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万見
- PDB-4lyk: Crystal structure of the EAL domain of c-di-GMP specific phosphod... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lyk
タイトルCrystal structure of the EAL domain of c-di-GMP specific phosphodiesterase YahA in complex with activating cofactor Mg++
要素Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
キーワードHYDROLASE / pGpG / phosphodiesterase / TIM-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclic-guanylate-specific phosphodiesterase / regulation of single-species biofilm formation / cyclic-guanylate-specific phosphodiesterase activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
EAL domain / : / Putative diguanylate phosphodiesterase / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain profile. / EAL domain / LuxR-type HTH domain profile. / Transcription regulator LuxR, C-terminal / Bacterial regulatory proteins, luxR family ...EAL domain / : / Putative diguanylate phosphodiesterase / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain profile. / EAL domain / LuxR-type HTH domain profile. / Transcription regulator LuxR, C-terminal / Bacterial regulatory proteins, luxR family / helix_turn_helix, Lux Regulon / Signal transduction response regulator, C-terminal effector / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
trans-4-(hydroxymethyl)cyclohexanol / Cyclic di-GMP phosphodiesterase PdeL
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sundriyal, A. / Schirmer, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Inherent Regulation of EAL Domain-catalyzed Hydrolysis of Second Messenger Cyclic di-GMP.
著者: Sundriyal, A. / Massa, C. / Samoray, D. / Zehender, F. / Sharpe, T. / Jenal, U. / Schirmer, T.
履歴
登録2013年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月12日Group: Database references
改定 1.22014年5月14日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
B: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
C: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
D: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,25117
ポリマ－124,3234
非ポリマー92813
水4,197233
1
A: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
B: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6579
ポリマ－62,1612
非ポリマー4957
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area21470 Å2
手法PISA
2
C: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
D: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5948
ポリマ－62,1612
非ポリマー4336
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2900 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area21230 Å2
手法PISA
3
A: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
B: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
ヘテロ分子

C: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
D: Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,25117
ポリマ－124,3234
非ポリマー92813
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
Buried area8210 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area40530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.850, 109.547, 81.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.390, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細two biological units in the asym.

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要素

#1: タンパク質
Cyclic di-GMP phosphodiesterase YahA


分子量: 31080.678 Da / 分子数: 4 / 断片: EAL domain containing residues 101-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b0315, JW0307, yahA / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P21514, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-HB0 / trans-4-(hydroxymethyl)cyclohexanol / trans-4-(ヒドロキシメチル)シクロヘキサノ-ル


分子量: 130.185 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H14O2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 10 % of amino acid mixture (200 mM of each of Sodium-L-glutamate, M DL-alanine, Glycin and L-Lysine HCl, 0.2 M DL-Serin), 100 mM ...詳細: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 10 % of amino acid mixture (200 mM of each of Sodium-L-glutamate, M DL-alanine, Glycin and L-Lysine HCl, 0.2 M DL-Serin), 100 mM MES/Imidazole pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→109.55 Å / Num. obs: 43912 / % possible obs: 99.63 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 14.5822
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.4-2.533.310.451.7621003634499.79
2.53-2.683.60.322.4521877608099.93
2.68-2.873.560.223.6620257568499.76
2.87-3.13.490.135.9418628533499.84
3.1-3.393.280.0810.4616028488499.75
3.39-3.793.220.0417.9214213441299.58
3.79-4.383.490.0325.1813609390499.58
4.38-5.373.360.0328.7411053329199.21
5.37-7.593.080.0327.767830254298.56
7.59-109.553.450.0234.484961143799

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.7.0029精密化
SCALACCP4_3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KIE

4kie


解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 15.811 / SU ML: 0.18 / σ(F): 0 / ESU R: 0.442 / ESU R Free: 0.241 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 2209 5 %
Rwork0.1886 --
obs0.1902 43884 99.58 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 100.6 Å2 / Biso mean: 50.282 Å2 / Biso min: 5.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.95 Å2-0 Å2-1.56 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---2.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7881 0 60 233 8174
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0228164
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.027910
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.96611087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1923.00218247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.40351011
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.80725.144348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.533151338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8171524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0219121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021765
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 152 -
Rwork0.29 3015 -
all-3167 -
obs--99.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3026-0.3886-1.44631.31270.22142.6862-0.0595-0.3240.07220.14120.1740.07130.02810.4429-0.11450.2918-0.00330.10550.2519-0.01760.0454-0.6276.7258.768
21.8927-0.54960.29011.6437-0.43422.24520.15380.14850.1952-0.2596-0.05750.0001-0.03990.06-0.09640.3226-0.00560.12940.2329-0.01790.07981.6249.152-27.784
31.6560.09881.61231.84230.15592.53270.00090.62590.0585-0.0905-0.1012-0.2895-0.12340.74540.10030.2278-0.04550.12940.37310.02990.122731.165-14.661-4.544
43.0840.6217-0.05052.1629-0.26181.5411-0.0504-0.1792-0.08060.2655-0.0123-0.16940.0060.01260.06270.2602-0.0576-0.02810.1514-0.02420.088336.725-21.55131.228
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A107 - 359
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 402
3X-RAY DIFFRACTION2B107 - 359
4X-RAY DIFFRACTION2B401 - 402
5X-RAY DIFFRACTION3C107 - 358
6X-RAY DIFFRACTION3C401 - 402
7X-RAY DIFFRACTION4D106 - 358
8X-RAY DIFFRACTION4D401 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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