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- PDB-4nvq: Human G9a in Complex with Inhibitor A-366 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nvq
タイトルHuman G9a in Complex with Inhibitor A-366
要素Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / Lysine Methyl Transferase / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein modification process / histone H3K56 methyltransferase activity / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K27 methyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly ...regulation of protein modification process / histone H3K56 methyltransferase activity / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K27 methyltransferase activity / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly / oocyte development / protein-lysine N-methyltransferase activity / C2H2 zinc finger domain binding / fertilization / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / cellular response to cocaine / organ growth / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / regulation of DNA replication / Transcriptional Regulation by E2F6 / RNA Polymerase I Transcription Initiation / behavioral response to cocaine / Transcriptional Regulation by VENTX / spermatid development / long-term memory / response to fungicide / cellular response to starvation / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / transcription corepressor binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / promoter-specific chromatin binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / cellular response to xenobiotic stimulus / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / response to ethanol / nuclear speck / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2OD / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Sweis, R.F. / Pliushchev, M. / Brown, P.J. / Guo, J. / Li, F. / Maag, D. / Petros, A.M. / Soni, N.B. / Tse, C. / Vedadi, M. ...Sweis, R.F. / Pliushchev, M. / Brown, P.J. / Guo, J. / Li, F. / Maag, D. / Petros, A.M. / Soni, N.B. / Tse, C. / Vedadi, M. / Michaelides, M.R. / Chiang, G.G. / Pappano, W.N.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2014
タイトル: Discovery and development of potent and selective inhibitors of histone methyltransferase g9a.
著者: Sweis, R.F. / Pliushchev, M. / Brown, P.J. / Guo, J. / Li, F. / Maag, D. / Petros, A.M. / Soni, N.B. / Tse, C. / Vedadi, M. / Michaelides, M.R. / Chiang, G.G. / Pappano, W.N.
履歴
登録2013年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,70014
ポリマ－65,7492
非ポリマー1,95112
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area23350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.140, 78.250, 71.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.610, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Lysine N-methyltransferase 1C / Protein G9a


分子量: 32874.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT2, BAT8, C6orf30, G9A, KMT1C, NG36 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96KQ7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-2OD / 5'-methoxy-6'-[3-(pyrrolidin-1-yl)propoxy]spiro[cyclobutane-1,3'-indol]-2'-amine


分子量: 329.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H27N3O2
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.75
詳細: 0.1 M BIS-TRIS, 17.0% PEG3350, pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→78.25 Å / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 43.93 Å2
反射 シェル解像度: 2.03→2.14 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.2精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
JDirectorデータ収集
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.03→45.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9161 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8998 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU R Cruickshank DPI: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2386 1980 4.98 %RANDOM
Rwork0.2015 ---
obs0.2033 39743 99.29 %-
原子変位パラメータBiso max: 163.24 Å2 / Biso mean: 57.8596 Å2 / Biso min: 31.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-21.3327 Å20 Å2-13.3681 Å2
2---5.2231 Å20 Å2
3----16.1096 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.312 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→45.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4073 0 108 243 4424
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1455SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes110HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes681HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4273HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd7SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion552SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5121SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4273HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5803HARMONIC21.03
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.06
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.01
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3163 139 4.71 %
Rwork0.2798 2813 -
all0.2814 2952 -
obs--99.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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