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- PDB-4n1c: Structural evidence for antigen receptor evolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n1c
タイトルStructural evidence for antigen receptor evolution
要素
  • Lysozyme C
  • immunoglobulin variable light chain domain
キーワードImmune system/Hydrolase / immunoglobulin variable domain homodimer / protein-protein complex / Ig domain / Immune system-Hydrolase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Langley, D.B. / Rouet, R. / Roome, B. / Stock, D. / Christ, D.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural reconstruction of protein ancestry.
著者: Rouet, R. / Langley, D.B. / Schofield, P. / Christie, M. / Roome, B. / Porebski, B.T. / Buckle, A.M. / Clifton, B.E. / Jackson, C.J. / Stock, D. / Christ, D.
履歴
登録2013年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月29日Group: Database references
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: immunoglobulin variable light chain domain
B: immunoglobulin variable light chain domain
C: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2803
ポリマ－38,2803
非ポリマー00
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)126.789, 126.789, 40.660
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: 抗体 immunoglobulin variable light chain domain


分子量: 11974.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET12a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold DE3
#2: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Purified from hen eggs whites / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M BisTris (pH 5.5), 25% PEG3350, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95369 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月1日
放射モノクロメーター: Silicon Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→109.8 Å / Num. all: 41399 / Num. obs: 41399 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.9 % / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.7-1.796.50.5751.33867559610.57599.5
1.79-1.96.80.3482.23820556590.34899.7
1.9-2.037.10.2193.33780153590.219100
2.03-2.197.50.164.33733349840.16100
2.19-2.480.1255.53664046010.125100
2.4-2.698.50.1026.43529641670.102100
2.69-3.19.60.0936.63529536950.093100
3.1-3.810.10.0916.53150531340.091100
3.8-5.389.80.0659.12404324520.06599.9
5.38-41.502100.05110.71380513870.05199

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å41.5 Å
Translation2.5 Å41.5 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLM3.3.16データ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3UPA and 1ZVY

3upa

1zvy


解像度: 1.7→41.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / WRfactor Rfree: 0.2424 / WRfactor Rwork: 0.2073 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8794 / SU B: 3.836 / SU ML: 0.064 / SU R Cruickshank DPI: 0.102 / SU Rfree: 0.1034 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2325 2080 5 %RANDOM
Rwork0.1968 ---
obs0.1986 41386 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.01 Å2 / Biso mean: 23.537 Å2 / Biso min: 7.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å2-0.32 Å20 Å2
2---0.65 Å20 Å2
3---0.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→41.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2417 0 0 154 2571
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0212504
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021591
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3851.9363422
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87633878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7145334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.92724.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.81215347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9961511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212889
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02530
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 146 -
Rwork0.255 2752 -
all-2898 -
obs--99.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.73730.50570.00751.7457-0.30740.576-0.02760.01240.0169-0.05150.05670.1854-0.05740.0374-0.02910.0597-0.0104-0.0080.04580.0210.02787.54471.8603-2.4185
21.0733-0.56580.08551.0911-0.32031.01530.04230.0502-0.0603-0.0158-0.02130.14470.14740.0954-0.0210.08750.0229-0.00630.03930.00620.022992.1171-19.0933.2611
31.6078-0.09260.55990.14330.36721.465-0.0206-0.0208-0.1657-0.0066-0.0230.0922-0.0193-0.09740.04350.0193-0.0026-0.00340.01120.01780.237261.8117-19.0889-1.3754
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 107
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 106
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 127

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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