[日本語] English
万見
- PDB-4nph: Crystal structure of SsaN from Salmonella enterica -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nph
タイトルCrystal structure of SsaN from Salmonella enterica
要素Probable secretion system apparatus ATP synthase SsaN
キーワードPROTEIN TRANSPORT / T3SS / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-exporting ATPase activity / protein-secreting ATPase / type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / proton motive force-driven ATP synthesis / host cell membrane / : / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / positive regulation of protein secretion / protein-folding chaperone binding ...protein-exporting ATPase activity / protein-secreting ATPase / type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / proton motive force-driven ATP synthesis / host cell membrane / : / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / positive regulation of protein secretion / protein-folding chaperone binding / host cell cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #330 / Type 3 secretion system ATPase SCTN / ATPase, type III secretion system, FliI/YscN / T3SS EscN ATPase, C-terminal / T3SS EscN ATPase C-terminal domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / : / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #330 / Type 3 secretion system ATPase SCTN / ATPase, type III secretion system, FliI/YscN / T3SS EscN ATPase, C-terminal / T3SS EscN ATPase C-terminal domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / : / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SPI-2 type 3 secretion system ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Sugiman-Marangos, S.N. / Zhang, K. / Cooper, C.A. / Coombes, B.K. / Junop, M.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of SsaN from Salmonella enterica
著者: Allison, S.E. / Tuinema, B.R. / Everson, E. / Cooper, C.A. / Sugiman-Marangos, S.N. / Zhang, K. / Junop, M.S. / Coombes, B.K.
履歴
登録2013年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Probable secretion system apparatus ATP synthase SsaN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8771
ポリマ－38,8771
非ポリマー00
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.138, 76.312, 39.094
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.71, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細ALTHOUGH THE BIOLOGICAL UNIT FOR THE FULL LENGTH PROTEIN IS EXPECTED TO EXIST AS A HEXAMER, THE CURRENT STRUCTURE WHICH HAS THE N-TERMINAL REGION TRUNCATED DOES NOT FORM A STABLE HEXAMER IN SOLUTION. THIS HAS BEEN CONFIRMED BY GEL FILTRATION AND IS CONSISTENT WITH PISA ANALYSIS WHICH ALSO PREDICTS A MONOMERIC STATE.

-
要素

#1: タンパク質 Probable secretion system apparatus ATP synthase SsaN


分子量: 38876.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
株: serovar Typhimurium SL1344 / 遺伝子: ssaN, STM1415 / プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P74857, H+-transporting two-sector ATPase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.5 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate, 10% v/v jeffamine M-600, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月30日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 22889 / Num. obs: 22889 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 31.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 11.09
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.514 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 1541 / Rsym value: 0.514 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIX(AutoMR)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(AutoMR)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2OBM

2obm


解像度: 2.09→37.028 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2288 2016 8.82 %Random
Rwork0.1914 ---
obs0.1947 22864 97.38 %-
all-22864 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→37.028 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2441 0 0 157 2598
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23359
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.317904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051406
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006436
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0892-2.14140.25221360.23461374X-RAY DIFFRACTION90
2.1414-2.19930.25361440.21851464X-RAY DIFFRACTION97
2.1993-2.2640.2471430.21061502X-RAY DIFFRACTION98
2.264-2.33710.22411410.20451469X-RAY DIFFRACTION98
2.3371-2.42060.25981490.21491516X-RAY DIFFRACTION99
2.4206-2.51750.29811390.21251498X-RAY DIFFRACTION99
2.5175-2.63210.2611460.22121527X-RAY DIFFRACTION99
2.6321-2.77080.24111450.20791496X-RAY DIFFRACTION99
2.7708-2.94430.27241400.19931508X-RAY DIFFRACTION99
2.9443-3.17150.22961530.2071510X-RAY DIFFRACTION99
3.1715-3.49050.23431430.19221511X-RAY DIFFRACTION99
3.4905-3.9950.20911440.17181504X-RAY DIFFRACTION98
3.995-5.03130.18651480.15071516X-RAY DIFFRACTION98
5.0313-37.03350.22251450.19981453X-RAY DIFFRACTION93

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る