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- PDB-4n7f: Crystal structure of 3rd WW domain of human Nedd4-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n7f
タイトルCrystal structure of 3rd WW domain of human Nedd4-1
要素E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
キーワードPROTEIN BINDING / beta sheet / WW domain / target binding / proline rich region / cytosolic
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / viral budding / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process ...formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / viral budding / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process / apicolateral plasma membrane / potassium channel inhibitor activity / protein targeting to lysosome / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / proline-rich region binding / sodium channel inhibitor activity / RNA polymerase binding / blood vessel morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / lysosomal transport / regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / sodium ion transport / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / outflow tract morphogenesis / phosphoserine residue binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / postsynaptic cytosol / ubiquitin ligase complex / regulation of macroautophagy / progesterone receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / T cell activation / ubiquitin binding / regulation of membrane potential / receptor internalization / ISG15 antiviral mechanism / Regulation of PTEN stability and activity / response to calcium ion / positive regulation of protein catabolic process / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell cortex / adaptive immune response / transmembrane transporter binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / protein domain specific binding / innate immune response / DNA damage response / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...: / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.102 Å
データ登録者Qi, S. / O'Hayre, M. / Gutkind, J.S. / Hurley, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural and biochemical basis for ubiquitin ligase recruitment by arrestin-related domain-containing protein-3 (ARRDC3).
著者: Qi, S. / O'Hayre, M. / Gutkind, J.S. / Hurley, J.H.
履歴
登録2013年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22014年10月8日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
B: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8942
ポリマ－8,8942
非ポリマー00
水1,910106
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,4471
ポリマ－4,4471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,4471
ポリマ－4,4471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.411, 68.411, 37.248
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-436-

ARG

21B-436-

ARG

31B-436-

ARG

41A-524-

HOH

51A-528-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Cell proliferation-inducing gene 53 protein / Neural precursor cell expressed developmentally down- ...Cell proliferation-inducing gene 53 protein / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 / NEDD-4


分子量: 4447.042 Da / 分子数: 2 / 断片: WW3 domain (UNP residues 841-874) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0093, NEDD4, NEDD4-1, PIG53 / プラスミド: pGST-parallel2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46934
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 3.0M NaCl, 100mM Tris-HCl 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→32.7 Å / Num. all: 36280 / Num. obs: 36262 / % possible obs: 95 %
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.1-1.14198.9
1.14-1.181100
1.18-1.241100
1.24-1.31100
1.3-1.391100
1.39-1.491100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.3_1479精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.102→32.713 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.03 / FOM work R set: 0.8829 / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1997 1806 4.99 %
Rwork0.1812 34404 -
obs0.1822 36210 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 265.74 Å2 / Biso mean: 27.4254 Å2 / Biso min: 8.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.102→32.713 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数610 0 0 106 716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01657
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.403895
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06387
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009117
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.869243
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1019-1.13170.21331150.20092584269999
1.1317-1.1650.1781360.186626092745100
1.165-1.20260.19941410.188625882729100
1.2026-1.24560.24141430.189626032746100
1.2456-1.29550.23851250.191326292754100
1.2955-1.35450.23641470.179925912738100
1.3545-1.42590.19761330.176826462779100
1.4259-1.51520.18211350.184126122747100
1.5152-1.63220.22391330.173926572790100
1.6322-1.79640.23481580.172126292787100
1.7964-2.05630.17221480.163626722820100
2.0563-2.59060.19581420.176427172859100
2.5906-32.72770.1941500.190728673017100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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