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- PDB-4nwv: Crystal structure of Orsay virus-like particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nwv
タイトルCrystal structure of Orsay virus-like particle
要素Capsid protein
キーワードVIRUS / beta barrel
機能・相同性Nodavirus capsid / nodavirus capsid protein / Jelly Rolls - #20 / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / metal ion binding / Capsid protein alpha
機能・相同性情報
生物種Orsay virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Tao, Y.J. / Guo, Y.R.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of a nematode-infecting virus.
著者: Yusong R Guo / Corey F Hryc / Joanita Jakana / Hongbing Jiang / David Wang / Wah Chiu / Weiwei Zhong / Yizhi J Tao /
要旨: Orsay, the first virus discovered to naturally infect Caenorhabditis elegans or any nematode, has a bipartite, positive-sense RNA genome. Sequence analyses show that Orsay is related to nodaviruses, ...Orsay, the first virus discovered to naturally infect Caenorhabditis elegans or any nematode, has a bipartite, positive-sense RNA genome. Sequence analyses show that Orsay is related to nodaviruses, but molecular characterizations of Orsay reveal several unique features, such as the expression of a capsid-δ fusion protein and the use of an ATG-independent mechanism for translation initiation. Here we report the crystal structure of an Orsay virus-like particle assembled from recombinant capsid protein (CP). Orsay capsid has a T = 3 icosahedral symmetry with 60 trimeric surface spikes. Each CP can be divided into three regions: an N-terminal arm that forms an extended protein interaction network at the capsid interior, an S domain with a jelly-roll, β-barrel fold forming the continuous capsid, and a P domain that forms surface spike projections. The structure of the Orsay S domain is best aligned to T = 3 plant RNA viruses but exhibits substantial differences compared with the insect-infecting alphanodaviruses, which also lack the P domain in their CPs. The Orsay P domain is remotely related to the P1 domain in calicivirus and hepatitis E virus, suggesting a possible evolutionary relationship. Removing the N-terminal arm produced a slightly expanded capsid with fewer nucleic acids packaged, suggesting that the arm is important for capsid stability and genome packaging. Because C. elegans-Orsay serves as a highly tractable model for studying viral pathogenesis, our results should provide a valuable structural framework for further studies of Orsay replication and infection.
履歴
登録2013年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22015年12月2日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
C: Capsid protein
B: Capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,0676
ポリマ－128,9473
非ポリマー1203
水00
1
A: Capsid protein
C: Capsid protein
B: Capsid protein
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,744,042360
ポリマ－7,736,828180
非ポリマー7,214180
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein
C: Capsid protein
B: Capsid protein
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 645 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)645,33730
ポリマ－644,73615
非ポリマー60115
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein
C: Capsid protein
B: Capsid protein
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 774 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)774,40436
ポリマ－773,68318
非ポリマー72118
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: Capsid protein
C: Capsid protein
B: Capsid protein
ヘテロ分子
x 15


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 1.94 MDa, 45 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,936,01190
ポリマ－1,934,20745
非ポリマー1,80445
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation14
単位格子
Length a, b, c (Å)402.197, 369.862, 410.511
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.309017, -0.809017, 0.5), (0.809017, 0.5, 0.309017), (-0.5, 0.309017, 0.809017)
3generate(-0.809017, -0.5, 0.309017), (0.5, -0.309017, 0.809017), (-0.309017, 0.809017, 0.5)
4generate(-0.809017, 0.5, -0.309017), (-0.5, -0.309017, 0.809017), (0.309017, 0.809017, 0.5)
5generate(0.309017, 0.809017, -0.5), (-0.809017, 0.5, 0.309017), (0.5, 0.309017, 0.809017)
6generate(1), (1), (1)
7generate(-0.5, 0.309017, 0.809017), (0.309017, -0.809017, 0.5), (0.809017, 0.5, 0.309017)
8generate(-0.309017, 0.809017, 0.5), (-0.809017, -0.5, 0.309017), (0.5, -0.309017, 0.809017)
9generate(0.309017, 0.809017, 0.5), (-0.809017, 0.5, -0.309017), (-0.5, -0.309017, 0.809017)
10generate(0.5, 0.309017, 0.809017), (0.309017, 0.809017, -0.5), (-0.809017, 0.5, 0.309017)
11generate(1), (1), (1)
12generate(0.809017, 0.5, 0.309017), (-0.5, 0.309017, 0.809017), (0.309017, -0.809017, 0.5)
13generate(0.5, -0.309017, 0.809017), (-0.309017, 0.809017, 0.5), (-0.809017, -0.5, 0.309017)
14generate(-0.5, -0.309017, 0.809017), (0.309017, 0.809017, 0.5), (-0.809017, 0.5, -0.309017)
15generate(-0.809017, 0.5, 0.309017), (0.5, 0.309017, 0.809017), (0.309017, 0.809017, -0.5)

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein


分子量: 42982.379 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Orsay virus (ウイルス) / 遺伝子: Capsid Protein / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: E9KNV5
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.7-1.05 M sodium malonate, 0.25%-1% (v/v) Jeffamine ED-2001, 0.1 M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.1271 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. obs: 410231 / % possible obs: 87.8 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.25-3.312.70.72158.3
3.31-3.372.70.583161
3.37-3.432.70.507164.2
3.43-3.52.70.484168.9
3.5-3.582.60.413174.1
3.58-3.662.60.369180.3
3.66-3.752.60.343186.9
3.75-3.852.60.313191.9
3.85-3.972.70.305195.6
3.97-4.092.80.265197.2
4.09-4.2430.244197.8
4.24-4.413.10.209198.3
4.41-4.613.20.177198.5
4.61-4.853.20.165198.6
4.85-5.163.30.151198.5
5.16-5.563.30.14198.3
5.56-6.113.30.134198.1
6.11-73.30.102197.8
7-8.813.30.068197.1
8.81-503.20.038194.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MD2データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
RAVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.25→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2789 20302 4.3 %
Rwork0.2778 --
obs0.2778 409504 86.4 %
溶媒の処理Bsol: 22.8588 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 48.4833 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.25 Å20 Å20 Å2
2--12.786 Å20 Å2
3----1.536 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8119 0 3 0 8122
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: CNS_TOPPAR:protein_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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