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Yorodumi- PDB-4o57: Crystal Structure of Trichomonas vaginalis Triosephosphate Isomer... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4o57 | ||||||
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Title | Crystal Structure of Trichomonas vaginalis Triosephosphate Isomerase Ile45-Tyr mutant (Tvag_497370) | ||||||
Components | Triosephosphate isomerase | ||||||
Keywords | ISOMERASE / TIM barrel | ||||||
Function / homology | Function and homology information triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Trichomonas vaginalis (eukaryote) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.793 Å | ||||||
Authors | Lara-Gonzalez, S. / Estrella-Hernandez, P. / Montero-Moran, G.M. / Benitez-Cardoza, C.G. / Brieba, L.G. | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Engineering mutants with altered dimer-monomer equilibrium reveal the existence of stable monomeric Triosephosphate isomerases Authors: Lara-Gonzalez, S. / Estrella-Hernandez, P. / Montero-Moran, G.M. / Benitez-Cardoza, C.G. / Brieba, L.G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4o57.cif.gz | 142.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4o57.ent.gz | 119.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4o57.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4o57_validation.pdf.gz | 422.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4o57_full_validation.pdf.gz | 423.3 KB | Display | |
Data in XML | 4o57_validation.xml.gz | 11.7 KB | Display | |
Data in CIF | 4o57_validation.cif.gz | 15.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o5/4o57 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o5/4o57 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4o4vC 4o4wC 4o50C 4o52C 4o53C 4o54C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27568.697 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: I45Y Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Trichomonas vaginalis (eukaryote) / Gene: TVAG_497370 / Plasmid: pET19b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 star rossetaII / References: UniProt: A2EGX9, triose-phosphate isomerase |
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#2: Chemical | ChemComp-NA / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.11 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 0.2M Ammonium acetate, 0.1M Sodium citrate, 30% PEG 4000, pH 5.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 0.9791 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 31, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.78→35.436 Å / Num. all: 27186 / Num. obs: 27186 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 23.97 Å2 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 19.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 40.36 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.793→35.329 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU ML: 0.15 / σ(F): 0 / Phase error: 18.87 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 222.41 Å2 / Biso mean: 34.7005 Å2 / Biso min: 13.57 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.793→35.329 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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