[日本語] English
万見
- PDB-4m2x: Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase complexed with... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m2x
タイトルMycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase complexed with trimetrexate (TMQ)
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Structural Genomics / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC / reductase / NADPH binding / Hydride transfer / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine biosynthetic process / NADP+ binding / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-NDP / PHOSPHATE ION / TRIMETREXATE / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Jung, H. / Sacchettini, J.C. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Selective inhibitors for dihydrofolate reductase from mycobacterium tuberculosis
著者: Jung, H. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録2013年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
C: Dihydrofolate reductase
E: Dihydrofolate reductase
G: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,63035
ポリマ－71,7734
非ポリマー5,85731
水1,76598
1
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,50810
ポリマ－17,9431
非ポリマー1,5659
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
C: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4139
ポリマ－17,9431
非ポリマー1,4708
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
E: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4139
ポリマ－17,9431
非ポリマー1,4708
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
G: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2957
ポリマ－17,9431
非ポリマー1,3526
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.090, 64.838, 68.062
Angle α, β, γ (deg.)93.480, 94.100, 100.250
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ACEG

#1: タンパク質
Dihydrofolate reductase


分子量: 17943.271 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: folA, dfrA, Rv2763c, MT2833, MTV002.28c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A546, UniProt: P9WNX1*PLUS, dihydrofolate reductase

-
非ポリマー , 5種, 129分子

#2: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-TMQ / TRIMETREXATE


分子量: 370.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H24N5O3 / コメント: 阻害剤*YM
#4: 化合物...
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.37 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 15% PEG 6000, 100 mM sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年3月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→67.7 Å / Num. obs: 27037 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 1.96 % / Biso Wilson estimate: 32.928 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 7.2 / Scaling rejects: 400
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2.26-2.341.950.2332.4515126241.0693.6
2.34-2.431.960.2122.8521226481.0294.3
2.43-2.551.960.1743.5526826741.0594.5
2.55-2.681.950.1543.8526626851.0295.1
2.68-2.851.950.1274.853762741195.4
2.85-3.071.950.0985.8526326810.9795.8
3.07-3.381.960.0688.2536027160.9196.3
3.38-3.861.960.05911.1541227400.9596.9
3.86-4.871.960.0514.2546727630.8997.4
4.87-67.71.960.04815.1550727650.9897.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.43 Å67.7 Å
Translation2.43 Å67.7 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.7 W8RSSIデータスケーリング
d*TREK9.7 W8RSSIデータ削減
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.26→30.8564 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7678 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ml
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2614 1374 5.09 %random
Rwork0.1965 ---
all-27011 --
obs-26999 95.61 %-
溶媒の処理Bsol: 45.869 Å2 / ksol: 0.411 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 73.88 Å2 / Biso mean: 32.8138 Å2 / Biso min: 17.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.481 Å2-8.379 Å2-0.403 Å2
2---0.463 Å2-3.552 Å2
3---0.944 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→30.8564 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4976 0 393 98 5467
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.681
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1031
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.0831
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
2.26-2.2750.2716481X-RAY DIFFRACTION5189
2.275-2.29040.2569469X-RAY DIFFRACTION5189
2.2904-2.30610.2594501X-RAY DIFFRACTION5191
2.3061-2.32240.2556475X-RAY DIFFRACTION5189
2.3224-2.33910.2496517X-RAY DIFFRACTION5187
2.3391-2.35630.2374491X-RAY DIFFRACTION5191
2.3563-2.3740.2445494X-RAY DIFFRACTION5187
2.374-2.39220.2339502X-RAY DIFFRACTION5190
2.3922-2.41110.2479522X-RAY DIFFRACTION5189
2.4111-2.43050.2228469X-RAY DIFFRACTION5190
2.4305-2.45060.2273485X-RAY DIFFRACTION5191
2.4506-2.47130.2253502X-RAY DIFFRACTION5189
2.4713-2.49280.2176485X-RAY DIFFRACTION5189
2.4928-2.51510.2238507X-RAY DIFFRACTION5190
2.5151-2.53810.2212482X-RAY DIFFRACTION5190
2.5381-2.56210.2132536X-RAY DIFFRACTION5189
2.5621-2.58690.2149498X-RAY DIFFRACTION5192
2.5869-2.61280.2145473X-RAY DIFFRACTION5191
2.6128-2.63970.2022511X-RAY DIFFRACTION5190
2.6397-2.66780.2123479X-RAY DIFFRACTION5191
2.6678-2.69710.2074531X-RAY DIFFRACTION5191
2.6971-2.72770.2114513X-RAY DIFFRACTION5193
2.7277-2.75980.2211522X-RAY DIFFRACTION5191
2.7598-2.79340.2067490X-RAY DIFFRACTION5191
2.7934-2.82870.216519X-RAY DIFFRACTION5191
2.8287-2.86590.2119472X-RAY DIFFRACTION5191
2.8659-2.90520.229476X-RAY DIFFRACTION5190
2.9052-2.94660.2151557X-RAY DIFFRACTION5192
2.9466-2.99060.186495X-RAY DIFFRACTION5191
2.9906-3.03730.2002496X-RAY DIFFRACTION5191
3.0373-3.0870.1956502X-RAY DIFFRACTION5192
3.087-3.14020.189491X-RAY DIFFRACTION5191
3.1402-3.19720.1999522X-RAY DIFFRACTION5191
3.1972-3.25870.1932525X-RAY DIFFRACTION5190
3.2587-3.32510.1681465X-RAY DIFFRACTION5192
3.3251-3.39730.1906519X-RAY DIFFRACTION5190
3.3973-3.47630.1854484X-RAY DIFFRACTION5191
3.4763-3.56310.1816539X-RAY DIFFRACTION5192
3.5631-3.65930.164505X-RAY DIFFRACTION5191
3.6593-3.76670.1649506X-RAY DIFFRACTION5192
3.7667-3.88810.1609496X-RAY DIFFRACTION5192
3.8881-4.02680.1607532X-RAY DIFFRACTION5193
4.0268-4.18760.1506494X-RAY DIFFRACTION5191
4.1876-4.37770.1434510X-RAY DIFFRACTION5192
4.3777-4.60780.1408524X-RAY DIFFRACTION5193
4.6078-4.89540.1488505X-RAY DIFFRACTION5194
4.8954-5.27170.1814535X-RAY DIFFRACTION5193
5.2717-5.7990.1888499X-RAY DIFFRACTION5192
5.799-6.63090.2141504X-RAY DIFFRACTION5192
6.6309-8.3270.1714518X-RAY DIFFRACTION5193
8.327-30.85930.1611500X-RAY DIFFRACTION5190

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る