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- PDB-4lqw: Crystal structure of HIV-1 capsid N-terminal domain in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lqw
タイトルCrystal structure of HIV-1 capsid N-terminal domain in complex with NUP358 cyclophilin
要素
  • Capsid protein p24
  • E3 SUMO-protein ligase RanBP2
キーワードISOMERASE / cyclophilin / capsid
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / nuclear pore cytoplasmic filaments / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein ...cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / nuclear pore cytoplasmic filaments / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / NLS-bearing protein import into nucleus / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / kinase activator activity / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / tRNA processing in the nucleus / SUMO transferase activity / nucleocytoplasmic transport / centrosome localization / Viral Messenger RNA Synthesis / regulation of gluconeogenesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / response to amphetamine / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / Transcriptional regulation by small RNAs / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / RHO GTPases Activate Formins / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / small GTPase binding / DNA integration / ISG15 antiviral mechanism / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / HCMV Early Events / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Separation of Sister Chromatids / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / nuclear envelope / protein folding / host cell / snRNP Assembly / viral nucleocapsid / DNA recombination / nuclear membrane / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / protein-containing complex binding / host cell nucleus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Zinc finger domain ...Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Zinc finger domain / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / PH-like domain superfamily / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / E3 SUMO-protein ligase RanBP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Price, A.J. / James, L.C.
引用ジャーナル: Retrovirology / 年: 2013
タイトル: HIV-1 capsid undergoes coupled binding and isomerization by the nuclear pore protein NUP358.
著者: Bichel, K. / Price, A.J. / Schaller, T. / Towers, G.J. / Freund, S.M. / James, L.C.
履歴
登録2013年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Structure summary
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 SUMO-protein ligase RanBP2
B: E3 SUMO-protein ligase RanBP2
C: Capsid protein p24
D: Capsid protein p24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8364
ポリマ－71,8364
非ポリマー00
水6,702372
1
A: E3 SUMO-protein ligase RanBP2
D: Capsid protein p24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9182
ポリマ－35,9182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 SUMO-protein ligase RanBP2
C: Capsid protein p24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9182
ポリマ－35,9182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)142.180, 38.260, 123.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase RanBP2 / 358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding ...358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding protein 2 / RanBP2 / p270 / Putative peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rotamase


分子量: 19713.320 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 3057-3224 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANBP2, NUP358 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49792, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 Capsid protein p24 / CA


分子量: 16204.573 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 133-278 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag-pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12497
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.6 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 23 % v/v PEG 4000, 23 % glycerol, 8.5 % isopropanol, 85 mM HEPES pH 7.5, 20 mM spermine tetrahydrochloride, 100 mM glycine, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月1日
放射モノクロメーター: DIAMOND(111) + Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.953→33.04 Å / Num. all: 48326 / Num. obs: 48326 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.953→2.004 Å / % possible all: 88.43

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1AK4

1ak4


解像度: 1.95→33.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 8.305 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.203 / ESU R Free: 0.175 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2465 2314 5.1 %RANDOM
Rwork0.20501 ---
obs0.20705 43143 94.04 %-
all-43143 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.506 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å2-0 Å2-0.13 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→33.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4853 0 0 372 5225
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0195013
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8231.9446783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.66311063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.845634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.82824.719231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.86415875
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5941527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0480.2742
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215716
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021151
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8852.3662509
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8852.3652508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5253.983131
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.5253.9863132
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.082.5622504
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.0822.5662505
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.8314.233646
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.94410.8245927
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.77610.6935824
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.953→2.004 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 140 -
Rwork0.282 3009 -
obs--88.43 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.43120.115-0.21250.67340.18291.20170.01410.00620.00420.0289-0.0638-0.01060.0108-0.08970.04970.0057-0.0026-0.00610.0119-0.00640.024118.7327-9.8984.3665
20.75770.13350.39480.14390.31730.75730.0167-0.02780.02050.0205-0.009-0.01060.0103-0.013-0.00770.0337-0.0048-0.00970.00890.00730.022845.68218.268223.8954
30.429-0.2547-0.27230.3608-0.15391.5340.0120.00780.0068-0.0222-0.0989-0.0040.01690.11960.08690.00170.00730.00130.04710.00490.018141.429-24.297857.6957
40.5541-0.06570.44070.2719-0.14780.81310.02290.0463-0.00180.01-0.05930.0363-0.01830.02070.03640.00510.00390.00090.0311-0.01440.024216.4469-5.429636.2381
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 173
2X-RAY DIFFRACTION2D1 - 144
3X-RAY DIFFRACTION3B2 - 173
4X-RAY DIFFRACTION4C1 - 144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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