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- PDB-4omt: Crystal structure of human muscle phosphofructokinase (dissociate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4omt
タイトルCrystal structure of human muscle phosphofructokinase (dissociated homodimer)
要素6-phosphofructokinase, muscle type
キーワードTRANSFERASE / human 6-Phosphofructokinase / 6-phosphofructokinase activity / fructose 6-phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolytic process through fructose-6-phosphate / glycolysis from storage polysaccharide through glucose-1-phosphate / fructose binding / 6-phosphofructokinase complex / sperm principal piece / 6-phosphofructokinase / 6-phosphofructokinase activity / fructose-6-phosphate binding / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding ...glycolytic process through fructose-6-phosphate / glycolysis from storage polysaccharide through glucose-1-phosphate / fructose binding / 6-phosphofructokinase complex / sperm principal piece / 6-phosphofructokinase / 6-phosphofructokinase activity / fructose-6-phosphate binding / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / canonical glycolysis / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / glycogen catabolic process / Glycolysis / muscle cell cellular homeostasis / AMP binding / glycolytic process / positive regulation of insulin secretion / kinase binding / glucose homeostasis / apical plasma membrane / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP-dependent 6-phosphofructokinase, vertebrate-type / ATP-dependent 6-phosphofructokinase, eukaryotic-type / Phosphofructokinase, conserved site / Phosphofructokinase signature. / Phosphofructokinase domain / ATP-dependent 6-phosphofructokinase / Phosphofructokinase superfamily / Phosphofructokinase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent 6-phosphofructokinase, muscle type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6 Å
データ登録者Kloos, M. / Straeter, N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2014
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of human muscle phosphofructokinase, the main regulator of glycolysis.
著者: Kloos, M. / Bruser, A. / Kirchberger, J. / Schoneberg, T. / Strater, N.
履歴
登録2014年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22014年12月10日Group: Structure summary
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 6-phosphofructokinase, muscle type


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,2951
ポリマ－85,2951
非ポリマー00
水00
1
A: 6-phosphofructokinase, muscle type

A: 6-phosphofructokinase, muscle type


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,5892
ポリマ－170,5892
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)229.700, 229.700, 133.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 6-phosphofructokinase, muscle type / Phosphofructo-1-kinase isozyme A / PFK-A / Phosphofructokinase-M / Phosphofructokinase 1 / Phosphohexokinase


分子量: 85294.516 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 8-755 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFKM, PFKX / プラスミド: pJJH71 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): HD114-8D / 参照: UniProt: P08237, 6-phosphofructokinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.18 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 0.6 M LiNO3, 0.05 M NaF, 0.1 M sodium acetate, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月2日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6→46.95 Å / Num. all: 5537 / Num. obs: 5537 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 6→6.71 Å / 冗長度: 12.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Rsym value: 0.462 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MxCuBEデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O8N

3o8n


解像度: 6→46.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.761 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.679 / SU ML: 0.81 / σ(F): 1.55 / 位相誤差: 28 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2739 941 9.6 %
Rwork0.2385 --
obs0.2417 9802 99.71 %
all-4990 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 222.671 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.92 Å24.92 Å2-0 Å2
2--4.92 Å2-0 Å2
3----15.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6→46.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5715 0 0 0 5715
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0135813
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4467846
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3762143
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.093885
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061015
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
6.0002-6.31580.33551240.27061285X-RAY DIFFRACTION100
6.3158-6.71050.27391220.24391262X-RAY DIFFRACTION100
6.7105-7.22690.28151440.21071268X-RAY DIFFRACTION100
7.2269-7.9510.27351580.22721237X-RAY DIFFRACTION100
7.951-9.09430.23791440.18131259X-RAY DIFFRACTION100
9.0943-11.43050.21741300.18841271X-RAY DIFFRACTION100
11.4305-46.95620.35291190.32751279X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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