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- PDB-4m5w: Crystal structure of the USP7/HAUSP catalytic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m5w
タイトルCrystal structure of the USP7/HAUSP catalytic domain
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin-specific cysteine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / : / DNA alkylation repair / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / : / DNA alkylation repair / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of gluconeogenesis / protein deubiquitination / negative regulation of TORC1 signaling / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / PML body / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / p53 binding / Regulation of TP53 Degradation / rhythmic process / chromosome / cysteine-type deubiquitinase activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / Ub-specific processing proteases / protein stabilization / nuclear body / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. ...ubp-family deubiquitinating enzyme superfamily / ubp-family deubiquitinating enzyme fold / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Single Sheet / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.244 Å
データ登録者Molland, K.L. / Mesecar, A.D. / Zhou, Q.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2014
タイトル: A 2.2 angstrom resolution structure of the USP7 catalytic domain in a new space group elaborates upon structural rearrangements resulting from ubiquitin binding.
著者: Molland, K. / Zhou, Q. / Mesecar, A.D.
履歴
登録2013年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4685
ポリマ－41,1481
非ポリマー3204
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.312, 69.193, 75.726
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 131.28, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-725-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / USP7 / HAUSP / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / ...USP7 / HAUSP / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 41148.473 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain (UNP residues 207-560) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION


分子量: 79.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.75 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 22% PEG3350, 0.2 M sodium bromide, 0.15 mM Cymal-7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 285K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月12日
放射モノクロメーター: Diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.244→56.904 Å / Num. all: 18890 / Num. obs: 17493 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 2.244→2.29 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.549 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 66.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8.1_1168位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NB8

1nb8


解像度: 2.244→38.441 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2416 899 5.14 %
Rwork0.1856 --
obs0.1884 17493 91.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.244→38.441 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2788 0 4 89 2881
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.113839
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7761081
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075409
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004503
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.244-2.38490.34771080.26551989X-RAY DIFFRACTION66
2.3849-2.5690.30491440.25612562X-RAY DIFFRACTION85
2.569-2.82740.33411520.22962951X-RAY DIFFRACTION99
2.8274-3.23640.29271700.19993005X-RAY DIFFRACTION100
3.2364-4.07680.22581630.16783028X-RAY DIFFRACTION100
4.0768-38.44670.19271620.16183059X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2359-0.93630.83662.31590.10684.1471-0.2639-0.7303-0.4231-0.09940.22260.01070.45640.7021-0.03940.36060.19150.02240.73560.10250.254365.660233.981669.8265
21.68122.2548-2.20684.0141-3.13485.42380.0941-0.15690.04120.67670.28750.6731-0.0149-0.0034-0.28760.39110.13540.07790.64580.05130.420444.464640.934195.2029
31.6591-1.39810.10424.3942-0.84246.20390.2428-0.62990.1357-0.0693-0.06860.5317-0.0081-0.3225-0.17120.20850.0450.03020.5197-0.01140.299650.33748.981179.4345
42.097-0.275-2.55673.72610.91442.46360.1459-0.50310.2135-0.30710.1374-0.2704-0.21391.1686-0.06260.18120.0463-0.07540.9514-0.04490.249365.815346.786272.7771
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 208 through 325 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 326 through 397 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 398 through 436 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 437 through 554 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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