[日本語] English
万見
- PDB-4obz: Structure of Cathepsin D with inhibitor 2-(3,4-dimethoxyphenyl)-N... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4obz
タイトルStructure of Cathepsin D with inhibitor 2-(3,4-dimethoxyphenyl)-N-[N-(4-methylbenzyl)carbamimidoyl]acetamide
要素
  • Cathepsin D heavy chain
  • Cathepsin D light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Lysosomal Aspartic Protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / regulation of establishment of protein localization / insulin catabolic process / lipoprotein catabolic process / insulin receptor recycling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins ...cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / regulation of establishment of protein localization / insulin catabolic process / lipoprotein catabolic process / insulin receptor recycling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Insulin receptor recycling / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / endosome lumen / specific granule lumen / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / melanosome / tertiary granule lumen / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / aspartic-type endopeptidase activity / lysosome / endosome membrane / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / lysosomal membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2S4 / Cathepsin D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Graedler, U. / Czodrowski, P. / Tsaklakidis, C. / Klein, M. / Maskos, K. / Leuthner, B.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Structure-based optimization of non-peptidic Cathepsin D inhibitors.
著者: Gradler, U. / Czodrowski, P. / Tsaklakidis, C. / Klein, M. / Werkmann, D. / Lindemann, S. / Maskos, K. / Leuthner, B.
履歴
登録2014年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cathepsin D light chain
B: Cathepsin D heavy chain
C: Cathepsin D light chain
D: Cathepsin D heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6157
ポリマ－75,6284
非ポリマー9873
水68538
1
C: Cathepsin D light chain
D: Cathepsin D heavy chain
ヘテロ分子

A: Cathepsin D light chain
B: Cathepsin D heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6157
ポリマ－75,6284
非ポリマー9873
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
Buried area15570 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area28030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)230.340, 42.454, 73.216
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cathepsin D light chain


分子量: 11273.560 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPSD, CTSD
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07339, cathepsin D
#2: タンパク質 Cathepsin D heavy chain


分子量: 26540.561 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPSD, CTSD
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07339, cathepsin D

-
糖 , 2種, 2分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 39分子

#5: 化合物 ChemComp-2S4 / 2-(3,4-dimethoxyphenyl)-N-[N-(4-methylbenzyl)carbamimidoyl]acetamide


分子量: 341.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N3O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 35% PEG2000, 0.1 M KCl, 0.1 M KSCN, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.9999 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→115.17 Å / Num. obs: 16536 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 73.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 2.9→3.07 Å / 冗長度: 5.04 % / Rmerge(I) obs: 0.478 / Mean I/σ(I) obs: 2.96 / % possible all: 95.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化解像度: 2.9→45.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8622 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2325 678 4.09 %RANDOM
Rwork0.1766 ---
obs0.1788 16558 98.94 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.19 Å20 Å20 Å2
2--2.0434 Å20 Å2
3---18.1466 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.366 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→45.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5202 0 67 38 5307
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015409HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.247352HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1810SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes120HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes779HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5409HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.85
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.66
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion697SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5897SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.1 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2852 116 4.09 %
Rwork0.2054 2723 -
all0.2086 2839 -
obs--98.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0844-1.2431-0.16683.3227-1.44074.0741-0.02480.31370.1066-0.1392-0.0420.04530.22960.26950.0668-0.1722-0.0142-0.04570.23410.11220.1021-28.220.187-29.053
21.77640.2193-0.97911.981-1.06363.5445-0.0790.10260.26370.16290.32030.52720.0794-0.481-0.2413-0.02720.0353-0.01770.39120.15310.4369-44.0951.479-15.758
33.3631-0.73240.30260-1.77423.3552-0.0741-0.09920.21670.31350.19130.2928-0.4366-0.5054-0.11720.14080.05040.00510.09390.03420.1047-24.95317.91711.32
41.65920.3819-0.59980.8779-0.70083.5468-0.01760.0655-0.01870.10690.0613-0.06070.05880.1441-0.04380.04650.0413-0.05530.09920.01770.0419-7.04619.9940.434
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|2 - A|97 }A2 - 97
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|107 - B|346 }B107 - 346
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|97 }C1 - 97
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|106 - D|346 }D106 - 346

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る