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- PDB-4mzb: Crystal structure of Grx1 from Plasmodium falciparum -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mzb
タイトルCrystal structure of Grx1 from Plasmodium falciparum
要素Glutaredoxin
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutathione / sulfur-SAD / active site / plasticity / TRX fold / redox enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase (glutathione) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / glutathione disulfide oxidoreductase activity / antioxidant activity / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...: / Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.038 Å
データ登録者Yogavel, M. / Sharma, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Atomic resolution crystal structure of glutaredoxin 1 from Plasmodium falciparum and comparison with other glutaredoxins.
著者: Yogavel, M. / Tripathi, T. / Gupta, A. / Banday, M.M. / Rahlfs, S. / Becker, K. / Belrhali, H. / Sharma, A.
履歴
登録2013年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2013年10月9日ID: 4KJE
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Database references
改定 1.22014年9月24日Group: Database references
改定 1.32020年9月9日Group: Derived calculations / Structure summary / カテゴリ: struct / struct_site
Item: _struct.title / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._struct.title / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7643
ポリマ－12,4361
非ポリマー3272
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.953, 47.953, 82.450
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Glutaredoxin / Glutaredoxin 1


分子量: 12436.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: GRX1, PFC0271c / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: Q9NLB2, arsenate reductase (glutathione/glutaredoxin)
#2: 化合物 ChemComp-MPO / 3[N-MORPHOLINO]PROPANE SULFONIC ACID / MOPS


分子量: 209.263 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12.5% w/v PEG1000, 12.5% w/v PEG3350, 12.5% v/v MPD, 0.02 M amino acids, 0.1 M MOPS/HEPES sodium, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.82656 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(III) channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.82656 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.038→50 Å / Num. all: 53655 / Num. obs: 53655 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 21.6 % / Biso Wilson estimate: 8.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 52.6
反射 シェル解像度: 1.038→1.08 Å / 冗長度: 21.3 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOLREP位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
DNAデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4HJM

4hjm


解像度: 1.038→23.023 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.13 / FOM work R set: 0.9522 / SU ML: 0.06 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 8.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1286 2722 5.08 %RANDOM
Rwork0.1175 ---
obs0.118 53603 99.9 %-
all-53655 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 95.93 Å2 / Biso mean: 14.351 Å2 / Biso min: 4.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.038→23.023 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数832 0 21 153 1006
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3841386
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071152
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006180
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.301433
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.038-1.05730.1451380.13262601273998
1.0573-1.07760.13541330.106426312764100
1.0776-1.09960.11611450.102526412786100
1.0996-1.12350.11281410.094126662807100
1.1235-1.14970.1081640.089526332797100
1.1497-1.17840.09481520.088926072759100
1.1784-1.21030.10511430.089626662809100
1.2103-1.24590.10211370.094526562793100
1.2459-1.28610.11361400.091626712811100
1.2861-1.3320.11281310.093526842815100
1.332-1.38540.10491520.093426392791100
1.3854-1.44840.11471450.094426822827100
1.4484-1.52480.10521350.093426642799100
1.5248-1.62030.10421610.097926842845100
1.6203-1.74530.11521400.110726782818100
1.7453-1.92090.13971410.117527282869100
1.9209-2.19870.12771460.11927072853100
2.1987-2.76930.14961300.131627692899100
2.7693-23.02840.15341480.150528743022100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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