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- PDB-4odl: Structure of SlyD from Thermus thermophilus in complex with S2 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4odl
タイトルStructure of SlyD from Thermus thermophilus in complex with S2 peptide
要素
  • 30S ribosomal protein S2
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD
キーワードISOMERASE / CHAPERONE / FKBP domain / IF domain / peptidyl-prolyl isomerase / PPIase
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / ribosomal small subunit assembly / protein refolding / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S2 signature 2. / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2, conserved site ...Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S2 signature 2. / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S2 / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS2 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.916 Å
データ登録者Quistgaard, E.M. / Low, C. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: BMC Biol. / 年: 2016
タイトル: Molecular insights into substrate recognition and catalytic mechanism of the chaperone and FKBP peptidyl-prolyl isomerase SlyD.
著者: Quistgaard, E.M. / Weininger, U. / Ural-Blimke, Y. / Modig, K. / Nordlund, P. / Akke, M. / Low, C.
履歴
登録2014年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD
C: 30S ribosomal protein S2
D: 30S ribosomal protein S2
E: 30S ribosomal protein S2
F: 30S ribosomal protein S2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3008
ポリマ－42,2296
非ポリマー712
水1086
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD
D: 30S ribosomal protein S2
F: 30S ribosomal protein S2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1504
ポリマ－21,1153
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area10470 Å2
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD
C: 30S ribosomal protein S2
E: 30S ribosomal protein S2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1504
ポリマ－21,1153
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area10310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.880, 110.880, 182.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD / TtSlyD


分子量: 17400.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: TTHA0346 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SLE7, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド
30S ribosomal protein S2


分子量: 1857.227 Da / 分子数: 4 / Fragment: S2 peptide (UNP residues 20-34) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7V0
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 0.2 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月22日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.916→48.012 Å / Num. all: 14963 / Num. obs: 14963 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 84.82 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 30.68
反射 シェル解像度: 2.916→2.99 Å / 冗長度: 8.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.27 / Num. unique all: 1071 / Rsym value: 0.679 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.916→48.012 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 23.68 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: PDB ENTRY 3LUO
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2244 753 5.04 %RANDOM
Rwork0.2103 ---
obs0.2109 14954 99.13 %-
all-14954 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.916→48.012 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2783 0 2 6 2791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032859
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7593886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2281054
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051409
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004525
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.916-3.14150.30421690.2662743X-RAY DIFFRACTION99
3.1415-3.45760.2281460.23792773X-RAY DIFFRACTION99
3.4576-3.95770.29991250.23122795X-RAY DIFFRACTION98
3.9577-4.98550.2081550.18282849X-RAY DIFFRACTION100
4.9855-48.01890.19361580.20363041X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.60460.46121.93631.2452-0.2612.2401-0.0477-0.44460.22140.2182-0.01-0.2521-0.21250.21680.03070.2623-0.08240.00170.6907-0.06620.322740.8883-41.487153.865
22.1352-2.0951-1.01472.83341.47831.83680.36220.3458-0.5012-0.7677-0.42540.2880.5611-0.12850.16820.94620.1383-0.03490.2615-0.04310.462259.2681-14.8639-23.473
30.0382-0.0681-0.04122.06960.440.10820.46350.447-0.24090.12080.2184-0.59740.27930.61730.00990.5330.07230.14131.1458-0.27910.629884.7084-18.3854-23.12
43.8476-0.1926-2.07243.33911.93432.13070.003-0.46080.41570.0316-0.06820.71531.6001-0.1618-0.0370.59890.0576-0.1560.7109-0.07330.339255.0623-57.875153.3148
51.54790.0298-0.47180.11650.35791.31840.05190.1986-0.1089-0.31850.1866-0.6053-0.07190.2551-0.20161.03890.50070.22230.3877-0.22590.486463.6281-9.6285-23.5784
60.6236-0.76731.20783.2664-2.35224.74630.1615-0.255-0.5171-0.1295-0.2035-0.5470.74720.3141-0.06480.3060.0128-0.0381.0438-0.13920.636939.979-47.545654.1295
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resseq 1:150)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resseq 1:150)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resseq 26:35)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resseq 20:35)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resseq 20:35)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resseq 20:35)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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