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万見
- PDB-4n72: Catalytic domain from dihydrolipoamide acetyltransferase of pyruv... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n72
タイトルCatalytic domain from dihydrolipoamide acetyltransferase of pyruvate dehydrogenase from Escherichia coli
要素Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component)
キーワードTRANSFERASE / dihydrolipoamide acetyltransferase catalytic domain / pyruvate dehydrogenase / acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / lipoic acid binding / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate dehydrogenase complex / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. ...Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol Acetyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Chandrasekhar, K. / Arjunan, P. / Furey, W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structure and Function of the Catalytic Domain of the Dihydrolipoyl Acetyltransferase Component in Escherichia coli Pyruvate Dehydrogenase Complex.
著者: Wang, J. / Nemeria, N.S. / Chandrasekhar, K. / Kumaran, S. / Arjunan, P. / Reynolds, S. / Calero, G. / Brukh, R. / Kakalis, L. / Furey, W. / Jordan, F.
履歴
登録2013年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月4日Group: Database references
改定 1.22014年6月18日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component)
B: Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component)
C: Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4733
ポリマ－82,4733
非ポリマー00
水5,729318
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12430 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area32120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.560, 92.830, 110.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Pyruvate dehydrogenase (Dihydrolipoyltransacetylase component) / Pyruvate dehydrogenase dihydrolipoyltransacetylase component


分子量: 27491.049 Da / 分子数: 3 / 断片: E2 Catalytic Domain (UNP residues 382-630) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: aceF, ECs0119, Z0125 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8X966, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.02 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M sodium thiocyanate, pH 7.00, VAPOR DIFFUSION, temperature 296.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
211
反射解像度: 2.25→21.4 Å / Num. all: 38565 / Num. obs: 38560 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0.01 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.04 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 2.25→2.3 Å / 冗長度: 5.77 % / Rmerge(I) obs: 0.572 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DPC

1dpc


解像度: 2.25→21.398 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 30.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1885 4.99 %random
Rwork0.208 ---
all0.216 38565 --
obs0.21 37763 98.08 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.934 Å2 / ksol: 0.317 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.0091 Å20 Å20 Å2
2---1.9877 Å20 Å2
3----3.0214 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.4 Å / Luzzati d res low obs: 21.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→21.398 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5725 0 0 318 6043
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035830
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6977869
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1142210
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048908
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051005
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.31 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 150 -
Rwork0.354 --
obs-2596 99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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