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- PDB-4n9j: Crystal structure of the cryptic polo box domain of human Plk4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n9j
タイトルCrystal structure of the cryptic polo box domain of human Plk4
要素Serine/threonine-protein kinase PLK4
キーワードCELL CYCLE / Ser/Thr kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / trophoblast giant cell differentiation / polo kinase / XY body / centriole replication / cleavage furrow ...de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / trophoblast giant cell differentiation / polo kinase / XY body / centriole replication / cleavage furrow / cilium assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / kinetochore / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleolus / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arylsulfatase, C-terminal domain - #120 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #130 / Serine/threonine-protein kinase, first cryptic polo-box domain superfamily / : / Cryptic Polo-Box 1 (CPB1) domain profile. / Cryptic Polo-Box 2 (CPB2) domain profile. / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 ...Arylsulfatase, C-terminal domain - #120 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #130 / Serine/threonine-protein kinase, first cryptic polo-box domain superfamily / : / Cryptic Polo-Box 1 (CPB1) domain profile. / Cryptic Polo-Box 2 (CPB2) domain profile. / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 / Polo-like Kinase 4 Polo Box 2 / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Ku, B. / Kim, J.H. / Lee, K.S. / Kim, S.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Molecular basis for unidirectional scaffold switching of human Plk4 in centriole biogenesis.
著者: Park, S.Y. / Park, J.E. / Kim, T.S. / Kim, J.H. / Kwak, M.J. / Ku, B. / Tian, L. / Murugan, R.N. / Ahn, M. / Komiya, S. / Hojo, H. / Kim, N.H. / Kim, B.Y. / Bang, J.K. / Erikson, R.L. / Lee, ...著者: Park, S.Y. / Park, J.E. / Kim, T.S. / Kim, J.H. / Kwak, M.J. / Ku, B. / Tian, L. / Murugan, R.N. / Ahn, M. / Komiya, S. / Hojo, H. / Kim, N.H. / Kim, B.Y. / Bang, J.K. / Erikson, R.L. / Lee, K.W. / Kim, S.J. / Oh, B.H. / Yang, W. / Lee, K.S.
履歴
登録2013年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月23日Group: Database references
改定 1.22014年8月20日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK4
B: Serine/threonine-protein kinase PLK4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,18310
ポリマ－52,7782
非ポリマー4058
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area24580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.063, 128.063, 168.357
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK4 / Polo-like kinase 4 / PLK-4 / Serine/threonine-protein kinase 18 / Serine/threonine-protein kinase Sak


分子量: 26389.119 Da / 分子数: 2 / 断片: cryptic polo box, UNP residues 580-808 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK4, SAK, STK18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00444, polo kinase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.19 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM Bis-Tris (pH 5.5), 2.0 M ammonium sulfate, 1% (v/v) methanol , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 25744 / Num. obs: 25386

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.601→36.108 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.78 / 位相誤差: 23.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2488 1999 7.87 %RANDOM
Rwork0.2015 ---
obs0.2053 25386 98.87 %-
all-25744 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.601→36.108 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3620 0 16 113 3749
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093714
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2945018
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.541430
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054544
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008638
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6012-2.66620.32031380.26521613X-RAY DIFFRACTION97
2.6662-2.73830.3231380.26361607X-RAY DIFFRACTION98
2.7383-2.81890.34531380.27521622X-RAY DIFFRACTION98
2.8189-2.90980.32051400.25181636X-RAY DIFFRACTION98
2.9098-3.01370.30121390.2451630X-RAY DIFFRACTION99
3.0137-3.13430.30941420.22731655X-RAY DIFFRACTION99
3.1343-3.27690.28671410.21821652X-RAY DIFFRACTION99
3.2769-3.44950.24111410.1961656X-RAY DIFFRACTION100
3.4495-3.66550.21061440.17541678X-RAY DIFFRACTION100
3.6655-3.94820.21511420.1821658X-RAY DIFFRACTION99
3.9482-4.34490.21721440.15791688X-RAY DIFFRACTION99
4.3449-4.97220.18281460.14291700X-RAY DIFFRACTION99
4.9722-6.25920.23891470.20831732X-RAY DIFFRACTION100
6.2592-36.11180.24841590.21241860X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.2799 Å / Origin y: 42.9544 Å / Origin z: -10.5025 Å
111213212223313233
T0.1487 Å2-0.0439 Å20.0389 Å2-0.1907 Å2-0.1142 Å2--0.1218 Å2
L1.8055 °20.5891 °2-0.1732 °2-0.2752 °2-0.0976 °2--0.0291 °2
S0.0832 Å °0.0204 Å °-0.0937 Å °0.149 Å °-0.0747 Å °-0.0308 Å °0.0863 Å °0.0333 Å °0.0145 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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