[日本語] English
万見
- PDB-4ni6: Repeat domain 1 of Clostridium perfringens CPE0147 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ni6
タイトルRepeat domain 1 of Clostridium perfringens CPE0147
要素Putative surface anchored protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / IgG-like fold / internal ester crosslink
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #3930 / T-Q ester bond containing domain / T-Q ester bond containing domain / Uncharacterised domain CHP03934, TQXA / Thioester domain / Thioester domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like ...Immunoglobulin-like - #3930 / T-Q ester bond containing domain / T-Q ester bond containing domain / Uncharacterised domain CHP03934, TQXA / Thioester domain / Thioester domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative surface anchored protein
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium perfringens B (ウェルシュ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Kwon, H. / Squire, C.J. / Young, P.G. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Autocatalytically generated Thr-Gln ester bond cross-links stabilize the repetitive Ig-domain shaft of a bacterial cell surface adhesin.
著者: Kwon, H. / Squire, C.J. / Young, P.G. / Baker, E.N.
履歴
登録2013年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月1日Group: Database references
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative surface anchored protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8191
ポリマ－16,8191
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.864, 28.978, 49.313
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細monomer is biological assembly but is repeat domain 1 of 11 total

-
要素

#1: タンパク質 Putative surface anchored protein


分子量: 16819.416 Da / 分子数: 1 / 断片: repeat domain 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium perfringens B (ウェルシュ菌)
株: ATCC 3626 / 遺伝子: AC1_0147 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B1R775
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 20,000, 20% PEG MME 550, 0.02 M amino acids (0.02 M sodium L-glutamate, 0.02 M DL-alanine, 0.02 M glycine, 0.02 M DL-lysine, 0.02 M DL-serine), 0.1 M MOPS/HEPES ph 7.5, VAPOR ...詳細: 10% PEG 20,000, 20% PEG MME 550, 0.02 M amino acids (0.02 M sodium L-glutamate, 0.02 M DL-alanine, 0.02 M glycine, 0.02 M DL-lysine, 0.02 M DL-serine), 0.1 M MOPS/HEPES ph 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.7293 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月22日
放射モノクロメーター: unknown / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7293 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→19.42 Å / Num. all: 49641 / Num. obs: 49641 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.9 % / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.1→1.16 Å / 冗長度: 14.8 % / Num. unique all: 7065 / % possible all: 95.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4MKM

4mkm


解像度: 1.1→19.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.522 / SU ML: 0.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.039 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21136 2571 5.2 %RANDOM
Rwork0.18197 ---
all0.18353 47054 --
obs0.18353 47054 97.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.81 Å20 Å21.12 Å2
2--0.18 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→19.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1048 0 0 111 1159
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.021149
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3481.9651569
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6695158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.66828.36455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.38215216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0190.02871
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr11.45331149
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.342531
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded20.83851211
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.128 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 169 -
Rwork0.259 3268 -
obs--95.16 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る