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- PDB-4n3z: Crystal structure of Rabex-5delta and Rabaptin-5C21 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n3z
タイトルCrystal structure of Rabex-5delta and Rabaptin-5C21 complex
要素
  • Rab GTPase-binding effector protein 1
  • Rab5 GDP/GTP exchange factor
キーワードENDOCYTOSIS / Rab5 / Rabex-5 / Rabaptin-5 / GEF activity / early endosome
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic transport / negative regulation of Kit signaling pathway / mast cell migration / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of mast cell activation / protein localization to ciliary membrane / Kit signaling pathway / negative regulation of mast cell degranulation / presynaptic endosome / negative regulation of leukocyte migration ...dendritic transport / negative regulation of Kit signaling pathway / mast cell migration / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of mast cell activation / protein localization to ciliary membrane / Kit signaling pathway / negative regulation of mast cell degranulation / presynaptic endosome / negative regulation of leukocyte migration / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / Golgi to plasma membrane transport / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / negative regulation of Ras protein signal transduction / negative regulation of mast cell cytokine production / TBC/RABGAPs / protein targeting to membrane / mast cell degranulation / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / negative regulation of interleukin-6 production / endocytic vesicle / vesicle-mediated transport / GTPase activator activity / receptor-mediated endocytosis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / growth factor activity / recycling endosome / small GTPase binding / negative regulation of inflammatory response / endocytosis / ubiquitin protein ligase activity / protein transport / early endosome membrane / Ras protein signal transduction / membrane fusion / early endosome / endosome / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / dendrite / nucleolus / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rabaptin / Rabaptin, GTPase-Rab5 binding domain / Rabaptin coiled-coil domain / Rabaptin / Rabaptin-like protein / VPS9 domain / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain ...Rabaptin / Rabaptin, GTPase-Rab5 binding domain / Rabaptin coiled-coil domain / Rabaptin / Rabaptin-like protein / VPS9 domain / RABX5, catalytic core helical domain / Domain of unknown function (DUF5601) / Vacuolar protein sorting-associated protein 9-like / VPS9 domain / VPS9 domain superfamily / Vacuolar sorting protein 9 (VPS9) domain / VPS9 domain profile. / Domain present in VPS9 / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Rab GTPase-binding effector protein 1 / Rab5 GDP/GTP exchange factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Zhang, Z. / Zhang, T. / Ding, J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Molecular mechanism for Rabex-5 GEF activation by Rabaptin-5
著者: Zhang, Z. / Zhang, T. / Wang, S. / Gong, Z. / Tang, C. / Chen, J. / Ding, J.
履歴
登録2013年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rab5 GDP/GTP exchange factor
B: Rab GTPase-binding effector protein 1
C: Rab GTPase-binding effector protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2516
ポリマ－57,9663
非ポリマー2853
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7750 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area23480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.140, 87.140, 168.878
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Rab5 GDP/GTP exchange factor / Rabex-5delta / RAP1 / Rabaptin-5-associated exchange factor for Rab5 / Rabex-5


分子量: 36564.043 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues, isoform 2, 132-455 / 変異: residues 387-408 deletion mutant / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RABEX5 / プラスミド: pETDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q9UJ41
#2: タンパク質 Rab GTPase-binding effector protein 1 / Rabaptin-5C21 / Rabaptin-4 / Rabaptin-5 / Rabaptin-5alpha / Renal carcinoma antigen NY-REN-17


分子量: 10701.068 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 552-642 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RABEP1 / プラスミド: pETDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q15276
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
配列の詳細THE REFERENCE SEQUENCE OF CHAIN A IS ISOFORM 2 OF Q9UJ41, AND RESIDUES 387-408 HAVE BEEN DELETED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.48 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.0M NaH2PO4/K2HPO4, 0.05% n-octyl-beta-D-galactopyranoside, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 13730 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.643 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 13730 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TXU

1txu


解像度: 3.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.849 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.763 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 49.255 / SU ML: 0.406 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.544 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3153 601 5 %RANDOM
Rwork0.264 ---
obs0.2666 12008 85.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 230.81 Å2 / Biso mean: 71.9543 Å2 / Biso min: 14.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.93 Å2-0.97 Å20 Å2
2---1.93 Å20 Å2
3---2.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3059 0 15 0 3074
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0193089
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2681.9834153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg65394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.47325.942138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.53815587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5661520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2491
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022239
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.83533066
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded53.4753050
LS精密化 シェル解像度: 3.103→3.184 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 11 -
Rwork0.214 234 -
all-245 -
obs--26.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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