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万見
- PDB-1yiu: Itch E3 ubiquitin ligase WW3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yiu
タイトルItch E3 ubiquitin ligase WW3 domain
要素Itchy E3 ubiquitin protein ligase
キーワードLIGASE / WW domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein deubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / negative regulation of defense response to virus / Degradation of GLI1 by the proteasome / Regulation of necroptotic cell death / Hedgehog 'on' state / protein K29-linked ubiquitination / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs ...regulation of protein deubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / negative regulation of defense response to virus / Degradation of GLI1 by the proteasome / Regulation of necroptotic cell death / Hedgehog 'on' state / protein K29-linked ubiquitination / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / protein branched polyubiquitination / positive regulation of T cell anergy / NOD1/2 Signaling Pathway / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of JNK cascade / arrestin family protein binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / positive regulation of receptor catabolic process / ligase activity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-like protein ligase binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / ribonucleoprotein complex binding / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / protein catabolic process / receptor internalization / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / early endosome membrane / cell cortex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / innate immune response / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Itchy
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Shaw, A.Z. / Martin-Malpartida, P. / Morales, B. / Yraola, F. / Royo, M. / Macias, M.J.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Phosphorylation of either Ser16 or Thr30 does not disrupt the structure of the Itch E3 ubiquitin ligase third WW domain
著者: Shaw, A.Z. / Martin-Malpartida, P. / Morales, B. / Yraola, F. / Royo, M. / Macias, M.J.
履歴
登録2005年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Itchy E3 ubiquitin protein ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,2771
ポリマ－4,2771
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)8 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Itchy E3 ubiquitin protein ligase


分子量: 4276.708 Da / 分子数: 1 / 断片: WW3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Itch E3 WW3 domain / プラスミド: pET24d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q8C863, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
1323D 15N-separated NOESY
1433D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1Unlabeled sampleSodium Phosphate 20mM, Sodium Chloride 100mM
2Uniform labeling with 15NSodium Phosphate 20mM, Sodium Chloride 100mM
3Uniform labeling with 15N, 13CSodium Phosphate 20mM, Sodium Chloride 100mM
試料状態イオン強度: Na2HPO4 20mM NaCl 100mM / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 285 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3Bruker GMBHcollection
NMRPipe2.2Delaglio, F.解析
XEASY1.3Bartels, C.データ解析
CNS1.1Bruenger構造決定
ARIA2.0aNilges, M.構造決定
ARIA2.0aNilges, M.精密化
CNS1.1Bruenger精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The employed refinement engine was CNS 1.1 , but using the water refinement CNS scripts supplied with ARIA 2.0a
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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