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- PDB-4o2x: Structure of a malarial protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o2x
タイトルStructure of a malarial protein
要素Maltose-binding periplasmic protein, ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS containing protein chimeric construct
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ClpS / Proteolysis / Clp ATPase Protease / APICOPLAST
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...endopeptidase Clp / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / protein catabolic process / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / DNA damage response / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者AhYoung, A.P. / Koehl, A. / Cascio, D. / Egea, P.F.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Structure of a putative ClpS N-end rule adaptor protein from the malaria pathogen Plasmodium falciparum.
著者: AhYoung, A.P. / Koehl, A. / Vizcarra, C.L. / Cascio, D. / Egea, P.F.
履歴
登録2013年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月6日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS containing protein chimeric construct
B: Maltose-binding periplasmic protein, ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS containing protein chimeric construct


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,9902
ポリマ－112,9902
非ポリマー00
水00
1
A: Maltose-binding periplasmic protein, ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS containing protein chimeric construct


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4951
ポリマ－56,4951
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Maltose-binding periplasmic protein, ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS containing protein chimeric construct


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4951
ポリマ－56,4951
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.850, 97.850, 298.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS containing protein chimeric construct / MBP / MMBP


分子量: 56495.035 Da / 分子数: 2 / 断片: MBP residues, malarial ClpS residues 73-192
変異: A83D, A84K, A1733, A174N, A240K, A360E, A363K, A364D
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MBP fusion protein
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: k12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, MAL13P1.111 / プラスミド: pMAL-X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q8IEB2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.13 %
結晶化温度: 273 K / pH: 5
詳細: Ammonium Sulfate 2 M, NaCl 1.8 M no buffer, pH 5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9793
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月9日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.699→73.703 Å / Num. obs: 43001 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 15.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
APSデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1555)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散, 分子置換
開始モデル: PDB ID 3W3I, 1MG9, 1MBX and 3DNJ

3w3i
PDB 未公開エントリ

1mg9

1mbx

3dnj


解像度: 2.7→73.67 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 3225 7.5 %
Rwork0.185 --
obs0.189 43001 97.3 %
all-44187 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→73.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6828 0 0 0 6828
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096994
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2329559
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4252409
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481089
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061239
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6992-2.73950.35581340.28431659X-RAY DIFFRACTION94
2.7395-2.78230.33571440.27421771X-RAY DIFFRACTION100
2.7823-2.82790.32341430.26851765X-RAY DIFFRACTION100
2.8279-2.87670.2691460.25291799X-RAY DIFFRACTION100
2.8767-2.9290.351410.26071737X-RAY DIFFRACTION99
2.929-2.98530.34881420.25981759X-RAY DIFFRACTION99
2.9853-3.04620.32131410.26431738X-RAY DIFFRACTION98
3.0462-3.11250.32631410.25011732X-RAY DIFFRACTION98
3.1125-3.18490.31021420.24991755X-RAY DIFFRACTION99
3.1849-3.26450.28191450.24561790X-RAY DIFFRACTION99
3.2645-3.35280.30571400.24221720X-RAY DIFFRACTION99
3.3528-3.45150.32451430.22351768X-RAY DIFFRACTION99
3.4515-3.56290.30091410.21791742X-RAY DIFFRACTION99
3.5629-3.69020.22771430.1941764X-RAY DIFFRACTION99
3.6902-3.83790.25561390.18091716X-RAY DIFFRACTION98
3.8379-4.01260.21821400.16211726X-RAY DIFFRACTION97
4.0126-4.22410.21241390.14691708X-RAY DIFFRACTION96
4.2241-4.48870.16811410.1411742X-RAY DIFFRACTION98
4.4887-4.83530.17691390.13531710X-RAY DIFFRACTION97
4.8353-5.32170.22331380.14931701X-RAY DIFFRACTION95
5.3217-6.09150.21471350.1741670X-RAY DIFFRACTION93
6.0915-7.67330.21661360.1871673X-RAY DIFFRACTION94
7.6733-73.70290.21371320.16631631X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7916-0.49661.87050.7532-1.26360.57560.0093-0.34190.17610.06910.138-0.1996-0.2131-0.22570.21490.4720.125-0.06550.8405-0.14530.599557.656347.294265.544
22.1312-0.03022.40350.95021.37281.0012-0.05110.39960.0842-0.08120.08920.2977-0.16710.12170.14860.4815-0.221-0.01330.88580.14240.604336.96748.0244108.0502
30.58360.11830.36290.63380.25270.30320.1147-0.2789-0.38790.50240.18670.23850.1633-0.4076-0.00050.7046-0.0113-0.11060.76440.2110.730234.510728.553448.9941
40.33480.03270.31640.5323-0.23660.3649-0.15870.6869-0.1829-0.4580.4431-0.36670.28970.10150.00740.878-0.17060.04580.8767-0.21830.801258.496927.2398124.9426
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 5:383 )
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN B AND RESID 5:382 )
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 406:483 )
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 407:482 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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