+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4mzm | ||||||
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Title | MazF from S. aureus crystal form I, P212121, 2.1 A | ||||||
Components | mRNA interferase MazF | ||||||
Keywords | HYDROLASE / CcdB/MazF fold / ribonuclease / MazE / mRNA interferase | ||||||
Function / homology | Function and homology information endonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / DNA binding / RNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Staphylococcus aureus subsp. aureus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Zorzini, V. / Loris, R. / van Nuland, N.A.J. / Cheung, A. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2014 Title: Structural and biophysical characterization of Staphylococcus aureus SaMazF shows conservation of functional dynamics. Authors: Zorzini, V. / Buts, L. / Sleutel, M. / Garcia-Pino, A. / Talavera, A. / Haesaerts, S. / Greve, H.D. / Cheung, A. / van Nuland, N.A. / Loris, R. #1: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.F / Year: 2011 Title: Crystallization of the Staphylococcus aureus MazF mRNA interferase. Authors: Zorzini, V. / Haesaerts, S. / Donegan, N.P. / Fu, Z. / Cheung, A.L. / van Nuland, N.A. / Loris, R. #2: Journal: Biomol.Nmr Assign. / Year: 2011 Title: 1H, 13C, and 15N backbone and side-chain chemical shift assignment of the staphylococcal MazF mRNA interferase. Authors: Zorzini, V. / Haesaerts, S. / Cheung, A. / Loris, R. / van Nuland, N.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4mzm.cif.gz | 187.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4mzm.ent.gz | 151 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4mzm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/4mzm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/4mzm | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4mzpC 4mztC 1ne8S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 14952.206 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus subsp. aureus (bacteria) Strain: N315 / Gene: mazF, SA1873 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q7A4G9, Hydrolases; Acting on ester bonds #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.85 Å3/Da / Density % sol: 33.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / pH: 4.6 Details: 0.2 M NH4Ac, 0.1 M NaAc pH 4.6, 30% (w/v) PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 1.0394 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 5, 2010 |
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0394 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→56.34 Å / Num. obs: 26598 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 14 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1NE8 Resolution: 2.1→42.48 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 0.11 / Phase error: 22.12 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.75 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→42.48 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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