+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4maf | ||||||
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Title | Soybean ATP Sulfurylase | ||||||
Components | ATP sulfurylase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / ATP sulfurylase / sulfur metabolism | ||||||
Function / homology | Function and homology information sulfate adenylyltransferase / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / sulfate assimilation / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Glycine max (soybean) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.48 Å | ||||||
Authors | Herrmann, J. / Ravilious, G.E. / McKinney, S.E. / Westfall, C.S. / Lee, S.G. / Krishnan, H.B. / Jez, J.M. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2014 Title: Structure and mechanism of soybean ATP sulfurylase and the committed step in plant sulfur assimilation. Authors: Herrmann, J. / Ravilious, G.E. / McKinney, S.E. / Westfall, C.S. / Lee, S.G. / Baraniecka, P. / Giovannetti, M. / Kopriva, S. / Krishnan, H.B. / Jez, J.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4maf.cif.gz | 1.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4maf.ent.gz | 1.1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4maf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4maf_validation.pdf.gz | 2.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4maf_full_validation.pdf.gz | 2.9 MB | Display | |
Data in XML | 4maf_validation.xml.gz | 118.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4maf_validation.cif.gz | 160.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ma/4maf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ma/4maf | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1xnjS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 45592.191 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: UNP residues 49-449 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Glycine max (soybean) / Plasmid: pET-28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta (DE3) / References: UniProt: Q8SAG1, sulfate adenylyltransferase #2: Chemical | ChemComp-ADX / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.17 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.3 Details: 0.1 M HEPES, pH 7.3, 18% PEG-8000, 0.2 M NaCl, 5 mM APS, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 28, 2011 |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.48→48.211 Å / Num. obs: 123420 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 33.69 Å2 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 18 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1XNJ Resolution: 2.48→48.21 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.66 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.48→48.21 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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