[日本語] English
万見
- PDB-4nn2: Protein Crystal Structure of Human Borjeson-Forssman-Lehmann Synd... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nn2
タイトルProtein Crystal Structure of Human Borjeson-Forssman-Lehmann Syndrome Associated Protein PHF6
要素PHD finger protein 6
キーワードTRANSCRIPTION / Zinc Finger
機能・相同性
機能・相同性情報


blastocyst hatching / ribonucleoprotein complex binding / tubulin binding / phosphoprotein binding / kinetochore / histone deacetylase binding / histone binding / scaffold protein binding / nucleolus / enzyme binding ...blastocyst hatching / ribonucleoprotein complex binding / tubulin binding / phosphoprotein binding / kinetochore / histone deacetylase binding / histone binding / scaffold protein binding / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
PHD-like zinc-binding domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.472 Å
データ登録者Liu, Z. / Li, F. / Zhang, J. / Mei, Y. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Crystal Structure of the second extended PHD domain of human PHF6 protein
著者: Liu, Z. / Li, F. / Zhang, J. / Mei, Y. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2013年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月3日Group: Structure summary
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 6
B: PHD finger protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3709
ポリマ－28,8852
非ポリマー4857
水4,756264
1
A: PHD finger protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6394
ポリマ－14,4431
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PHD finger protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7315
ポリマ－14,4431
非ポリマー2884
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.780, 102.780, 51.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-541-

HOH

21A-546-

HOH

31A-602-

HOH

41B-579-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 6 / PHD-like zinc finger protein


分子量: 14442.686 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 208-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF6, KIAA1823 / プラスミド: pGEx4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q8IWS0
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.53 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2M amminium acetate, 0.1M tri-sodium citrate dehydrate, 30% (w/v) PEG4000, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月21日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.472→89.01 Å / Num. all: 52631 / Num. obs: 52631 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.47-1.554.60.5051.33494576450.50599.8
1.55-1.655.10.34823662172350.34899.8
1.65-1.7650.2333.13395067850.23399.5
1.76-1.94.90.1684.33102963280.16899.1
1.9-2.084.80.1324.92795957840.13298.7
2.08-2.334.80.0827.82531752740.08299
2.33-2.6950.0659.62363447140.06599.8
2.69-3.295.30.0777.12115839950.07799.8
3.29-4.655.30.05210.31641531150.05299.6
4.65-36.2895.60.03416.7979617560.03498.2

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.472→36.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / WRfactor Rfree: 0.1767 / WRfactor Rwork: 0.1588 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.9174 / SU B: 0.877 / SU ML: 0.033 / SU R Cruickshank DPI: 0.0547 / SU Rfree: 0.0553 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.055 / ESU R Free: 0.055 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1764 2672 5.1 %RANDOM
Rwork0.1588 ---
all0.1588 52630 --
obs0.1597 52630 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 49.6 Å2 / Biso mean: 14.4839 Å2 / Biso min: 6.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.472→36.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1898 0 12 264 2174
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0191938
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021871
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1281.9472583
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7334325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3785239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.39623.17182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.20915372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.5721511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02457
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7441.215965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7411.214964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2751.8141201
LS精密化 シェル解像度: 1.472→1.51 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 197 -
Rwork0.256 3681 -
all-3878 -
obs--99.54 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る