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- PDB-4mzz: Crystal structure of Bovine 3 Glu-Osteocalcin. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mzz
タイトルCrystal structure of Bovine 3 Glu-Osteocalcin.
要素Osteocalcin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / NYSGRC / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of bone / hydroxyapatite binding / negative regulation of bone development / biomineral tissue development / regulation of testosterone biosynthetic process / response to vitamin K / type B pancreatic cell proliferation / regulation of bone mineralization / positive regulation of neurotransmitter secretion / regulation of cellular response to insulin stimulus ...structural constituent of bone / hydroxyapatite binding / negative regulation of bone development / biomineral tissue development / regulation of testosterone biosynthetic process / response to vitamin K / type B pancreatic cell proliferation / regulation of bone mineralization / positive regulation of neurotransmitter secretion / regulation of cellular response to insulin stimulus / brain development / hormone activity / bone development / cognition / cellular response to insulin stimulus / osteoblast differentiation / glucose homeostasis / learning or memory / calcium ion binding / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Osteocalcin/matrix Gla protein / Osteocalcin / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Dowd, T.L. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: X-ray crystal structure of bovine 3 Glu-osteocalcin.
著者: Malashkevich, V.N. / Almo, S.C. / Dowd, T.L.
履歴
登録2013年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月7日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Osteocalcin
B: Osteocalcin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8052
ポリマ－7,8052
非ポリマー00
水54030
1
A: Osteocalcin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,9021
ポリマ－3,9021
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Osteocalcin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,9021
ポリマ－3,9021
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.761, 42.761, 37.987
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 17 - 46 / Label seq-ID: 1 - 30

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細monomeric

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Osteocalcin / Bone Gla protein / BGP / Gamma-carboxyglutamic acid-containing protein


分子量: 3902.307 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 52-100 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02820
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE STARTING SEQUENCE OF THE EXPERIMENT WAS YLDHWLGA(O)APYPDPLEPKREVCELNPDCDELADHIGFQEAYRRFYGPV ...THE STARTING SEQUENCE OF THE EXPERIMENT WAS YLDHWLGA(O)APYPDPLEPKREVCELNPDCDELADHIGFQEAYRRFYGPV WHERE (O) INDICATES OXYPROLINE. AUTHOR STATES THAT FIRST 16 RESIDUES ARE NOT VISIBLE IN ANY OF THE SOLVED STRUCTURES, PROBABLY DUE TO PROTEOLYSIS BEFORE OR DURING CRYSTALLIZATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.5 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris propane:NaOH, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.504
11K, H, -L20.496
反射解像度: 1.88→50 Å / Num. obs: 5664 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 2.252 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.88-1.916.50.7242781.231198.9
1.91-1.9570.6372931.2531100
1.95-1.987.30.4832741.2971100
1.98-2.037.20.4652851.441100
2.03-2.077.40.3342691.5251100
2.07-2.127.30.2422881.5631100
2.12-2.177.30.2112761.6171100
2.17-2.237.40.1892941.7311100
2.23-2.297.40.1732671.9481100
2.29-2.377.40.1182892.0551100
2.37-2.457.30.1212712.1451100
2.45-2.557.30.1012882.31100
2.55-2.677.30.0942782.5561100
2.67-2.817.20.0822822.6591100
2.81-2.987.20.0722912.8481100
2.98-3.217.10.062833.2921100
3.21-3.546.90.0582843.5311100
3.54-4.056.60.0542823.9821100
4.05-5.16.50.0412953.342199.7
5.1-506.30.0382973.031198.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Q8H

1q8h


解像度: 1.88→42.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / WRfactor Rfree: 0.2628 / WRfactor Rwork: 0.1919 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8119 / SU B: 6.316 / SU ML: 0.088 / SU R Cruickshank DPI: 0.0296 / SU Rfree: 0.0318 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.03 / ESU R Free: 0.032 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2446 258 4.6 %RANDOM
Rwork0.1743 ---
obs0.1775 5647 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 89.96 Å2 / Biso mean: 41.1024 Å2 / Biso min: 21.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.41 Å2-0 Å2-0 Å2
2---13.41 Å2-0 Å2
3---26.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→42.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数525 0 0 30 555
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.019540
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3011.965728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.707561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.42423.88936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.9111586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.703156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021446
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9316.572250
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.114309
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4177.562290
Refine LS restraints NCS数: 52 / タイプ: TIGHT THERMAL / Rms dev position: 1.96 Å / Weight position: 10
LS精密化 シェル解像度: 1.883→1.931 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 6 -
Rwork0.176 406 -
all-412 -
obs--99.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.9152-0.5977-2.79053.744-0.18623.5685-0.09530.09540.0088-0.0543-0.1241-0.19180.04360.00460.21940.0580.00150.00980.06870.02120.028818.7948-11.2355-2.5137
21.5338-1.1110.68638.31262.29824.6348-0.1977-0.09020.13350.2301-0.07480.0488-0.0918-0.06840.27250.0842-0.0031-0.02620.055-0.0080.02359.8282-2.49848.3067
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A17 - 47
2X-RAY DIFFRACTION2B17 - 48

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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