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万見
- PDB-4od9: Structure of Cathepsin D with inhibitor N-(3,4-dimethoxybenzyl)-N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4od9
タイトルStructure of Cathepsin D with inhibitor N-(3,4-dimethoxybenzyl)-Nalpha-{N-[(3,4-dimethoxyphenyl)acetyl]carbamimidoyl}-D-phenylalaninamide
要素
  • Cathepsin D heavy chain
  • Cathepsin D light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / LYSOSOMAL ASPARTIC PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / regulation of establishment of protein localization / insulin catabolic process / lipoprotein catabolic process / insulin receptor recycling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins ...cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / regulation of establishment of protein localization / insulin catabolic process / lipoprotein catabolic process / insulin receptor recycling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Insulin receptor recycling / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / endosome lumen / specific granule lumen / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / melanosome / tertiary granule lumen / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / aspartic-type endopeptidase activity / lysosome / endosome membrane / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / lysosomal membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2RZ / ACETATE ION / Cathepsin D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Graedler, U. / Czodrowski, P. / Tsaklakidis, C. / Klein, M. / Maskos, K. / Leuthner, B.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Structure-based optimization of non-peptidic Cathepsin D inhibitors.
著者: Gradler, U. / Czodrowski, P. / Tsaklakidis, C. / Klein, M. / Werkmann, D. / Lindemann, S. / Maskos, K. / Leuthner, B.
履歴
登録2014年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin D light chain
B: Cathepsin D heavy chain
C: Cathepsin D light chain
D: Cathepsin D heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,88611
ポリマ－75,6284
非ポリマー2,2577
水9,008500
1
A: Cathepsin D light chain
B: Cathepsin D heavy chain
ヘテロ分子

C: Cathepsin D light chain
D: Cathepsin D heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,88611
ポリマ－75,6284
非ポリマー2,2577
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area17880 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area26890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.480, 73.100, 234.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cathepsin D light chain


分子量: 11273.560 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPSD, CTSD
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07339, cathepsin D
#2: タンパク質 Cathepsin D heavy chain


分子量: 26540.561 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPSD, CTSD
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07339, cathepsin D

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糖 , 2種, 3分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 504分子

#4: 化合物 ChemComp-2RZ / N-(3,4-dimethoxybenzyl)-Nalpha-{N-[(3,4-dimethoxyphenyl)acetyl]carbamimidoyl}-D-phenylalaninamide


分子量: 534.603 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H34N4O6
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.83 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 35% PEG2000, 0,1 M KCl, 0.1 M Na-Acetat (pH 5.5), VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45.7 Å / Num. all: 58340 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.97 % / Biso Wilson estimate: 20.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.139
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / Rmerge(I) obs: 0.486 / Mean I/σ(I) obs: 3.09 / Num. unique all: 9190 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9239 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9104 / SU R Cruickshank DPI: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2165 2916 5 %RANDOM
Rwork0.1833 ---
obs0.185 58324 99.27 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6061 Å20 Å20 Å2
2---2.9351 Å20 Å2
3---5.5412 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.216 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5192 0 156 500 5848
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015489HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.127461HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1850SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes124HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes792HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5489HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.85
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.6
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion709SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6478SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2432 208 5.01 %
Rwork0.1988 3946 -
all0.201 4154 -
obs-4154 99.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.784-0.15470.03471.01770.55572.072-0.0944-0.13540.05650.1150.045-0.0381-0.1249-0.05420.0494-0.02850.0482-0.0271-0.1365-0.00570.0643-0.711329.0127-28.975
20.4974-0.26680.18641.25460.35710.98280.00050.0398-0.0054-0.0704-0.02430.0626-0.0414-0.05940.0238-0.07860.0131-0.0133-0.11670.00920.0391-1.652115.445-45.0868
30.6329-0.18720.20311.77190.05951.62810.08750.0341-0.0885-0.1904-0.03220.10920.1290.007-0.0553-0.06020.0446-0.0228-0.1268-0.01390.0642-18.2861-12.0239-25.356
40.7378-0.5095-0.03351.10670.30390.9008-0.0208-0.08160.0090.02070.0503-0.0170.02830.0238-0.0295-0.1050.0101-0.0161-0.12690.00640.0602-20.7368-0.4428-7.9056
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|2 - A|98 A|101 - A|102 }A2 - 98
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|2 - A|98 A|101 - A|102 }A101 - 102
3X-RAY DIFFRACTION2{ B|107 - B|346 B|401 - B|401 }B107 - 346
4X-RAY DIFFRACTION2{ B|107 - B|346 B|401 - B|401 }B401
5X-RAY DIFFRACTION3{ C|2 - C|98 C|400 - C|401 }C2 - 98
6X-RAY DIFFRACTION3{ C|2 - C|98 C|400 - C|401 }C400 - 401
7X-RAY DIFFRACTION4{ D|106 - D|346 }D106 - 346

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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