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- PDB-4n65: Crystal structure of paAzoR1 bound to anthraquinone-2-sulphonate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n65
タイトルCrystal structure of paAzoR1 bound to anthraquinone-2-sulphonate
要素FMN-dependent NADH-azoreductase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / azoreductase / quinone / NAD(P)H quinone oxidoreductase
機能・相同性
機能・相同性情報


NADPH:quinone reductase activity / FMN-dependent NADH-azoreductase / 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H as acceptor / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / FMN binding / electron transfer activity
類似検索 - 分子機能
NADH:quinone oxidoreductase, FMN-dependent / : / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
9,10-dioxo-9,10-dihydroanthracene-2-sulfonic acid / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN-dependent NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.816 Å
データ登録者Ryan, A. / Kaplan, E. / Crescente, V. / Lowe, E. / Preston, G.M. / Sim, E.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Identification of NAD(P)H Quinone Oxidoreductase Activity in Azoreductases from P. aeruginosa: Azoreductases and NAD(P)H Quinone Oxidoreductases Belong to the Same FMN-Dependent Superfamily of Enzymes.
著者: Ryan, A. / Kaplan, E. / Nebel, J.C. / Polycarpou, E. / Crescente, V. / Lowe, E. / Preston, G.M. / Sim, E.
履歴
登録2013年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月18日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FMN-dependent NADH-azoreductase 1
B: FMN-dependent NADH-azoreductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7359
ポリマ－46,1542
非ポリマー1,5817
水5,008278
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5400 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area18040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.890, 81.890, 109.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-546-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 FMN-dependent NADH-azoreductase 1 / Azo-dye reductase 1 / FMN-dependent NADH-azo compound oxidoreductase 1


分子量: 23077.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692/ PAO1/ 1C/ PRS 101/ LMG 12228 / 遺伝子: azoR1, PA0785 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) plyss
参照: UniProt: Q9I5F3, 酸化還元酵素; 他の含窒素化合物が電子供与する

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非ポリマー , 5種, 285分子

#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-AQN / 9,10-dioxo-9,10-dihydroanthracene-2-sulfonic acid / 9,10-ジオキソアントラセン-2-スルホン酸


分子量: 288.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H8O5S
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 1.6 M ammonium sulphate, 0.1 M HEPES pH 7.5, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.815→70.919 Å / Num. all: 37894 / Num. obs: 37894 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 25.63 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.815-1.93.80.3512.21431237940.35166
1.9-2.015.40.2453.12917554390.245100
2.01-2.155.40.1485.12760151270.148100
2.15-2.325.40.17.32577147850.1100
2.32-2.555.40.08582353443910.085100
2.55-2.855.30.0689.22143640360.068100
2.85-3.295.30.04712.51861335440.04799.9
3.29-4.035.10.04711.81562630410.047100
4.03-5.694.70.0589.11116123730.05899.7
5.69-43.30850.0310.2678113640.0397.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.816→38.346 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8988 / SU ML: 0.17 / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 16.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1851 1895 5.01 %
Rwork0.1624 --
obs0.1635 37808 97.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 126.74 Å2 / Biso mean: 31.9552 Å2 / Biso min: 12.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.816→38.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2985 0 103 278 3366
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113293
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3154483
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082484
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006584
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0731197
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.816-1.8610.2848940.22451687178165
1.861-1.91130.22761330.19882579271299
1.9113-1.96760.21311440.166425792723100
1.9676-2.03110.19081340.149926142748100
2.0311-2.10370.18531180.145826402758100
2.1037-2.18790.15951620.142325752737100
2.1879-2.28740.1731190.143226342753100
2.2874-2.4080.1881270.144826202747100
2.408-2.55890.19961380.149726282766100
2.5589-2.75640.19331390.145826142753100
2.7564-3.03370.18931550.153326632818100
3.0337-3.47240.14441340.146926332767100
3.4724-4.37390.15531540.149926782832100
4.3739-38.35490.22451440.20972769291398
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.4137 Å / Origin y: 13.7279 Å / Origin z: 6.6345 Å
111213212223313233
T0.1104 Å20.0015 Å2-0.0058 Å2-0.1278 Å20.0201 Å2--0.1395 Å2
L1.0157 °20.373 °20.217 °2-1.3379 °20.0207 °2--0.8268 °2
S0.0521 Å °-0.0356 Å °-0.0756 Å °0.0118 Å °-0.0438 Å °-0.2783 Å °0.0624 Å °0.045 Å °-0.0076 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 1213
2X-RAY DIFFRACTION1allB2 - 1213
3X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 302
4X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 305
5X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 302
6X-RAY DIFFRACTION1allA - B1 - 546

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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