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- PDB-4oju: Crystal structure of a leucine-rich repeat protein (BACCAP_00569)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oju
タイトルCrystal structure of a leucine-rich repeat protein (BACCAP_00569) from Bacteroides capillosus ATCC 29799 at 2.00 A resolution
要素hypothetical leucine rich repeat protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Leucine rich repeats / PF13306 family protein / putative protein binding / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / BspA type Leucine rich repeat region / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile. / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily ...: / BspA type Leucine rich repeat region / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile. / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SLH domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudoflavonifractor capillosus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical leucine rich repeat protein (BACCAP_00569) from Bacteroides capillosus ATCC 29799 at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical leucine rich repeat protein
B: hypothetical leucine rich repeat protein
C: hypothetical leucine rich repeat protein
D: hypothetical leucine rich repeat protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,74220
ポリマ－64,8624
非ポリマー88016
水8,557475
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7870 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area23490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.635, 108.160, 108.192
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
hypothetical leucine rich repeat protein


分子量: 16215.463 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudoflavonifractor capillosus (バクテリア)
株: ATCC 29799 / 遺伝子: BACCAP_00569, ZP_02034978.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A6NQU6
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 475 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 24-170 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M magnesium chloride, 30.00% polyethylene glycol 4000, 0.1M tris hydrochloride pH 8.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.979169
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月17日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979169 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.42 Å / Num. obs: 46541 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.239 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 15.19
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2-2.070.7762.964261858599.6
2.07-2.150.5814660718605100
2.15-2.250.4525.2693609033100
2.25-2.370.3456.6691498985100
2.37-2.520.2558.7690888958100
2.52-2.710.20410.7666598650100
2.71-2.990.1315.9698669106100
2.99-3.420.07723.9658708757100
3.42-4.30.04833.9638458768100
4.30.03739.766927890999.6

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→29.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9532 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9478 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. 1,2 ETHANEDIOL (EDO) AND MG-ION FROM THE CRYOPROTECTANT AND FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 4. SOME N- and C-TERMINAL RESIDUES ARE DISORDERED. 5. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 6. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1897 2348 5.06 %RANDOM
Rwork0.1674 ---
obs0.1685 46426 99.98 %-
原子変位パラメータBiso max: 129.79 Å2 / Biso mean: 31.5009 Å2 / Biso min: 5.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1838 Å20 Å20 Å2
2--0.3111 Å20 Å2
3----0.4949 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.205 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4339 0 55 475 4869
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2275SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes144HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes741HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4894HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion683SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6331SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4894HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6729HARMONIC21.14
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.41
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.54
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2079 174 5.17 %
Rwork0.1724 3191 -
all0.1743 3365 -
obs--99.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.34710.04490.65572.42750.69771.1338-0.020.23170.0099-0.0534-0.0353-0.0140.00760.07060.0554-0.0601-0.0124-0.00970.01170.0262-0.086911.749383.759514.0962
21.00090.36-0.20092.71760.05461.40030.02270.03730.10230.10010.04010.1151-0.113-0.0744-0.0628-0.07180.02340.0029-0.04890.0692-0.020413.1258112.35531.8746
31.25930.36230.96651.91060.31991.5363-0.05350.13350.1219-0.0568-0.0262-0.0314-0.15750.11120.0797-0.0520.0032-0.0163-0.04640.03-0.034637.5027100.54945.6775
40.95490.0048-0.08511.67740.07541.004-0.04360.0648-0.0464-0.04620.00290.02760.0466-0.00250.0407-0.02060.02360.0151-0.0348-0.0015-0.043222.241970.281640.26
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|24-166 }0
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|26-166 }0
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|24-166 }0
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|28-165 }0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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