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万見
- PDB-4npn: Crystal structure of human tetra-SUMO-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4npn
タイトルCrystal structure of human tetra-SUMO-2
要素Small ubiquitin-related modifier 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation ...SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin protein ligase binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.633 Å
データ登録者Kung, C.C.-H. / Naik, M.T. / Chen, C.L. / Ma, C. / Huang, T.H.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: Structural analysis of poly-SUMO chain recognition by the RNF4-SIMs domain.
著者: Kung, C.C.-H. / Naik, M.T. / Wang, S.H. / Shih, H.M. / Chang, C.C. / Lin, L.Y. / Chen, C.L. / Ma, C. / Chang, C.F. / Huang, T.H.
履歴
登録2013年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4611
ポリマ－11,4611
非ポリマー00
水52229
1
A: Small ubiquitin-related modifier 2

A: Small ubiquitin-related modifier 2

A: Small ubiquitin-related modifier 2

A: Small ubiquitin-related modifier 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8434
ポリマ－45,8434
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_455x-1/3,y+1/3,z+1/31
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.123, 75.123, 33.116
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-108-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 homolog 2 / SUMO-3 / Sentrin-2 / Ubiquitin-like protein SMT3A / Smt3A


分子量: 11460.790 Da / 分子数: 1 / 断片: DELTAN11SUMO-2, UNP RESIDUES 12-93 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMT3A, SMT3H2, SUMO2, SUMO2 SMT3A SMT3H2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61956
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.4
詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.1M CHES, 30% PEG 600, pH 9.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6500 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月20日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→30 Å / Num. obs: 8785 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 1.63→1.69 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 6.098 / Num. unique all: 875 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.633→23.206 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 22.01 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2183 407 4.74 %RANDOM
Rwork0.1981 ---
all0.199 8661 --
obs0.199 8594 99.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.193 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2099 Å20 Å2-0 Å2
2--0.2099 Å20 Å2
3----0.4197 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.633→23.206 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数575 0 0 29 604
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006584
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.087783
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.959229
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0885
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004104
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.6332-1.86950.26451280.2058275099
1.8695-2.35490.25111440.19252739100
2.3549-23.20860.19731350.1988269899
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.8681 Å / Origin y: -5.2994 Å / Origin z: -5.3943 Å
111213212223313233
T0.0923 Å20.016 Å2-0.0003 Å2-0.1154 Å2-0.011 Å2--0.1006 Å2
L2.9954 °20.0864 °20.5171 °2-1.474 °20.0842 °2--1.3692 °2
S-0.004 Å °-0.1558 Å °-0.0247 Å °0.0424 Å °0.0282 Å °-0.0267 Å °0.1067 Å °0.1216 Å °0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (CHAIN A AND RESSEQ 17:87)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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