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- PDB-4ny3: Human PTPA in complex with peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ny3
タイトルHuman PTPA in complex with peptide
要素
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
キーワードHYDROLASE ACTIVATOR / PTPA / PPP2R4 / REGULATORY SUBUNIT B' (PR 53) / PROTEIN PHOSPHATASE 2A (PP2A)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine phosphatase activator activity / Integration of energy metabolism / regulation of phosphoprotein phosphatase activity / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / MASTL Facilitates Mitotic Progression / negative regulation of protein dephosphorylation / protein phosphatase type 2A complex / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation ...protein tyrosine phosphatase activator activity / Integration of energy metabolism / regulation of phosphoprotein phosphatase activity / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / MASTL Facilitates Mitotic Progression / negative regulation of protein dephosphorylation / protein phosphatase type 2A complex / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / positive regulation of microtubule binding / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / protein phosphatase regulator activity / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / ERKs are inactivated / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / myosin phosphatase activity / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / Platelet sensitization by LDL / ATPase complex / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cell differentiation / ERK/MAPK targets / T cell homeostasis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mesoderm development / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / positive regulation of protein dephosphorylation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / calcium channel complex / protein dephosphorylation / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / protein phosphatase 2A binding / peptidylprolyl isomerase / protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RHO GTPases Activate Formins / response to lead ion / RAF activation / Spry regulation of FGF signaling / regulation of protein phosphorylation / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / tau protein binding / PKR-mediated signaling / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle pole / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Cyclin D associated events in G1 / microtubule cytoskeleton / Regulation of TP53 Degradation / mitotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / protein heterodimerization activity / signaling receptor binding / synapse / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosyl phosphate activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphatase activator, PTPA / PTPA superfamily / Phosphotyrosyl phosphatase activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphate activator (PTPA) protein / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type ...Phosphotyrosyl phosphate activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphatase activator, PTPA / PTPA superfamily / Phosphotyrosyl phosphatase activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphate activator (PTPA) protein / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.797 Å
データ登録者Loew, C. / Quistgaard, E.M. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural basis for PTPA interaction with the invariant C-terminal tail of PP2A.
著者: Low, C. / Quistgaard, E.M. / Kovermann, M. / Anandapadamanaban, M. / Balbach, J. / Nordlund, P.
履歴
登録2013年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
D: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,55118
ポリマ－71,2224
非ポリマー1,32914
水12,665703
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1838
ポリマ－35,6112
非ポリマー5726
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area14220 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator
D: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,36810
ポリマ－35,6112
非ポリマー7578
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area14250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.670, 47.970, 87.180
Angle α, β, γ (deg.)84.41, 80.23, 88.23
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator / PP2A / subunit B' / PR53 isoform / Phosphotyrosyl phosphatase activator / PTPA / Serine/threonine- ...PP2A / subunit B' / PR53 isoform / Phosphotyrosyl phosphatase activator / PTPA / Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit 4 / Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit B'


分子量: 34856.094 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 22-323 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R4, PTPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15257, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / PP2A-alpha / Replication protein C / RP-C


分子量: 754.827 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 304-309 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P67775
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 703 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAINS A,B CORRESPONDS TO ISOFORM 2 OF THE UNP ENTRY Q15257.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2 M (NH4)2SO4 and 0.1 M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9687 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年7月16日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9687 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→29.2 Å / Num. all: 62666 / Num. obs: 62666 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rsym value: 0.15
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Rsym value: 0.665 / % possible all: 86.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.797→29.174 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 2 / 位相誤差: 18.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1855 1903 3.04 %Random
Rwork0.1582 ---
obs0.159 62666 97 %-
all-62666 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.797→29.174 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4936 0 74 703 5713
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035194
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8517062
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.391910
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065759
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005885
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7974-1.84230.24871190.21463877X-RAY DIFFRACTION86
1.8423-1.89210.20371390.18634337X-RAY DIFFRACTION97
1.8921-1.94780.25271200.17864317X-RAY DIFFRACTION97
1.9478-2.01060.19061210.17344361X-RAY DIFFRACTION97
2.0106-2.08250.23191260.16574402X-RAY DIFFRACTION97
2.0825-2.16580.19421310.15874344X-RAY DIFFRACTION97
2.1658-2.26440.19931450.15744356X-RAY DIFFRACTION98
2.2644-2.38370.20571450.15884342X-RAY DIFFRACTION98
2.3837-2.5330.20231250.16174423X-RAY DIFFRACTION98
2.533-2.72840.19361490.1634404X-RAY DIFFRACTION98
2.7284-3.00270.181550.15574359X-RAY DIFFRACTION98
3.0027-3.43660.18711530.15034401X-RAY DIFFRACTION99
3.4366-4.32750.14931330.13514422X-RAY DIFFRACTION99
4.3275-29.17760.15251420.15854418X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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