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- PDB-4o3a: Crystal structure of the glua2 ligand-binding domain in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o3a
タイトルCrystal structure of the glua2 ligand-binding domain in complex with L-aspartate at 1.80 a resolution
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN/AGONIST / AMPA RECEPTOR LIGAND-BINDING DOMAIN / MEMBRANE PROTEIN-AGONIST complex
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ASPARTIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Krintel, C. / Frydenvang, F. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: L-Asp is a useful tool in the purification of the ionotropic glutamate receptor A2 ligand-binding domain.
著者: Krintel, C. / Frydenvang, K. / Ceravalls de Rabassa, A. / Kaern, A.M. / Gajhede, M. / Pickering, D.S. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
履歴
登録2013年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月18日Group: Database references
改定 1.22016年12月14日Group: Structure summary
改定 1.32017年5月31日Group: Structure summary
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,80942
ポリマ－87,6653
非ポリマー3,14339
水11,133618
1
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,56128
ポリマ－58,4432
非ポリマー2,11826
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area24000 Å2
手法PISA
2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,26713
ポリマ－29,2221
非ポリマー1,04512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,26115
ポリマ－29,2221
非ポリマー1,03914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.661, 162.211, 47.346
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 3
断片: Ligand binding domain (unp residues 413-527 and unp residues 653-736)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: P19491

-
非ポリマー , 7種, 657分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 618 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.02 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 24.4 % PEG 4000, 0.1 M zinc acetate and 0.1 M sodium acetate., pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→29.252 Å / Num. all: 81356 / Num. obs: 81356 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.8-1.95.70.4241.868282118890.42499.5
1.9-2.015.80.2612.965376112390.26199.6
2.01-2.155.80.1624.661630105440.16299
2.15-2.325.90.1235.75785298450.12399.3
2.32-2.555.90.1016.85338190360.10198.5
2.55-2.855.90.0827.84832881520.08298.1
2.85-3.295.90.0698.44272271860.06997.6
3.29-4.0260.069.53630460850.0696.5
4.02-5.695.90.0559.72815247360.05595.8
5.69-29.2525.70.05210.31499526440.05292.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.8 Å29.25 Å
Translation4.82 Å29.25 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M5B

1m5b


解像度: 1.8→29.252 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU ML: 0.17 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.28 / 位相誤差: 18.13 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: refinement done with TLS, isotropic B-factors and riding hydrogens
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1881 4056 4.99 %RANDOM
Rwork0.1532 ---
obs0.1549 77227 98.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 110.02 Å2 / Biso mean: 25.5309 Å2 / Biso min: 8.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.252 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6120 0 177 618 6915
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0116475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2988684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076951
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061091
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9342468
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8-1.82050.27952810.236949885269498899
1.8205-1.84190.28842420.2223497252144972100
1.8419-1.86430.20852430.1979501452575014100
1.8643-1.88790.24462710.1974501152825011100
1.8879-1.91280.22872340.199849645198496499
1.9128-1.9390.25922600.195502352835023100
1.939-1.96670.24622510.186850235274502399
1.9667-1.9960.23072680.183648555123485599
1.996-2.02720.22072600.1663505553155055100
2.0272-2.06040.20362490.160749715220497198
2.0604-2.09590.18622630.1585495252154952100
2.0959-2.1340.21272780.156349705248497099
2.134-2.17510.20382410.153449785219497898
2.1751-2.21940.20542590.1543496552244965100
2.2194-2.26770.19592590.146249205179492098
2.2677-2.32040.21332520.1533496852204968100
2.3204-2.37840.18982830.150348905173489098
2.3784-2.44270.17412430.1484499052334990100
2.4427-2.51450.19252550.143849425197494298
2.5145-2.59560.16882580.141549255183492599
2.5956-2.68840.17182900.137348725162487298
2.6884-2.79590.19592800.151148855165488597
2.7959-2.92310.18372360.148949085144490899
2.9231-3.0770.18032900.145148515141485198
3.077-3.26960.17742810.14648465127484697
3.2696-3.52160.15562950.14348045099480497
3.5216-3.87530.15252330.134448705103487096
3.8753-4.43440.16072580.127747995057479996
4.4344-5.58050.17842240.136247875011478796
5.5805-29.25580.20642290.186747144943471493
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9504-0.28060.62752.113-0.19151.8089-0.03240.11710.1445-0.0522-0.0115-0.1272-0.12530.20140.01330.0942-0.02490.00990.13730.00550.0951-39.490110.4733-12.8686
20.3728-0.21340.08831.00251.02413.1328-0.03110.0343-0.01070.0396-0.05230.0722-0.01160.03690.09620.0721-0.01420.00120.0950.00560.1018-52.763710.7187-6.3534
32.7173-0.57220.17023.3940.21692.0535-0.03590.12770.24950.013-0.05380.155-0.1794-0.02770.07270.125-0.0124-0.00220.10070.01690.1118-54.640519.59174.7332
42.0819-0.07740.4473.12550.57842.68910.0058-0.1578-0.21350.04660.0310.01890.10160.0933-0.0360.0551-0.00220.01360.13020.00970.1117-45.9337-0.4355-7.2501
52.59980.19270.08482.7337-0.10812.32930.0221-0.0186-0.1028-0.04170.0072-0.21690.17680.2383-0.00940.13070.0350.00740.120.00360.1496-37.773339.8363-2.4657
61.24970.47830.42220.8040.55423.295-0.0460.0060.1206-0.08730.0154-0.0079-0.2080.24710.02740.1236-0.00240.01640.10140.00170.1918-39.351655.95620.1798
72.74831.00970.6013.7968-1.34172.3026-0.01-0.20610.25190.0436-0.2026-0.1349-0.12880.17110.18420.1291-0.01450.0250.1957-0.0440.1824-33.99660.825614.0259
83.37940.1709-0.91730.94620.36794.5366-0.10720.2098-0.0528-0.15470.09920.11360.07-0.11830.01980.1450.0154-0.0120.07910.02360.186-50.75848.1748-5.787
94.51410.89373.28323.32670.67882.51380.3643-0.8336-0.14780.4032-0.26810.14940.3758-0.6281-0.01070.2128-0.0330.03780.23810.04070.1938-47.350640.605113.2385
101.8908-0.30830.41912.37170.94522.06370.0582-0.1579-0.18590.0862-0.00590.04710.1369-0.1326-0.03620.1048-0.0372-0.00180.12820.04370.1414-12.384814.60183.4258
111.7851-0.1815-0.03970.5984-0.14532.6710.08960.14940.0914-0.10230.0319-0.0429-0.3628-0.1701-0.09310.2308-0.02850.03820.1045-0.00120.183-9.88926.4443-10.2888
120.7-0.50730.46271.38950.34630.71050.0615-0.07250.24970.1375-0.0684-0.0843-0.1516-0.0970.0840.16090.00320.08690.09530.01180.0124-34.645838.0256-0.6259
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:79 )A1 - 79
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 80:123 )A80 - 123
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 124:217 )A124 - 217
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 218:261 )A218 - 261
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 1:65 )B1 - 65
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 66:123 )B66 - 123
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 124:217 )B124 - 217
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN B AND RESID 218:243 )B218 - 243
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN B AND RESID 244:263 )B244 - 263
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN C AND RESID 1:93 )C1 - 93
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN C AND RESID 94:262 )C94 - 262
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN A AND RESID 302:302 ) OR ( CHAIN C AND RESID 301:301 ) OR ( CHAIN B AND RESID 301:301 )A302
13X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN A AND RESID 302:302 ) OR ( CHAIN C AND RESID 301:301 ) OR ( CHAIN B AND RESID 301:301 )C301
14X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN A AND RESID 302:302 ) OR ( CHAIN C AND RESID 301:301 ) OR ( CHAIN B AND RESID 301:301 )B301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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