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- PDB-4m9p: Crystal structure of the human filamin A Ig-like domains 3-5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m9p
タイトルCrystal structure of the human filamin A Ig-like domains 3-5
要素Filamin-A
キーワードCELL ADHESION / cytoskeleton / actin binding / immunoglobulin-like fold
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation / blood coagulation, intrinsic pathway / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / protein localization to bicellular tight junction / Cell-extracellular matrix interactions / Fc-gamma receptor I complex binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / apical dendrite / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / podosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / receptor clustering / cortical cytoskeleton / SMAD binding / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / mitotic spindle assembly / potassium channel regulator activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein sequestering activity / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein localization to plasma membrane / actin filament / mRNA transcription by RNA polymerase II / establishment of protein localization / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of protein catabolic process / cerebral cortex development / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / platelet aggregation / kinase binding / Z disc / actin filament binding / cell-cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / growth cone / GTPase binding / actin cytoskeleton organization / perikaryon / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Seppala, J. / Pentikainen, U. / Ylanne, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: A Novel Structural Unit in the N-terminal Region of Filamins.
著者: Sethi, R. / Seppala, J. / Tossavainen, H. / Ylilauri, M. / Ruskamo, S. / Pentikainen, O.T. / Pentikainen, U. / Permi, P. / Ylanne, J.
履歴
登録2013年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月12日Group: Database references
改定 1.22014年4月9日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Filamin-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0191
ポリマ－31,0191
非ポリマー00
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.041, 63.041, 136.604
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Filamin-A / filamin A / FLN-A / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Alpha-filamin / Endothelial actin-binding ...filamin A / FLN-A / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Alpha-filamin / Endothelial actin-binding protein / Filamin-1 / Non-muscle filamin


分子量: 31018.951 Da / 分子数: 1 / 断片: domains 3-5 (UNP residues 478-766) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLN, FLN1, FLNA / プラスミド: pGTvL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (GOLD) / 参照: UniProt: P21333
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 0.1 M sodium malonate, 12% w/v PEG3350, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月3日
放射モノクロメーター: liquid nitrogen cooled channel-cut Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
Reflection数: 356260 / Rmerge(I) obs: 0.093 / D res high: 1.72 Å / Num. obs: 32463 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
7.6942.6537499.210.051
5.447.6967210010.053
4.445.4487210010.051
3.854.44102699.710.054
3.443.85115610010.06
3.143.44127599.810.065
2.913.14140910010.076
2.722.91150110010.093
2.562.72158810010.108
2.432.56165610010.122
2.322.43177210010.139
2.222.32185810010.154
2.132.22193499.910.171
2.062.13200110010.199
1.992.06206310010.233
1.921.99215410010.276
1.871.92222110010.329
1.811.87226910010.435
1.761.81234299.710.52
1.721.76232096.510.635
反射解像度: 1.72→42.65 Å / Num. all: 32563 / Num. obs: 32462 / % possible obs: 99.69 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 18.24
反射 シェル解像度: 1.72→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.635 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 2320 / Rsym value: 0.679 / % possible all: 96.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.65 Å42.65 Å
Translation2.65 Å42.65 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
REFMACrefmac_5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
EDNAデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2NQC AND 3V8O CHAIN A

2nqc

3v8o


解像度: 1.72→42.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 2.484 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2432 1623 5 %RANDOM
Rwork0.1988 ---
all0.201 32563 --
obs0.201 32462 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.24 Å2 / Biso mean: 22.3996 Å2 / Biso min: 10.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20.01 Å2-0 Å2
2--0.01 Å2-0 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→42.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2162 0 0 218 2380
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0192225
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022095
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9671.9613018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89134852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5795294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.1924.31695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.3115357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.091514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2318
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212584
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0621.991161
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0571.9891160
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.922.9831451
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.765 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 115 -
Rwork0.245 2204 -
all-2319 -
obs-2320 96.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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