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- PDB-4nfa: Structure of the C-terminal doamin of Knl1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nfa
タイトルStructure of the C-terminal doamin of Knl1
要素Protein CASC5
キーワードCELL CYCLE / RWD domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Knl1/Spc105 complex / positive regulation of meiosis I spindle assembly checkpoint / homologous chromosome orientation in meiotic metaphase I / acrosome assembly / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / attachment of spindle microtubules to kinetochore / protein localization to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere ...Knl1/Spc105 complex / positive regulation of meiosis I spindle assembly checkpoint / homologous chromosome orientation in meiotic metaphase I / acrosome assembly / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / attachment of spindle microtubules to kinetochore / protein localization to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / acrosomal vesicle / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / nuclear body / cell division / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Knl1, C-terminal RWD domain / Knl1 RWD C-terminal domain / Kinetochore scaffold 1 / KNL1 MELT repeat / MELT motif
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinetochore scaffold 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.497 Å
データ登録者Petrovic, A. / Mosalaganti, S. / Keller, J. / Mattiuzzo, M. / Overlack, K. / Wohlgemuth, S. / Pasqualato, S. / Raunser, S. / Musacchio, A.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2014
タイトル: Modular assembly of RWD domains on the Mis12 complex underlies outer kinetochore organization.
著者: Arsen Petrovic / Shyamal Mosalaganti / Jenny Keller / Marta Mattiuzzo / Katharina Overlack / Veronica Krenn / Anna De Antoni / Sabine Wohlgemuth / Valentina Cecatiello / Sebastiano Pasqualato ...著者: Arsen Petrovic / Shyamal Mosalaganti / Jenny Keller / Marta Mattiuzzo / Katharina Overlack / Veronica Krenn / Anna De Antoni / Sabine Wohlgemuth / Valentina Cecatiello / Sebastiano Pasqualato / Stefan Raunser / Andrea Musacchio /
要旨: Faithful chromosome segregation is mandatory for cell and organismal viability. Kinetochores, large protein assemblies embedded in centromeric chromatin, establish a mechanical link between ...Faithful chromosome segregation is mandatory for cell and organismal viability. Kinetochores, large protein assemblies embedded in centromeric chromatin, establish a mechanical link between chromosomes and spindle microtubules. The KMN network, a conserved 10-subunit kinetochore complex, harbors the microtubule-binding interface. RWD domains in the KMN subunits Spc24 and Spc25 mediate kinetochore targeting of the microtubule-binding subunits by interacting with the Mis12 complex, a KMN subcomplex that tethers directly onto the underlying chromatin layer. Here, we show that Knl1, a KMN subunit involved in mitotic checkpoint signaling, also contains RWD domains that bind the Mis12 complex and that mediate kinetochore targeting of Knl1. By reporting the first 3D electron microscopy structure of the KMN network, we provide a comprehensive framework to interpret how interactions of RWD-containing proteins with the Mis12 complex shape KMN network topology. Our observations unveil a regular pattern in the construction of the outer kinetochore.
履歴
登録2013年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein CASC5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4855
ポリマ－24,1731
非ポリマー3124
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.855, 74.855, 88.756
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2401-

CL

21A-2519-

HOH

31A-2568-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein CASC5 / ALL1-fused gene from chromosome 15q14 protein / AF15q14 / Bub-linking kinetochore protein / Blinkin ...ALL1-fused gene from chromosome 15q14 protein / AF15q14 / Bub-linking kinetochore protein / Blinkin / Cancer susceptibility candidate gene 5 protein / Cancer/testis antigen 29 / CT29 / Kinetochore-null protein 1 / Protein D40/AF15q14


分子量: 24173.303 Da / 分子数: 1 / 断片: Knl1 C-terminal domain, UNP residues 2131-2337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASC5, KIAA1570, KNL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NG31
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 120-300 KSCN, 100 mM BisTris Propane (pH 8.6-9.2), 17 % (v/v) PEG 3350 and 1 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.497→32.413 Å / Num. obs: 10352 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1.35 / Observed criterion σ(I): 1.35
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
Auto-Rickshaw位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.497→32.413 Å / SU ML: 0.74 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2416 498 4.82 %RANDOM
Rwork0.1905 ---
obs0.193 10328 99.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 79.29 Å2 / ksol: 0.372 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0627 Å2-0 Å20 Å2
2---2.0627 Å2-0 Å2
3---4.1253 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.497→32.413 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1684 0 19 101 1804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071741
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0262364
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.87624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062263
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005301
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4974-2.74860.2891300.22442405X-RAY DIFFRACTION100
2.7486-3.1460.26821210.19172433X-RAY DIFFRACTION100
3.146-3.96250.22891160.1652447X-RAY DIFFRACTION100
3.9625-32.41590.22321310.19212545X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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