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万見
- PDB-4mf3: Crystal Structure of Human GRIK1 complexed with a 6-(tetrazolyl)a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mf3
タイトルCrystal Structure of Human GRIK1 complexed with a 6-(tetrazolyl)aryl decahydroisoquinoline antagonist
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Protein-Ligand Complex / Ligand Gated Ion Channel / Glutamate Receptor / Glutamate binding / none / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated calcium ion channel activity / central nervous system development / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential ...Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / glutamate receptor signaling pathway / kainate selective glutamate receptor activity / glutamate-gated receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated calcium ion channel activity / central nervous system development / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / nervous system development / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / intracellular membrane-bounded organelle / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SXI / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Martinez-Perez, J.A. / Iyengar, S. / Shannon, H.E. / Bleakman, D. / Alt, A. / Clawson, D.K. / Arnold, B.M. / Bell, M.G. / Bleisch, T.J. / Castano, A.M. ...Martinez-Perez, J.A. / Iyengar, S. / Shannon, H.E. / Bleakman, D. / Alt, A. / Clawson, D.K. / Arnold, B.M. / Bell, M.G. / Bleisch, T.J. / Castano, A.M. / Del Prado, M. / Dominguez, E. / Escribano, A.M. / Filla, S.A. / Ho, K.H. / Hudziak, K.J. / Jones, C.K. / Katofiasc, M.A. / Mateo, A. / Mathes, B.M. / Mattiuz, E.L. / Ogden, A.M.L. / Phebus, L.A. / Simmons, R.M.A. / Stack, D.R. / Stratford, R.E. / Winter, M.A. / Wu, Z. / Ornstein, P.L.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2013
タイトル: GluK1 antagonists from 6-(tetrazolyl)phenyl decahydroisoquinoline derivatives: in vitro profile and in vivo analgesic efficacy.
著者: Martinez-Perez, J.A. / Iyengar, S. / Shannon, H.E. / Bleakman, D. / Alt, A. / Clawson, D.K. / Arnold, B.M. / Bell, M.G. / Bleisch, T.J. / Castano, A.M. / Del Prado, M. / Dominguez, E. / ...著者: Martinez-Perez, J.A. / Iyengar, S. / Shannon, H.E. / Bleakman, D. / Alt, A. / Clawson, D.K. / Arnold, B.M. / Bell, M.G. / Bleisch, T.J. / Castano, A.M. / Del Prado, M. / Dominguez, E. / Escribano, A.M. / Filla, S.A. / Ho, K.H. / Hudziak, K.J. / Jones, C.K. / Mateo, A. / Mathes, B.M. / Mattiuz, E.L. / Ogden, A.M. / Simmons, R.M. / Stack, D.R. / Stratford, R.E. / Winter, M.A. / Wu, Z. / Ornstein, P.L.
履歴
登録2013年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9744
ポリマ－59,2182
非ポリマー7562
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area24740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.018, 108.018, 109.766
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 1 / GluK1 / Excitatory amino acid receptor 3 / EAA3 / Glutamate receptor 5 / GluR-5 / GluR5


分子量: 29608.959 Da / 分子数: 2
断片: UNP residues 443-559 and 682-822, Extracellular domains
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIK1, GLUR5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39086
#2: 化合物 ChemComp-SXI / (3S,4aS,6S,8aR)-6-[3-chloro-2-(1H-tetrazol-5-yl)phenoxy]decahydroisoquinoline-3-carboxylic acid


分子量: 377.825 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20ClN5O3 / コメント: アンタゴニスト*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: Protein mixed 1:1 with 55% MPD, 0.2M NH4H2PO4, 0.1M TRIS pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月13日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→46.8 Å / Num. all: 25146 / Num. obs: 24693 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 91.28 Å2
反射 シェル解像度: 2.52→2.65 Å / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345データ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
BUSTER2.11.5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9182 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8982 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2596 755 5.04 %RANDOM
Rwork0.2369 ---
all0.2381 15157 --
obs0.2381 14975 98.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 170.61 Å2 / Biso mean: 75.2778 Å2 / Biso min: 27.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3737 Å20 Å20 Å2
2---1.3737 Å20 Å2
3---2.7473 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.506 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4059 0 52 13 4124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.011495SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.1102HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d3.57620HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it04198HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion0560SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact04703SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014198HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.15680HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.57
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.73
LS精密化 シェル解像度: 3→3.21 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3421 161 6.03 %
Rwork0.2763 2510 -
all0.2802 2671 -
obs-3009 98.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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