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- PDB-4nf7: Crystal structure of the GH5 family catalytic domain of Endo-1,4-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nf7
タイトルCrystal structure of the GH5 family catalytic domain of Endo-1,4-beta-glucanase Cel5C from Butyrivibrio proteoclasticus.
要素Endo-1,4-beta-glucanase Cel5C
キーワードHYDROLASE / alpha/beta TIM barrel / Glycosyl hydrolase / Polysaccharide binding / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / beta-glucosidase activity / polysaccharide binding / cellulose catabolic process / cell surface / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain / CBM2 (Carbohydrate-binding type-2) domain profile. / CBD_II / CBM2, carbohydrate-binding domain superfamily / : / Glycoside hydrolase, family 5, conserved site / Glycosyl hydrolases family 5 signature. ...Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain / CBM2 (Carbohydrate-binding type-2) domain profile. / CBD_II / CBM2, carbohydrate-binding domain superfamily / : / Glycoside hydrolase, family 5, conserved site / Glycosyl hydrolases family 5 signature. / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Butyrivibrio proteoclasticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.111 Å
データ登録者Lott, J.S. / Colbert, D.A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural and functional characterisation of endo-1,4-beta-glucanase Cel5C from bovine rumen microbe Butyrivibrio proteoclasticus
著者: Lott, J.S. / Colbert, D.A.
履歴
登録2013年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22019年12月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: reflns / struct_ref_seq_dif / Item: _reflns.pdbx_Rsym_value / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endo-1,4-beta-glucanase Cel5C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5341
ポリマ－41,5341
非ポリマー00
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.890, 68.890, 175.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-469-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Endo-1,4-beta-glucanase Cel5C


分子量: 41533.891 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain, UNP residues 32-394 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Butyrivibrio proteoclasticus (バクテリア)
株: ATCC 51982 / DSM 14932 / B316 / 遺伝子: bpr_I1710, cel5C / プラスミド: pDEST566 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: E0RXM0, cellulase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.97 % / Mosaicity: 1.22 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 20% PEG3350, 0.2M Ammonium formate pH 6.6, 20% PEG550 mme., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月2日
放射モノクロメーター: Silicon Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→64.133 Å / Num. all: 24672 / Num. obs: 24672 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 27 % / Biso Wilson estimate: 18.81 Å2 / Rsym value: 0.0374 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.015 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.11-2.2324.21.5280.58326834460.3011.5280.014962.596
2.23-2.3627.31.2320.69057233130.2311.2320.01213.598.6
2.36-2.5227.90.9650.88829631600.1790.9650.009484.698.6
2.52-2.7328.10.76618292329520.1420.7660.00753698.8
2.73-2.99280.5191.57705127480.0960.5190.00518.898.9
2.99-3.3427.80.3112.56924224900.0580.3110.0030614.199
3.34-3.8527.40.1814.36119622300.0340.1810.0017822.499
3.85-4.72270.1216.45120318940.0230.1210.0011930.599.2
4.72-6.6826.20.1246.33996415270.0240.1240.0012227.299.2
6.68-37.44623.30.0819.1212179120.0160.0810.000793298.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.11 Å37.46 Å
Translation2.11 Å37.46 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.4.0位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Ice(McPhillipsデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.111→37.446 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.85 / SU ML: 0.26 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2328 1262 5.12 %Random
Rwork0.1899 ---
all0.1921 24655 --
obs0.1921 24655 97.92 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.362 Å2 / ksol: 0.391 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 55.05 Å2 / Biso mean: 18.7319 Å2 / Biso min: 7.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.5618 Å20 Å2-0 Å2
2--3.5618 Å20 Å2
3----7.1236 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.111→37.446 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2903 0 0 113 3016
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082983
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0324061
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005533
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3651056
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.111-2.19560.28291380.22912434257294
2.1956-2.29560.30021400.2152543268398
2.2956-2.41660.27151230.19872555267898
2.4166-2.56790.28311350.19372592272798
2.5679-2.76610.2541460.20292567271398
2.7661-3.04440.23931400.19912601274198
3.0444-3.48470.23271470.20452611275898
3.4847-4.38920.17951500.16072656280699
4.3892-37.45190.2021430.17132834297799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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