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- PDB-4nqk: Structure of an Ubiquitin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nqk
タイトルStructure of an Ubiquitin complex
要素
  • Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58
  • Ubiquitin
キーワードHydrolase/Apoptosis / CARD domain / Hydrolase-Apoptosis complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation ...regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / pattern recognition receptor activity / cellular response to exogenous dsRNA / RSV-host interactions / response to exogenous dsRNA / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / bicellular tight junction / positive regulation of defense response to virus by host / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / antiviral innate immune response / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / positive regulation of interferon-beta production / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of cell migration / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / positive regulation of interleukin-8 production / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex
類似検索 - 分子機能
RIG-I, CARD domain repeat 2 / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. ...RIG-I, CARD domain repeat 2 / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Helicase conserved C-terminal domain / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Antiviral innate immune response receptor RIG-I / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Peisley, A. / Wu, B. / Hur, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Structural basis for ubiquitin-mediated antiviral signal activation by RIG-I.
著者: Peisley, A. / Wu, B. / Xu, H. / Chen, Z.J. / Hur, S.
履歴
登録2013年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58
B: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58
C: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58
D: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58
E: Ubiquitin
F: Ubiquitin
G: Ubiquitin
H: Ubiquitin
I: Ubiquitin
J: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,21810
ポリマ－148,21810
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.539, 101.851, 88.151
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Probable ATP-dependent RNA helicase DDX58 / DEAD box protein 58 / RIG-I-like receptor 1 / RLR-1 / Retinoic acid-inducible gene 1 protein / RIG- ...DEAD box protein 58 / RIG-I-like receptor 1 / RLR-1 / Retinoic acid-inducible gene 1 protein / RIG-1 / Retinoic acid-inducible gene I protein / RIG-I


分子量: 23872.389 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal tandem CARD domain, UNP residues 1-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDX58 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95786, RNA helicase
#2: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8788.049 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 76-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 22% PEG3350, 0.2 M Tri-Li Citrate, 3% ethylene glycol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月10日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→46 Å / Num. all: 30348 / Num. obs: 29885 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.164 / Net I/σ(I): 5.92
反射 シェル解像度: 3.7→3.93 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.55 / Rsym value: 0.617 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.7→46 Å / SU ML: 0.61 / σ(F): 1.12 / 位相誤差: 31.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2847 767 5.01 %
Rwork0.2217 --
obs0.2249 29885 98.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9555 0 0 0 9555
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099719
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.60113114
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1993702
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611496
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061661
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7-3.81940.38681380.33062559X-RAY DIFFRACTION98
3.8194-3.95580.3941290.32262554X-RAY DIFFRACTION98
3.9558-4.11410.36511400.28412600X-RAY DIFFRACTION99
4.1141-4.30120.32021430.24052592X-RAY DIFFRACTION99
4.3012-4.52780.31031260.22612617X-RAY DIFFRACTION99
4.5278-4.81120.29041340.21032584X-RAY DIFFRACTION99
4.8112-5.18230.26941380.21632583X-RAY DIFFRACTION99
5.1823-5.70290.29751340.21692569X-RAY DIFFRACTION99
5.7029-6.52610.32141410.23992591X-RAY DIFFRACTION99
6.5261-8.21470.26261350.2032582X-RAY DIFFRACTION98
8.2147-46.11670.17561390.14292557X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.54120.3793-0.24425.87073.85137.48370.3929-0.2633-0.4470.3767-0.56541.05930.2286-0.52470.19580.3625-0.0927-0.01760.29380.07060.65931.2984-43.6745-36.4567
28.40371.1736-1.27576.461-2.75815.3728-0.1367-0.61920.07740.6453-0.2633-0.46880.1969-0.15160.25730.44810.0898-0.14110.4081-0.08480.441728.4673-34.3792-20.9275
35.3763-5.3547-0.45566.6823-2.15226.4626-0.0409-1.12810.51361.00750.2185-0.07510.25610.726-0.31370.77020.0550.00560.8938-0.14850.53626.3661-18.5259-2.0847
46.731.37210.27132.89582.02899.05150.2368-0.4549-0.42780.0656-0.17260.4830.0291-0.5999-0.02840.3694-0.00720.13970.31070.0120.8143-11.5253-21.7966-29.2046
57.99-3.21961.74257.2572-4.67484.54680.29460.6007-0.55120.1283-0.30970.58490.41110.2091-0.0430.474-0.02040.00360.419-0.14290.710142.3332-37.356-40.2675
66.81031.58172.0054.8816-1.55352.04240.4813-1.877-0.54692.6901-1.2097-1.90680.0911.23720.66131.8977-0.1843-0.40951.48630.21111.113441.5218-36.52162.7669
74.2124-3.29260.44933.8823-2.70814.103-0.49-1.812.13931.3061-0.3143-1.1965-0.78071.15040.49091.6693-0.0587-0.39462.7744-0.68250.820723.6537-8.016811.5027
85.3215-0.20514.84323.26661.91517.1163-0.2773-0.6881-0.49180.41870.30210.63060.2767-0.56280.07791.3414-0.00520.26741.33180.00220.5252-16.9941-20.212110.4588
93.56770.1231.81887.0590.69055.1084-0.2104-0.0759-0.43020.1449-0.47240.1656-0.3896-0.7760.61110.47470.08210.22520.8262-0.2461.1792-29.6386-8.4339-20.8643
107.6591-0.4859-0.17334.41370.50412.8461-0.02020.9842-0.5706-0.922-0.37280.2750.9687-0.1912-0.06320.1622-0.2199-0.38180.7964-0.24931.0171-18.8353-38.5817-48.5054
118.5549-1.14530.43068.90222.92995.9361-0.38060.15880.6619-0.13710.3777-0.2679-0.13050.62170.0470.3183-0.0693-0.02290.32960.02740.546318.2051-27.6352-42.4413
127.97741.19173.59392.04350.63546.5737-0.0186-1.33521.01870.15320.1355-0.43290.3116-0.10310.09440.58610.0484-0.30730.7145-0.22030.941227.4009-11.403-14.4623
139.34271.5381-1.39047.1562-0.04984.8736-0.0448-0.00360.47211.0316-0.24350.3518-0.1109-0.46920.20090.57330.0620.09320.4861-0.18820.6153-4.8804-2.2582-15.1499
146.35552.69790.96356.03482.51629.0460.3090.46620.36410.0728-0.18310.5089-0.0956-0.1074-0.12420.38770.0351-0.01970.28810.0140.6597-1-9.9267-47.4773
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:91 )A1 - 91
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 1:91 )B1 - 91
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND RESID 1:91 )C1 - 91
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 1:91 )D1 - 91
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN E AND RESID 1:72 )E1 - 72
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN F AND RESID 1:73 )F1 - 73
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN G AND RESID 1:71 )G1 - 71
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN H AND RESID 1:75 )H1 - 75
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN I AND RESID 1:71 )I1 - 71
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN J AND RESID 1:73 )J1 - 73
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN A AND RESID 94:188 )A94 - 188
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN B AND RESID 94:188 )B94 - 188
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN C AND RESID 94:188 )C94 - 188
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN D AND RESID 94:188 )D94 - 188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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