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- PDB-4o29: PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE from Pyrobaculum aerop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o29
タイトルPROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE from Pyrobaculum aerophilum in COMPLEX WITH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
要素Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / ROSSMANN METHYLTRANSFERASE / PROTEIN REPAIR ISOMERIZATION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / protein repair / protein modification process / methylation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase signature. / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase (PCMT) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrobaculum aerophilum (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Sawaya, M.R. / Yeates, T.O. / Griffith, S.C.
引用
ジャーナル: Thesis / 年: 2002
タイトル: Structure of L-isoaspartyl (D-aspartyl) Methyltransferase
著者: Griffith, S.C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of a protein repair methyltransferase from pyrococcus furiosus with its l-isoaspartyl peptide substrate
著者: Griffith, S.C. / Sawaya, M.R. / Boutz, D.R. / Thapar, N. / Katz, J.E. / Clarke, S. / Yeates, T.O.
履歴
登録2013年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6212
ポリマ－23,2371
非ポリマー3841
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.720, 35.670, 66.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase / L-isoaspartyl protein carboxyl methyltransferase / Protein L-isoaspartyl methyltransferase / ...L-isoaspartyl protein carboxyl methyltransferase / Protein L-isoaspartyl methyltransferase / Protein-beta-aspartate methyltransferase / PIMT


分子量: 23236.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrobaculum aerophilum (古細菌) / 株: IM2 / 遺伝子: PAE0701, pcm, PIMT / プラスミド: pTrcHis2-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10
参照: UniProt: Q8ZYN0, protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 70% MPD, 0.1M HEPES pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月16日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→65.22 Å / Num. all: 3881 / Num. obs: 3881 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 78.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.171 / Net I/σ(I): 7.99
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.9-2.970.6511.79111026488.9
2.97-3.050.7682.241658257100
3.05-3.140.7032.49195129699.7
3.14-3.240.543.45168625499.6
3.24-3.350.4753.771578245100
3.35-3.460.3395.32160825299.2
3.46-3.590.2636.571568241100
3.59-3.740.2547.29144923399.1
3.74-3.910.1978.641314213100
3.91-4.10.1749.57134121799.5
4.1-4.320.14111177193100
4.32-4.580.11812.971200199100
4.58-4.90.10913.61106917698.3
4.9-5.290.11412.141015169100
5.29-5.790.10912.28993159100
5.79-6.480.13211.9185714198.6
6.48-7.480.09114.2979013198.5
7.48-9.160.06817.51620104100
9.16-12.960.05519.985108898.9
12.960.06313.342174994.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.509 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.41
最高解像度最低解像度
Translation3.8 Å15 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
EPMR2.5位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JG1

1jg1


解像度: 2.9→65.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9056 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8308 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2609 351 9.05 %RANDOM
Rwork0.2102 ---
all0.2149 3878 --
obs0.2149 3878 99.11 %-
溶媒の処理Bsol: 104.889 Å2
原子変位パラメータBiso max: 136.16 Å2 / Biso mean: 64.6522 Å2 / Biso min: 35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.0392 Å20 Å2-5.7532 Å2
2--16.6706 Å20 Å2
3---2.3686 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.443 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→65.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1607 0 26 2 1635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.758
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.24 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2619 91 8.47 %
Rwork0.2462 984 -
all0.2475 1075 -
obs--99.11 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 37.9205 Å / Origin y: 48.3813 Å / Origin z: 50.0303 Å
111213212223313233
T0.0153 Å20.036 Å2-0.0957 Å2--0.1255 Å20.0282 Å2---0.3414 Å2
L4.8588 °2-0.8163 °2-1.0688 °2-3.0838 °20.3945 °2--3.4923 °2
S0.038 Å °0.1325 Å °-0.0028 Å °0.0217 Å °-0.1328 Å °0.0265 Å °-0.0014 Å °0.0804 Å °0.0948 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3sah.par
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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