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- PDB-4oai: Crystal structure of the cytosolic domain of mouse MiD51 dimer mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oai
タイトルCrystal structure of the cytosolic domain of mouse MiD51 dimer mutant
要素Mitochondrial dynamic protein MID51
キーワードTRANSFERASE / nucleotidyl transferase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitochondrial fusion / mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of protein targeting to membrane / ADP binding / GDP binding / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial dynamics protein MID49/MID51 / : / Mitochondrial dynamics protein MID51-like, C-terminal domain / Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 ...Mitochondrial dynamics protein MID49/MID51 / : / Mitochondrial dynamics protein MID51-like, C-terminal domain / Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 / Beta Polymerase; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial dynamics protein MID51
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Loson, O.C. / Kaiser, J.T. / Chan, D.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: The Mitochondrial Fission Receptor MiD51 Requires ADP as a Cofactor.
著者: Loson, O.C. / Liu, R. / Rome, M.E. / Meng, S. / Kaiser, J.T. / Shan, S.O. / Chan, D.C.
履歴
登録2014年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月26日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Z: Mitochondrial dynamic protein MID51
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0332
ポリマ－36,9361
非ポリマー961
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.682, 67.101, 79.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial dynamic protein MID51 / Mitochondrial dynamic protein of 51 kDa homolog / Mitochondrial elongation factor 1 / Smith-Magenis ...Mitochondrial dynamic protein of 51 kDa homolog / Mitochondrial elongation factor 1 / Smith-Magenis syndrome chromosomal region candidate gene 7 protein-like


分子量: 36936.438 Da / 分子数: 1 / 断片: Cytosolic domain, unp residues 134-463 / 変異: R169A, R182A, D183A, Q212A, N213A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mid51, MiD51 (aka SMCR7L), Mief1, Smcr7l / プラスミド: pGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8BGV8
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.44 %
結晶化温度: 296.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 200 mM lithium sulfate, 20% PEG 3350, hanging drop, temperature 296.15K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月25日 / 詳細: K-B focusing mirrors
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.857→33.55 Å / Num. all: 28905 / Num. obs: 28905 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 4.8 % / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
1.86-1.9640.0120.71.207191.4
1.96-2.085.10.01210.746199.9
2.08-2.224.90.0121.70.449199.7
2.22-2.45.10.0122.90.27199.6
2.4-2.6350.0124.40.178199.8
2.63-2.944.90.0127.10.109199.3
2.94-3.3950.01212.30.062199.8
3.39-4.154.90.012220.033199.5
4.15-5.874.80.01227.30.024199.1
5.87-33.554.60.01229.20.019198.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.86 Å33.55 Å
Translation1.86 Å33.55 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→33.55 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2234 1631 6.96 %
Rwork0.1786 --
obs0.1816 23445 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.4671 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→33.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2502 0 5 302 2809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082561
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1343506
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.854916
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07416
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006449
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.05880.24261460.21681758X-RAY DIFFRACTION100
2.0588-2.12530.27681190.21081806X-RAY DIFFRACTION100
2.1253-2.20120.25611350.20521805X-RAY DIFFRACTION100
2.2012-2.28940.24161370.1881769X-RAY DIFFRACTION99
2.2894-2.39350.26891400.19191813X-RAY DIFFRACTION100
2.3935-2.51970.25481310.19311798X-RAY DIFFRACTION100
2.5197-2.67750.23021340.18021811X-RAY DIFFRACTION99
2.6775-2.88410.23131400.18531800X-RAY DIFFRACTION99
2.8841-3.17410.21711330.18141838X-RAY DIFFRACTION100
3.1741-3.6330.20451320.16331827X-RAY DIFFRACTION99
3.633-4.57530.19651370.14751859X-RAY DIFFRACTION99
4.5753-33.55520.21161470.18761930X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3174-0.0843-0.11610.7680.4960.34380.0733-0.08380.17170.0489-0.09240.1529-0.04450.00080.01840.1483-0.03380.01850.1679-0.00220.16893.208710.0057-24.1929
21.18650.92720.23971.94690.51591.4-0.07760.05970.0926-0.09860.07240.0258-0.07780.1016-0.01260.0965-0.0008-0.02680.1110.00210.1047-11.9025-11.8707-31.5958
33.70061.87591.97315.8370.74512.6829-0.43560.11410.4832-0.87620.01470.7983-0.1686-0.17520.39440.39450.0151-0.10240.2325-0.01250.2756-9.380814.6701-35.5843
42.96462.3164-0.78423.1307-1.83654.1702-0.14340.01780.3636-0.4501-0.1171-0.5344-0.06620.37820.21540.1652-0.0137-0.00130.2515-0.00590.3542-1.34455.9926-30.5756
58.4067-3.51791.87323.8228-2.99586.35420.26711.3843-0.9958-1.65710.58780.54131.706-0.8983-0.76881.0021-0.0352-0.03390.9011-0.13860.48251.5018-10.4077-42.9054
62.7862-0.8932-0.9985.7463-0.85543.24480.18731.2959-0.2985-1.24120.0232-0.17140.09910.53790.12850.24860.02220.04550.2823-0.06440.1212-4.0704-10.4241-36.522
71.03850.61670.08532.50091.14741.97340.045-0.0476-0.0070.0181-0.0026-0.01310.08090.075-0.02840.08020.0110.01050.08450.0070.103918.1194-4.1079-24.7837
83.24540.0958-0.07382.12480.00792.0820.0040.39150.0047-0.44190.3367-0.3518-0.22110.4266-0.17050.1812-0.0430.08910.1872-0.01780.130524.52970.2392-38.216
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN Z AND RESID 134:200 )Z134 - 200
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN Z AND RESID 201:268 )Z201 - 268
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN Z AND RESID 269:298 )Z269 - 298
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN Z AND RESID 299:326 )Z299 - 326
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN Z AND RESID 327:333 )Z327 - 333
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN Z AND RESID 334:338 )Z334 - 338
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN Z AND RESID 339:436 )Z339 - 436
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN Z AND RESID 437:463 )Z437 - 463

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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