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万見
- PDB-4mt6: Crystal structure of closed inactive collybistin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mt6
タイトルCrystal structure of closed inactive collybistin
要素Rho guanine nucleotide exchange factor 9
キーワードPROTEIN BINDING / closed conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


CDC42 GTPase cycle / GABA receptor activation / regulation of postsynaptic specialization assembly / NRAGE signals death through JNK / G alpha (12/13) signalling events / RHOQ GTPase cycle / postsynaptic specialization / glycinergic synapse / receptor clustering / GABA-ergic synapse ...CDC42 GTPase cycle / GABA receptor activation / regulation of postsynaptic specialization assembly / NRAGE signals death through JNK / G alpha (12/13) signalling events / RHOQ GTPase cycle / postsynaptic specialization / glycinergic synapse / receptor clustering / GABA-ergic synapse / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell cortex / postsynaptic density / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rho guanine nucleotide exchange factor 9, SH3 domain / Variant SH3 domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...Rho guanine nucleotide exchange factor 9, SH3 domain / Variant SH3 domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho guanine nucleotide exchange factor 9
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.501 Å
データ登録者Schneeberger, D. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2014
タイトル: A conformational switch in collybistin determines the differentiation of inhibitory postsynapses.
著者: Soykan, T. / Schneeberger, D. / Tria, G. / Buechner, C. / Bader, N. / Svergun, D. / Tessmer, I. / Poulopoulos, A. / Papadopoulos, T. / Varoqueaux, F. / Schindelin, H. / Brose, N.
履歴
登録2013年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0781
ポリマ－54,0781
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)217.259, 217.259, 217.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213

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要素

#1: タンパク質 Rho guanine nucleotide exchange factor 9 / Collybistin / Rac/Cdc42 guanine nucleotide exchange factor 9


分子量: 54078.262 Da / 分子数: 1 / 変異: G33E, V34L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Arhgef9 / プラスミド: pTYB12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9QX73

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 7.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 84.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20mM Na-cacodylate, 5mM Co(III)hexamine chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月23日
放射モノクロメーター: horizontally diffracting Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.501→153.625 Å / Num. all: 5698 / Num. obs: 5698 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 300.13 Å2 / Rsym value: 0.155 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
5.5-5.811.20.0160.51.5691100
5.8-6.1511.20.0160.61.2431100
6.15-6.5711.20.0160.90.8381100
6.57-7.111.10.0161.50.5131100
7.1-7.7811.10.0162.90.2611100
7.78-8.7110.0165.90.1251100
8.7-10.04110.0167.40.091100
10.04-12.310.80.0166.10.1071100
12.3-17.3910.50.01611.20.0541100
17.39-108.6299.30.0165.50.055199.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.18 Å19.83 Å
Translation5.18 Å19.83 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.15データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
DNAデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 5.501→108.629 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.91 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 38.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 268 4.71 %
Rwork0.2367 --
obs0.2389 5694 99.93 %
all-5694 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 177.0586 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.501→108.629 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3292 0 0 0 3292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043372
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6824536
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5311278
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047462
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003589
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
5.5007-6.93010.3581370.31992674X-RAY DIFFRACTION100
6.9301-108.65060.26141310.21512752X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0237-0.0116-0.67081.06440.34360.5848-0.8403-0.4057-0.8757-0.09860.0332-0.08220.5749-0.11280.46511.6140.75230.74292.63570.28870.2029-22.4396-35.0715-6.6584
22.96490.1515-0.19812.66560.26832.6673-0.45240.4546-1.1471-1.12040.1639-0.3783-0.3838-0.8042-0.23490.38960.3592-0.17821.41530.4671.6232-42.6989-24.1394-9.78
35.423-0.508-0.5540.78531.25422.9333-1.0936-0.3532-2.0853-0.0270.49150.42271.3769-1.35640.54721.4607-0.28620.1181.7060.42181.4207-23.9646-59.07114.986
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 18:72
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 106:293
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 294:439

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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