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- PDB-4m6t: Structure of human Paf1 and Leo1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m6t
タイトルStructure of human Paf1 and Leo1 complex
要素RNA polymerase II-associated factor 1 homolog, Linker, RNA polymerase-associated protein LEO1
キーワードTranscription Regulator / Paf1-Leo1 subcomplex / transcription elongator
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / negative regulation of myeloid cell differentiation / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / mRNA 3'-end processing / stem cell population maintenance / RNA polymerase II complex binding / protein localization to nucleus / RNA Polymerase II Transcription Elongation ...RNA polymerase II C-terminal domain phosphoserine binding / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / negative regulation of myeloid cell differentiation / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / mRNA 3'-end processing / stem cell population maintenance / RNA polymerase II complex binding / protein localization to nucleus / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Wnt signaling pathway / fibrillar center / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / cellular response to lipopolysaccharide / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leo1-like protein / Leo1-like protein / RNA polymerase II associated factor Paf1 / Paf1
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / RNA polymerase II-associated factor 1 homolog / RNA polymerase-associated protein LEO1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.498 Å
データ登録者Shen, Y. / Qin, X.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Structural insights into Paf1 complex assembly and histone binding
著者: Chu, X. / Qin, X. / Xu, H. / Li, L. / Wang, Z. / Li, F. / Xie, X. / Zhou, H. / Shen, Y. / Long, J.
履歴
登録2013年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22017年6月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase II-associated factor 1 homolog, Linker, RNA polymerase-associated protein LEO1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6692
ポリマ－21,2711
非ポリマー3981
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: RNA polymerase II-associated factor 1 homolog, Linker, RNA polymerase-associated protein LEO1
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,01612
ポリマ－127,6256
非ポリマー2,3916
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area23940 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area46220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.168, 115.168, 157.437
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II-associated factor 1 homolog, Linker, RNA polymerase-associated protein LEO1


分子量: 21270.889 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 170-250 of Paf1, UNP residues 370-462 of LEO1
由来タイプ: 組換発現
詳細: chimera of RNA polymerase II-associated factor 1 homolog, Linker, RNA polymerase-associated protein LEO1
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAF1, LEO1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N7H5, UniProt: Q8WVC0
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 3.5M sodium formate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月10日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.498→50 Å / Num. all: 14138 / Num. obs: 14136 / % possible obs: 99.75 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 43.6 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.498→38.788 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7713 / SU ML: 0.8 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2675 712 5.04 %RANDOM
Rwork0.2324 ---
obs0.2341 14136 99.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.536 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 85.56 Å2 / Biso mean: 45.8081 Å2 / Biso min: 27.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3181 Å20 Å2-0 Å2
2--7.3181 Å2-0 Å2
3----14.6363 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.498→38.788 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1373 0 27 4 1404
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1821944
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084210
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005252
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.909517
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4978-2.69060.37661580.33712592275099
2.6906-2.96130.30061400.288426682808100
2.9613-3.38960.27911540.24426662820100
3.3896-4.26970.23561260.192927022828100
4.2697-38.79240.24611340.219127962930100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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