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- PDB-4nwg: Crystal structure of the tyrosine phosphatase SHP-2 with E139D mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nwg
タイトルCrystal structure of the tyrosine phosphatase SHP-2 with E139D mutation
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals ...negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals / cerebellar cortex formation / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of hormone secretion / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / Signaling by Leptin / hormone metabolic process / MET activates PTPN11 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / Signal regulatory protein family interactions / face morphogenesis / ERBB signaling pathway / platelet formation / triglyceride metabolic process / megakaryocyte development / organ growth / negative regulation of type I interferon production / Interleukin-20 family signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Interleukin-6 signaling / Co-inhibition by CTLA4 / Platelet sensitization by LDL / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / peptide hormone receptor binding / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / MAPK3 (ERK1) activation / PI-3K cascade:FGFR1 / Prolactin receptor signaling / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / MAPK1 (ERK2) activation / PECAM1 interactions / inner ear development / Bergmann glial cell differentiation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / positive regulation of intracellular signal transduction / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / RET signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / Co-inhibition by PD-1 / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Regulation of IFNG signaling / cell adhesion molecule binding / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / negative regulation of T cell proliferation / T cell costimulation / FRS-mediated FGFR2 signaling / hormone-mediated signaling pathway / FRS-mediated FGFR4 signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / phosphotyrosine residue binding / FLT3 Signaling / protein-tyrosine-phosphatase / homeostasis of number of cells within a tissue / Downstream signal transduction / axonogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine kinase binding / Negative regulation of FGFR3 signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Negative regulation of FGFR2 signaling / DNA damage checkpoint signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Spry regulation of FGF signaling / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / negative regulation of insulin secretion
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Qiu, W. / Lin, A. / Hutchinson, A. / Romanov, V. / Ruzanov, M. / Thompson, C. / Lam, K. / Kisselman, G. / Battalie, K. / Chirgadze, N.Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the tyrosine phosphatase SHP-2 with E139D mutation
著者: Qiu, W. / Lin, A. / Hutchinson, A. / Romanov, V. / Ruzanov, M. / Thompson, C. / Lam, K. / Kisselman, G. / Battalie, K. / Chirgadze, N.Y.
履歴
登録2013年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,87315
ポリマ－123,9882
非ポリマー88513
水6,521362
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5359
ポリマ－61,9941
非ポリマー5418
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3386
ポリマ－61,9941
非ポリマー3445
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.320, 212.420, 92.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP- ...Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP-2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 61993.957 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-543 / 変異: E139D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06124, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 14.5% PEG4000, 0.1M Tris buffer, 0.02M DDT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月28日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→100 Å / Num. all: 41754 / Num. obs: 41625 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.51 % / Biso Wilson estimate: 49.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1137 / Rsym value: 0.0682 / Net I/σ(I): 9.19
反射 シェル解像度: 2.45→2.55 Å / 冗長度: 6.28 % / Rmerge(I) obs: 0.5712 / Mean I/σ(I) obs: 2.31 / Num. unique all: 4590 / Rsym value: 0.4437 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JDirectorデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.45→38.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9128 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU R Cruickshank DPI: 0.718 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3258 1070 2.58 %RANDOM
Rwork0.2804 ---
obs0.2815 41540 99.9 %-
all-41625 --
原子変位パラメータBiso mean: 48.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1143 Å20 Å20 Å2
2--7.771 Å20 Å2
3----9.8853 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.422 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→38.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8021 0 56 362 8439
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0078245HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9311098HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2956SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes230HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1174HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8245HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.01
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.63
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1032SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8988SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2581 85 2.87 %
Rwork0.2467 2880 -
all0.2471 2965 -
obs--99.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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