[日本語] English
万見
- PDB-4nsq: Crystal structure of PCAF -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nsq
タイトルCrystal structure of PCAF
要素Histone acetyltransferase KAT2B
キーワードTRANSFERASE / acetyltransferase / COA Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of rRNA processing / histone H3K9 acetyltransferase activity / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / peptidyl-lysine acetylation ...regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of rRNA processing / histone H3K9 acetyltransferase activity / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / peptidyl-lysine acetylation / lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / actomyosin / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / ATAC complex / I band / cellular response to parathyroid hormone stimulus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / limb development / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / A band / SAGA complex / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone acetyltransferase binding / protein acetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Notch-HLH transcription pathway / Formation of paraxial mesoderm / acetyltransferase activity / regulation of cell division / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of RNA splicing / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycolytic process / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / gluconeogenesis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription coregulator activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / mitotic spindle / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Metalloprotease DUBs / memory / kinetochore / Pre-NOTCH Transcription and Translation / histone deacetylase binding / positive regulation of neuron projection development / cellular response to insulin stimulus / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / vasodilation / rhythmic process / heart development / HATs acetylate histones / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Histone acetyltransferase KAT2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3108 Å
データ登録者Lin, J.Y. / Cai, Y.F.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2014
タイトル: Dimeric structure of p300/CBP associated factor.
著者: Shi, S. / Lin, J. / Cai, Y. / Yu, J. / Hong, H. / Ji, K. / Downey, J.S. / Lu, X. / Chen, R. / Han, J. / Han, A.
履歴
登録2013年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT2B
B: Histone acetyltransferase KAT2B
C: Histone acetyltransferase KAT2B
D: Histone acetyltransferase KAT2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,4248
ポリマ－87,3544
非ポリマー3,0704
水00
1
A: Histone acetyltransferase KAT2B
D: Histone acetyltransferase KAT2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2124
ポリマ－43,6772
非ポリマー1,5352
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16140 Å2
手法PISA
2
B: Histone acetyltransferase KAT2B
C: Histone acetyltransferase KAT2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2124
ポリマ－43,6772
非ポリマー1,5352
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.570, 65.570, 187.622
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

-
要素

#1: タンパク質
Histone acetyltransferase KAT2B / Histone acetyltransferase PCAF / Histone acetylase PCAF / Lysine acetyltransferase 2B / P300/CBP- ...Histone acetyltransferase PCAF / Histone acetylase PCAF / Lysine acetyltransferase 2B / P300/CBP-associated factor / P/CAF


分子量: 21838.416 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP Residues 493-658 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT2B, PCAF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92831, histone acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.4
詳細: 0.2M Lithium Sulfate, 0.1M HEPES pH7.4, 1.2M Ammonium Sulfate and 10mM Trimethylamine HCl, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97916 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月24日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→50 Å / Num. obs: 30459 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.31-2.35157.8
2.35-2.39166.3
2.39-2.44175.3
2.44-2.49196.4
2.49-2.54197.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3108→45.256 Å / SU ML: 0.73 / σ(F): 2 / 位相誤差: 35.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2751 1854 6.09 %RANDOM
Rwork0.2288 ---
all0.2317 32806 --
obs0.2288 30459 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.081 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.5839 Å20 Å2-0 Å2
2--11.5839 Å20 Å2
3----23.1677 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3108→45.256 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5104 0 192 0 5296
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145436
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1057340
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d27.2383428
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077776
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007884
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3108-2.37330.353960.32431349X-RAY DIFFRACTION55
2.3733-2.44310.36091170.30421732X-RAY DIFFRACTION69
2.4431-2.5220.38121320.31042012X-RAY DIFFRACTION81
2.522-2.61210.38291370.31642073X-RAY DIFFRACTION84
2.6121-2.71670.38911380.34011961X-RAY DIFFRACTION79
2.7167-2.84030.38761400.30192307X-RAY DIFFRACTION92
2.8403-2.990.32451530.28252403X-RAY DIFFRACTION96
2.99-3.17730.33511530.2772420X-RAY DIFFRACTION98
3.1773-3.42260.28811610.25172451X-RAY DIFFRACTION98
3.4226-3.76680.27711600.22182458X-RAY DIFFRACTION99
3.7668-4.31160.26091570.19442494X-RAY DIFFRACTION99
4.3116-5.43070.22451630.18632500X-RAY DIFFRACTION100
5.4307-45.26460.2361470.21412445X-RAY DIFFRACTION97

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る