[日本語] English
万見
- PDB-4mnp: Structure of the Sialic Acid Binding Protein from Fusobacterium N... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mnp
タイトルStructure of the Sialic Acid Binding Protein from Fusobacterium Nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586
要素N-acetylneuraminate-binding protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Sialic Acid binding protein / Sialic Acid
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
TRAP transporter solute receptor, DctP family / Bacterial extracellular solute-binding protein, family 7 / TRAP transporter solute receptor DctP / TRAP transporter solute receptor DctP superfamily / Bacterial extracellular solute-binding protein, family 7 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-beta-neuraminic acid / N-acetylneuraminate-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Thanuja, G. / Ramaswamy, S.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Bacterial periplasmic sialic acid-binding proteins exhibit a conserved binding site.
著者: Gangi Setty, T. / Cho, C. / Govindappa, S. / Apicella, M.A. / Ramaswamy, S.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Characterization of the N-acetyl-5-neuraminic acid-binding site of the extracytoplasmic solute receptor (SiaP) of nontypeable Haemophilus influenzae strain 2019.
著者: Johnston, J.W. / Coussens, N.P. / Allen, S. / Houtman, J.C. / Turner, K.H. / Zaleski, A. / Ramaswamy, S. / Gibson, B.W. / Apicella, M.A.
履歴
登録2013年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: N-acetylneuraminate-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6822
ポリマ－35,3731
非ポリマー3091
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.841, 58.729, 111.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 N-acetylneuraminate-binding protein


分子量: 35372.641 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24-327 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum (バクテリア)
株: ATCC 25586 / CIP 101130 / JCM 8532 / LMG 13131 / 遺伝子: FN1472, SiaP / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8RDN9
#2: 糖 ChemComp-SLB / N-acetyl-beta-neuraminic acid / N-acetylneuraminic acid / sialic acid / O-sialic acid / 5-N-ACETYL-BETA-D-NEURAMINIC ACID / BETA-SIALIC ACID / N-アセチル-β-ノイラミン酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 309.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C11H19NO9
識別子タイププログラム
DNeup5AcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-neuraminic acidCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-Neup5AcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
Neu5AcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.5 %
結晶化温度: 277 K / pH: 8.5
詳細: Drops were setup with equal volume of protein and 0.2M MgCl2, 0.1M TRIS 8.5, 35% PEG 4000 (crystallization buffer) and suspended over 100ul of crystallization buffer., VAPOR DIFFUSION, ...詳細: Drops were setup with equal volume of protein and 0.2M MgCl2, 0.1M TRIS 8.5, 35% PEG 4000 (crystallization buffer) and suspended over 100ul of crystallization buffer., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月2日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.056→41.84 Å / Num. obs: 17627 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 9.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
AMoRE位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B50

3b50


解像度: 2.5→40.47 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.19 / 位相誤差: 22.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 491 4.91 %
Rwork0.213 --
obs0.215 17627 98.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→40.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2411 0 21 141 2573
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022476
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5373328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.65934
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021368
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002424
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.65670.29641520.26312876X-RAY DIFFRACTION99
2.6567-2.86170.32551380.26152825X-RAY DIFFRACTION98
2.8617-3.14960.3581520.24762870X-RAY DIFFRACTION98
3.1496-3.60510.27451530.20542900X-RAY DIFFRACTION99
3.6051-4.54110.20491440.18132873X-RAY DIFFRACTION99
4.5411-40.47120.2021500.19442873X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る