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- PDB-4lxj: Saccharomyces cerevisiae lanosterol 14-alpha demethylase with lan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lxj
タイトルSaccharomyces cerevisiae lanosterol 14-alpha demethylase with lanosterol bound
要素Lanosterol 14-alpha demethylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Cytochrome p450
機能・相同性
機能・相同性情報


Endogenous sterols / Cholesterol biosynthesis / sterol 14alpha-demethylase / sterol 14-demethylase activity / ergosterol biosynthetic process / oxidoreductase activity / iron ion binding / endoplasmic reticulum membrane / heme binding / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, E-class, group IV / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / LANOSTEROL / OXYGEN MOLECULE / Lanosterol 14-alpha demethylase CYP51
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Monk, B.C. / Tomasiak, T.M. / Keniya, M.V. / Huschmann, F.U. / Tyndall, J.D.A. / O'Connell III, J.D. / Cannon, R.D. / McDonald, J. / Rodriguez, A. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Architecture of a single membrane spanning cytochrome P450 suggests constraints that orient the catalytic domain relative to a bilayer.
著者: Monk, B.C. / Tomasiak, T.M. / Keniya, M.V. / Huschmann, F.U. / Tyndall, J.D. / O'Connell, J.D. / Cannon, R.D. / McDonald, J.G. / Rodriguez, A. / Finer-Moore, J.S. / Stroud, R.M.
履歴
登録2013年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Structure summary
改定 1.22014年3月26日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lanosterol 14-alpha demethylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5464
ポリマ－61,4711
非ポリマー1,0753
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.213, 67.005, 80.378
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Lanosterol 14-alpha demethylase / CYPLI / Cytochrome P450 51 / Cytochrome P450-14DM / Cytochrome P450-LIA1 / Sterol 14-alpha demethylase


分子量: 61470.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ERG11, CYP51, YHR007C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P10614, sterol 14alpha-demethylase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-LAN / LANOSTEROL / ラノステロ-ル


分子量: 426.717 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H50O
#4: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシド


分子量: 31.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: 49% PEG 400, 100mM Glycine pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Khozu double flat crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 64791 / Num. obs: 62523 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 2.2 % / Rsym value: 0.531 / % possible all: 72.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3LD6

3ld6


解像度: 1.9→29.327 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.16 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: VISUAL INSPECTION OF THE ELECTRON DENSITY MAPS AND A HIGH REAL SPACE R-FACTOR INDICATED THE NEED FOR CONSIDERABLE CARE IN PLACEMENT OF THE LIGAND IN THE LANOSTEROL CO-STRUCTURE. MINIMALLY ...詳細: VISUAL INSPECTION OF THE ELECTRON DENSITY MAPS AND A HIGH REAL SPACE R-FACTOR INDICATED THE NEED FOR CONSIDERABLE CARE IN PLACEMENT OF THE LIGAND IN THE LANOSTEROL CO-STRUCTURE. MINIMALLY BIASED FO-FC ELECTRON DENSITY OMIT MAPS, CALCULATED WITH LANOSTEROL OMITTED TO CORRECTLY PLACE THE LANOSTEROL, RESULTED IN A REASONABLE CORRELATION COEFFICIENT (0.813).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3117 4.99 %Random
Rwork0.195 ---
obs0.1966 62492 96.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.327 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4287 0 76 182 4545
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114492
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4236108
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0581666
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086649
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006769
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92970.37711030.31761998X-RAY DIFFRACTION73
1.9297-1.96130.34161080.31192235X-RAY DIFFRACTION79
1.9613-1.99510.34191140.29832456X-RAY DIFFRACTION89
1.9951-2.03140.27291370.27222693X-RAY DIFFRACTION96
2.0314-2.07050.31211360.25682752X-RAY DIFFRACTION98
2.0705-2.11270.27111580.24282760X-RAY DIFFRACTION99
2.1127-2.15870.23731460.23012748X-RAY DIFFRACTION99
2.1587-2.20880.24741600.20932720X-RAY DIFFRACTION99
2.2088-2.26410.23671490.2092761X-RAY DIFFRACTION99
2.2641-2.32530.23641550.20312760X-RAY DIFFRACTION99
2.3253-2.39370.25271180.19542789X-RAY DIFFRACTION99
2.3937-2.47090.22591510.18832753X-RAY DIFFRACTION99
2.4709-2.55910.20561420.1882791X-RAY DIFFRACTION99
2.5591-2.66150.23761380.18442762X-RAY DIFFRACTION100
2.6615-2.78260.2391370.1912815X-RAY DIFFRACTION100
2.7826-2.92920.22971450.18962767X-RAY DIFFRACTION99
2.9292-3.11250.23591610.18972764X-RAY DIFFRACTION99
3.1125-3.35250.2171500.20052800X-RAY DIFFRACTION100
3.3525-3.68930.22431400.18112814X-RAY DIFFRACTION100
3.6893-4.22180.2241710.17642787X-RAY DIFFRACTION100
4.2218-5.31380.19141490.17092813X-RAY DIFFRACTION100
5.3138-29.33010.2161490.2012837X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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