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- PDB-4lpk: Crystal Structure of K-Ras WT, GDP-bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lpk
タイトルCrystal Structure of K-Ras WT, GDP-bound
要素GTPase KRas
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase / GDP bound
機能・相同性
機能・相同性情報


response to mineralocorticoid / GMP binding / forebrain astrocyte development / LRR domain binding / regulation of synaptic transmission, GABAergic / negative regulation of epithelial cell differentiation / response to isolation stress / response to gravity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation ...response to mineralocorticoid / GMP binding / forebrain astrocyte development / LRR domain binding / regulation of synaptic transmission, GABAergic / negative regulation of epithelial cell differentiation / response to isolation stress / response to gravity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / Rac protein signal transduction / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / myoblast proliferation / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / skeletal muscle cell differentiation / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of glial cell proliferation / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / cardiac muscle cell proliferation / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / glial cell proliferation / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by FGFR4 in disease / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / protein-membrane adaptor activity / Tie2 Signaling / striated muscle cell differentiation / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / Downstream signal transduction / GRB2 events in ERBB2 signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / Insulin receptor signalling cascade / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / response to glucocorticoid / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / FCERI mediated MAPK activation / liver development / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / female pregnancy / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / visual learning / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cytoplasmic side of plasma membrane / cytokine-mediated signaling pathway / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / positive regulation of cellular senescence / DAP12 signaling / MAPK cascade / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase KRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ostrem, J.M. / Peters, U. / Sos, M.L. / Wells, J.A. / Shokat, K.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: K-Ras(G12C) inhibitors allosterically control GTP affinity and effector interactions.
著者: Ostrem, J.M. / Peters, U. / Sos, M.L. / Wells, J.A. / Shokat, K.M.
履歴
登録2013年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase KRas
B: GTPase KRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6708
ポリマ－38,6582
非ポリマー1,0136
水7,008389
1
A: GTPase KRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8354
ポリマ－19,3291
非ポリマー5063
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: GTPase KRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8354
ポリマ－19,3291
非ポリマー5063
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.282, 84.282, 41.267
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-203-

NA

21A-308-

HOH

31A-319-

HOH

41A-408-

HOH

51B-304-

HOH

61B-389-

HOH

71B-435-

HOH

81B-443-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras / GTPase KRas / N-terminally processed


分子量: 19328.811 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-169 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS isoform 2B, KRAS2, RASK2 / プラスミド: pJexpress411 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01116
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE IN THE STRUCTURE REPRESENTS ISOFORM 2B OF GTPASE KRAS. THIS ISOFORM DIFFERS FROM THE ...THE SEQUENCE IN THE STRUCTURE REPRESENTS ISOFORM 2B OF GTPASE KRAS. THIS ISOFORM DIFFERS FROM THE CANONICAL SEQUENCE AS FOLLOW: 151-153 (RVE TO GVD) AND 165-169 (QYRLK TO KHKEK)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 19% PEG3350, 0.2M CaCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月7日
回折測定詳細: 0.70 degrees, 2.0 sec, detector distance 170.00 mm / 手法: \w scans
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.05 / 数: 153617
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.46
反射解像度: 1.5→25 Å / Num. obs: 51602 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 19.863
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.289 / Mean I/σ(I) obs: 2.702 / Rsym value: 0.289 / % possible all: 92.4
Cell measurementReflection used: 153617

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å20.96 Å
Translation2.5 Å20.96 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.2.4位相決定
PHENIXdev_1402精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-IceICEデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GFT

3gft


解像度: 1.5→20.959 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8652 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 20.78 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1916 1989 3.85 %
Rwork0.1578 --
obs0.1679 51602 98.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 78.08 Å2 / Biso mean: 19.406 Å2 / Biso min: 7.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20.959 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2544 0 60 389 2993
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032660
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6953603
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038406
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002458
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.944997
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5007-1.53820.29811430.26843356349988
1.5382-1.57980.27971400.24573496363694
1.5798-1.62630.23031400.23683505364594
1.6263-1.67880.22361340.22253564369894
1.6788-1.73870.23271380.21853518365694
1.7387-1.80830.24031440.20843519366394
1.8083-1.89050.21251380.19613521365994
1.8905-1.99010.19661350.19253563369895
1.9901-2.11470.21981510.1943546369795
2.1147-2.27780.20111480.18123627377596
2.2778-2.50660.17771340.17063577371196
2.5066-2.86850.18411390.15563621376096
2.8685-3.61060.19821420.13553594373696
3.6106-20.24570.15851350.11773541367695
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.65380.1351-0.9960.9754-0.41371.7983-0.0146-0.19-00.11330.0186-0.06630.07290.21770.01490.09110.0233-0.02410.1048-0.00290.153127.6099-1.3505-17.503
26.50876.4629-2.64056.5175-2.73331.2030.3029-0.65060.03610.7233-0.3577-0.1423-0.19810.24940.08860.17790.0157-0.02530.15290.00220.231524.755410.1142-12.7038
31.84990.92430.46712.81350.97141.4309-0.0034-0.005-0.0022-0.0451-0.00510.0257-0.0403-0.07550.00780.06550.01080.00320.06280.01490.127914.02035.7532-23.7566
41.1718-1.77850.44025.1637-1.74051.43140.03470.07770.0047-0.2516-0.0486-0.05870.1099-0.06760.00210.0689-0.0033-0.00470.0715-0.00610.128116.17651.3038-31.464
52.75820.7329-0.34114.95380.9382.9587-0.12690.10550.0544-0.24910.2488-0.224-0.20650.1413-0.07250.0757-0.00310.01780.1122-0.00840.158129.06475.3839-28.5725
60.9746-0.24670.370.98930.13811.78040.03930.02360.020.097-0.03670.0997-0.0467-0.04540.02360.08320.01670.01070.0743-0.00340.152118.4602-18.99744.1966
71.9511-0.45531.02111.5665-0.30742.8209-0.1514-0.0651-0.07130.20660.0798-0.0117-0.081-0.08330.0020.08350.02840.02430.09470.00690.140512.763-26.32786.2119
82.35080.4886-0.84681.4995-0.57021.1409-0.0071-0.0636-0.2318-0.0254-0.0306-0.09160.121-0.00540.01470.08440.0109-0.01310.0788-0.00140.182625.4581-31.8024-1.8835
92.33610.78270.52512.52240.40021.0198-0.02340.24030.0323-0.25050.1108-0.2397-0.0340.1115-0.0650.09620.00710.02060.10390.0030.141728.2918-21.9547-10.0438
103.34420.5080.58092.43690.55592.08140.00630.11410.0318-0.2292-0.04760.36750.0237-0.06770.00880.07520.0149-0.02550.1109-0.00280.153612.8189-26.5484-8.3321
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 57 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 58 through 76 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 77 through 126 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 127 through 151 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 152 through 166 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1 through 37 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 38 through 74 )B0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 75 through 116 )B0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 117 through 151 )B0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 152 through 166 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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