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万見
- PDB-4m38: Crystal structure of Trypanosoma brucei protein arginine methyltr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m38
タイトルCrystal structure of Trypanosoma brucei protein arginine methyltransferase 7 complex with AdoHcy and histone H4 peptide
要素
  • Histone H4
  • Protein arginine N-methyltransferase 7
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE SUBSTRATE / methyltransferase / TRANSFERASE-TRANSFERASE SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / peptidyl-arginine N-methylation / peptidyl-arginine methylation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome ...arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / peptidyl-arginine N-methylation / peptidyl-arginine methylation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor ...Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / Histone-fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H4 / Protein arginine N-methyltransferase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wang, C. / Zhu, Y. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural determinants for the strict monomethylation activity by trypanosoma brucei protein arginine methyltransferase 7.
著者: Wang, C. / Zhu, Y. / Caceres, T.B. / Liu, L. / Peng, J. / Wang, J. / Chen, J. / Chen, X. / Zhang, Z. / Zuo, X. / Gong, Q. / Teng, M. / Hevel, J.M. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2013年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / database_2 / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 7
B: Protein arginine N-methyltransferase 7
E: Histone H4
F: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9416
ポリマ－82,1724
非ポリマー7692
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8430 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area24580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.696, 72.764, 72.565
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 7 / TbPRMT7


分子量: 38985.469 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 36-378 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: PRMT7, Tb927.7.5490 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q582G4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 2100.501 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-22 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES, 20% PEG 1000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: NiFILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 30812

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→33.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.323 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23001 1642 5.1 %RANDOM
Rwork0.18779 ---
obs0.18995 30812 97.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.069 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6 Å20 Å2-0.13 Å2
2--0.8 Å20 Å2
3----1.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5237 0 52 103 5392
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0195407
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.025094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1881.9637343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.562311662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5925670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.28823.625240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.10515884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8381538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2835
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216098
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021253
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3131.8562696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3131.8552695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8112.7633358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.812.7643359
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6222.0482711
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.6212.0472711
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4352.9653986
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.70614.7735764
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.70414.7715755
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.198→2.255 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 98 -
Rwork0.243 2127 -
obs--92.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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