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- PDB-4mrt: Structure of the Phosphopantetheine Transferase Sfp in Complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mrt
タイトルStructure of the Phosphopantetheine Transferase Sfp in Complex with Coenzyme A and a Peptidyl Carrier Protein
要素
  • 4'-phosphopantetheinyl transferase sfp
  • Tyrocidine synthase 3
キーワードTRANSPORT PROTEIN/TRANSFERASE / PCP: Aminoacyl/peptidyl carrier / Sfp: Phosphopantetheine transferase / Sfp: Coenzyme A binding / TRANSPORT PROTEIN-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of single-species biofilm formation / holo-[acyl-carrier-protein] synthase / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / ligase activity / phosphopantetheine binding / antibiotic biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process ...positive regulation of single-species biofilm formation / holo-[acyl-carrier-protein] synthase / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / ligase activity / phosphopantetheine binding / antibiotic biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / 4'-phosphopantetheinyl transferase, N-terminal / : / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / Phosphopantetheine-protein transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Ribosomal Protein L22; Chain A / Condensation domain ...: / 4'-phosphopantetheinyl transferase, N-terminal / : / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / Phosphopantetheine-protein transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Ribosomal Protein L22; Chain A / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Thioesterase / Thioesterase domain / ACP-like / PKS_PP_betabranch / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Tyrocidine synthase 3 / 4'-phosphopantetheinyl transferase Sfp
類似検索 - 構成要素
生物種Brevibacillus parabrevis (バクテリア)
Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tufar, P. / Rahighi, S. / Kraas, F.I. / Kirchner, D.K. / Loehr, F. / Henrich, E. / Koepke, J. / Dikic, I. / Guentert, P. / Marahiel, M.A. / Doetsch, V.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Crystal Structure of a PCP/Sfp Complex Reveals the Structural Basis for Carrier Protein Posttranslational Modification.
著者: Tufar, P. / Rahighi, S. / Kraas, F.I. / Kirchner, D.K. / Lohr, F. / Henrich, E. / Kopke, J. / Dikic, I. / Guntert, P. / Marahiel, M.A. / Dotsch, V.
履歴
登録2013年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Tyrocidine synthase 3
A: 4'-phosphopantetheinyl transferase sfp
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2237
ポリマ－37,2182
非ポリマー1,0045
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area14090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.660, 39.090, 53.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.030, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 CA

#1: タンパク質 Tyrocidine synthase 3 / Tyrocidine synthase III / ATP-dependent asparagine adenylase / AsnA / Asparagine activase / ATP- ...Tyrocidine synthase III / ATP-dependent asparagine adenylase / AsnA / Asparagine activase / ATP-dependent glutamine adenylase / GlnA / Glutamine activase / ATP-dependent tyrosine adenylase / TyrA / Tyrosine activase / ATP-dependent valine adenylase / ValA / Valine activase / ATP-dependent ornithine adenylase / OrnA / Ornithine activase / ATP-dependent leucine adenylase / LeuA / Leucine activase


分子量: 9972.424 Da / 分子数: 1
断片: Peptidyl carrier protein domain(UNP Residues 3038-3113)
変異: S3075A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cytosol
由来: (組換発現) Brevibacillus parabrevis (バクテリア)
株: ATCC 8185 / 遺伝子: tycC / プラスミド: pQE70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15(pREP4) / 参照: UniProt: O30409
#2: タンパク質 4'-phosphopantetheinyl transferase sfp / Surfactin synthase-activating enzyme


分子量: 27245.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cytosol
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: BSU03570, lpa-8, sfp / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15(pREP4)
参照: UniProt: P39135, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; その他の、リン酸基を含む基を移すもの

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非ポリマー , 5種, 177分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.16 M magnesium acetate, 0.08 M sodium cacodylate, 16% (w/v) PEG 8000, 20% (v/v) glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月8日
詳細: The optical elements consist of a vertically collimating mirror (M1, focus at infinity), followed by a Bartels Monochromator with dual channel cut crystals (DCCM) in (+--+) geometry, and a ...詳細: The optical elements consist of a vertically collimating mirror (M1, focus at infinity), followed by a Bartels Monochromator with dual channel cut crystals (DCCM) in (+--+) geometry, and a toroidal mirror (M2) to vertically and horizontally focus the beam at the sample position (with 2:1 horizontal demagnification).
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator with dual channel cut crystals (DCCM) in (+--+) geometry
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→37.91 Å / Num. all: 21610 / Num. obs: 21594 / % possible obs: 99.45 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.2 % / Net I/σ(I): 6.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
go.comデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→37.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / WRfactor Rfree: 0.2531 / WRfactor Rwork: 0.2036 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8521 / SU B: 4.467 / SU ML: 0.124 / SU R Cruickshank DPI: 0.1998 / SU Rfree: 0.1709 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2324 1101 5.1 %RANDOM
Rwork0.1883 ---
obs0.1906 21592 99.19 %-
all-21610 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.62 Å2 / Biso mean: 29.0043 Å2 / Biso min: 10.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.16 Å20 Å2-2.18 Å2
2--3.12 Å20 Å2
3----1.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→37.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2429 0 61 172 2662
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192548
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022386
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5021.9883452
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78635510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6215300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.29423.761117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.64915434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4891515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1780.2371
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212803
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02581
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 77 -
Rwork0.241 1516 -
all-1593 -
obs--98.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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