[日本語] English
万見
- PDB-4mck: Crystal structure of Family GH19, Class IV chitinase from Zea mays -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mck
タイトルCrystal structure of Family GH19, Class IV chitinase from Zea mays
要素Chitinase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


amino sugar metabolic process / chitinase activity / endochitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / defense response to fungus / cell wall macromolecule catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Chitinases family 19 signature 1. / Endochitinase; domain 2 / Endochitinase, domain 2 / Chitinases family 19 signature 2. / Glycoside hydrolase, family 19 / Glycoside hydrolase, family 19, catalytic / Chitinase class I / Chitin-binding, type 1, conserved site / Chitin recognition protein / Chitin recognition or binding domain signature. ...Chitinases family 19 signature 1. / Endochitinase; domain 2 / Endochitinase, domain 2 / Chitinases family 19 signature 2. / Glycoside hydrolase, family 19 / Glycoside hydrolase, family 19, catalytic / Chitinase class I / Chitin-binding, type 1, conserved site / Chitin recognition protein / Chitin recognition or binding domain signature. / Chitin-binding type-1 domain profile. / Chitin binding domain / Chitin-binding, type 1 / Endochitinase-like superfamily / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endochitinase A / chitinase
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Chaudet, M.M. / Rose, D.R.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2014
タイトル: Crystallographic structure of ChitA, a glycoside hydrolase family 19, plant class IV chitinase from Zea mays.
著者: Chaudet, M.M. / Naumann, T.A. / Price, N.P. / Rose, D.R.
履歴
登録2013年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 1.22014年5月7日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chitinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0301
ポリマ－22,0301
非ポリマー00
水5,459303
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.152, 65.167, 72.334
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Chitinase


分子量: 22029.662 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic module (UNP residues 81-278) / 変異: E62Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 株: LH82 / 遺伝子: chiA / プラスミド: pPICZ'alpha'A / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: Q6JBL3, UniProt: P29022*PLUS, chitinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE AUTHORS HAVE VERIFIED THE PROTEIN SEQUENCE BIOCHEMICALLY.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris, 0.16 M potassium chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年8月12日
放射モノクロメーター: VariMax HF optic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→48.416 Å / Num. obs: 28893 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 54.6 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 16.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル最高解像度: 1.5 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 63.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HBD

3hbd


解像度: 1.5→25.915 Å / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 20.25 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: FREE R WAS USED FOR CROSS-VALIDATION, BUT THE FREE R TEST SET WAS UNAVAILABLE AT THE TIME OF DEPOSITION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2031 3775 7.2 %RANDOM
Rwork0.1784 ---
obs0.1802 27880 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→25.915 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1563 0 0 303 1866
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071612
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2482182
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.49560
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084213
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005295
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.51890.278850.26751077X-RAY DIFFRACTION59
1.5189-1.53890.29121110.25531412X-RAY DIFFRACTION75
1.5389-1.55990.24571200.23051601X-RAY DIFFRACTION85
1.5599-1.58220.25381300.21151690X-RAY DIFFRACTION93
1.5822-1.60580.24891420.20991832X-RAY DIFFRACTION97
1.6058-1.63090.2341430.19781895X-RAY DIFFRACTION100
1.6309-1.65770.17121430.18451812X-RAY DIFFRACTION100
1.6577-1.68620.25351480.17781906X-RAY DIFFRACTION100
1.6862-1.71690.23151430.18491838X-RAY DIFFRACTION100
1.7169-1.74990.20121450.18261874X-RAY DIFFRACTION100
1.7499-1.78560.21891470.20231857X-RAY DIFFRACTION100
1.7856-1.82440.2221470.1851876X-RAY DIFFRACTION100
1.8244-1.86690.19541490.19191875X-RAY DIFFRACTION100
1.8669-1.91350.19611410.1851867X-RAY DIFFRACTION100
1.9135-1.96530.23981460.19221878X-RAY DIFFRACTION100
1.9653-2.02310.19361450.1951856X-RAY DIFFRACTION100
2.0231-2.08830.24621460.18441884X-RAY DIFFRACTION100
2.0883-2.1630.22881420.17421872X-RAY DIFFRACTION100
2.163-2.24950.19311440.18261843X-RAY DIFFRACTION100
2.2495-2.35180.23671460.18811862X-RAY DIFFRACTION100
2.3518-2.47570.20621480.17981888X-RAY DIFFRACTION100
2.4757-2.63070.22811450.1881840X-RAY DIFFRACTION100
2.6307-2.83360.2081440.17611878X-RAY DIFFRACTION100
2.8336-3.11830.19511410.17391880X-RAY DIFFRACTION100
3.1183-3.56850.16081450.15981863X-RAY DIFFRACTION100
3.5685-4.49220.1571490.14871866X-RAY DIFFRACTION100
4.4922-25.9190.19081400.16911864X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る