[日本語] English
万見
- PDB-4lw5: Crystal structure of all-trans green fluorescent protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lw5
タイトルCrystal structure of all-trans green fluorescent protein
要素Green fluorescent protein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / 11-stranded beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Rosenman, D.J. / Huang, Y.-M. / Xia, K. / Vanroey, P. / Colon, W. / Bystroff, C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2014
タイトル: Green-lighting green fluorescent protein: Faster and more efficient folding by eliminating a cis-trans peptide isomerization event.
著者: Rosenman, D.J. / Huang, Y.M. / Xia, K. / Fraser, K. / Jones, V.E. / Lamberson, C.M. / Van Roey, P. / Colon, W. / Bystroff, C.
履歴
登録2013年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
B: Green fluorescent protein
C: Green fluorescent protein
D: Green fluorescent protein
E: Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,7025
ポリマ－134,7025
非ポリマー00
水7,710428
1
A: Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9401
ポリマ－26,9401
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9401
ポリマ－26,9401
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9401
ポリマ－26,9401
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9401
ポリマ－26,9401
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9401
ポリマ－26,9401
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.557, 110.939, 114.706
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Green fluorescent protein


分子量: 26940.346 Da / 分子数: 5 / 断片: SEE REMARK 999 / 変異: yes / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE FLUOROPHORE (CRO) IS GENERATED BY AN AUTOCATALYTIC CYCLIZATION OF THE POLYPEPTIDE BACKBONE ...THE FLUOROPHORE (CRO) IS GENERATED BY AN AUTOCATALYTIC CYCLIZATION OF THE POLYPEPTIDE BACKBONE BETWEEN THE NITROGEN OF GLY 67 AND THE CARBONYL CARBON OF THR 65. THE CARBONYL OXYGEN OF THR 65 LEAVES AS WATER, AND IS NOT PRESENT IN THE MODEL. A SUBSEQUENT OXIDATION OF THE CA - CB BOND OF TYR 66 LINKS THE CONJUGATED SYSTEM OF THE TYROSINE RING TO THAT OF THE FORMED BACKBONE IMIDAZOLIDINONE. RESIDUES 65, 66, AND 67 ARE NOT PRESENT IN THE ENTRY AND ARE INSTEAD REPLACED WITH CRO 66.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.5 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M sodium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 20% w/v PEG8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97907 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月12日
放射モノクロメーター: Bent single crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97907 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→33.826 Å / Num. all: 40443 / Num. obs: 40237 / % possible obs: 99.49 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.71 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.13 / Rsym value: 0.536 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2B3P

2b3p


解像度: 2.55→19.94 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2811 1999 4.9 %RANDOM
Rwork0.2178 38238 --
obs-40237 99.5 %-
溶媒の処理Bsol: 25.1599 Å2
原子変位パラメータBiso max: 85.48 Å2 / Biso mean: 35.25 Å2 / Biso min: 7.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.586 Å20 Å20 Å2
2---3.79 Å20 Å2
3----5.795 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8983 0 0 428 9411
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.396
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9532
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2632
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.0332.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.55-2.640.3391830.28823731391498.4
2.64-2.750.41012070.293537803987100
2.75-2.870.38851950.296938134008100
2.87-3.020.3932020.29873769397199.9
3.02-3.210.30942050.250837984003100
3.21-3.460.31542030.2338314034100
3.46-3.810.28522020.23163821402399.9
3.81-4.360.22481850.19553858404399.7
4.36-5.490.23852010.16183892409399.9
5.49-500.010.19822160.15693945416197.4
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION6CNS_TOPPAR:cro.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る