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万見
- PDB-4lm5: Crystal structure of Pim1 in complex with 2-{4-[(3-aminopropyl)am... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lm5
タイトルCrystal structure of Pim1 in complex with 2-{4-[(3-aminopropyl)amino]quinazolin-2-yl}phenol (resulting from displacement of SKF86002)
要素Serine/threonine-protein kinase pim-1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / co-crystallization / SKF86002 / fluorescence / inhibitor screening / kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation ...positive regulation of cardioblast proliferation / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of brown fat cell differentiation / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of TORC1 signaling / regulation of transmembrane transporter activity / negative regulation of innate immune response / regulation of mitotic cell cycle / protein serine/threonine kinase activator activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / protein autophosphorylation / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-{4-[(3-aminopropyl)amino]quinazolin-2-yl}phenol / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Parker, L.J. / Tanaka, A. / Handa, N. / Honda, K. / Tomabechi, Y. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Kinase crystal identification and ATP-competitive inhibitor screening using the fluorescent ligand SKF86002.
著者: Parker, L.J. / Taruya, S. / Tsuganezawa, K. / Ogawa, N. / Mikuni, J. / Honda, K. / Tomabechi, Y. / Handa, N. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / Tanaka, A.
履歴
登録2013年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase pim-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7745
ポリマ－34,2041
非ポリマー5714
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.677, 97.677, 80.781
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pim-1 / PROTO-ONCOGENE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PIM-1


分子量: 34203.727 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 120-404 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / プラスミド: pCR2.1-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-Q17 / 2-{4-[(3-aminopropyl)amino]quinazolin-2-yl}phenol


分子量: 294.351 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H18N4O
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.18 % / Mosaicity: 0.41 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100MM CITRATE BUFFER PH 5.5, 200MM NACL, 1M NH4HPO4. Co-crystallised in the presence of 2mM SKF86002. Then these crystals were soaked with 2mM inhibitor dissolved in DMSO., VAPOR DIFFUSION, ...詳細: 100MM CITRATE BUFFER PH 5.5, 200MM NACL, 1M NH4HPO4. Co-crystallised in the presence of 2mM SKF86002. Then these crystals were soaked with 2mM inhibitor dissolved in DMSO., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→84.59 Å / Num. obs: 20902 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 22.5 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 39.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.25-2.3722.10.4210.4121.86692330240.090.4210.4129.3100
2.37-2.5222.30.320.3122.46429328880.0680.320.31212.4100
2.52-2.6922.40.2260.2213.46041626990.0480.2260.22117.1100
2.69-2.922.50.1510.1485.15661525140.0320.1510.14824.5100
2.9-3.1822.60.0950.09385243523200.020.0950.09336.3100
3.18-3.5622.70.0570.05512.74762920990.0120.0570.05556.2100
3.56-4.1122.80.040.03916.94260418710.0080.040.03977.8100
4.11-5.0322.80.0330.03218.83587215710.0070.0330.03290.8100
5.03-7.1222.70.0340.03318.42788812290.0070.0340.03384.3100
7.12-29.72821.40.0340.03316.1147016870.0070.0340.03396.998.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 31.96 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.21 Å
Translation2.5 Å29.21 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.1.2位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UMW

3umw


解像度: 2.25→29.728 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8834 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1979 1053 5.05 %
Rwork0.1557 --
obs0.1578 20872 99.99 %
all-21925 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 98.83 Å2 / Biso mean: 39.9394 Å2 / Biso min: 16.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.728 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2156 0 40 111 2307
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132251
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2663047
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098321
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006392
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.147825
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.2499-2.35230.22121430.166724452588
2.3523-2.47620.2161310.163424602591
2.4762-2.63130.20871260.166824802606
2.6313-2.83430.22221200.179624612581
2.8343-3.11930.2191430.17624762619
3.1193-3.570.22631320.164224652597
3.57-4.49530.18541300.131225022632
4.4953-29.7310.16011280.149625302658
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.5798-2.3934-5.18753.80931.90493.81630.17110.338-0.6028-0.4212-0.1495-0.25870.4537-0.3910.03690.55170.0266-0.09960.1814-0.02260.388841.0366-7.8329-3.1164
23.47651.02380.13435.5721-2.84445.948-0.15310.148-0.2421-0.45080.33040.37010.0333-0.4576-0.2230.4589-0.0183-0.07380.1908-0.05550.276836.1101-1.5506-8.5726
32.89993.14151.98555.64383.37333.7558-0.0755-0.04-0.4274-0.20550.2046-0.2820.15210.0552-0.13120.39530.0645-0.01470.23260.05980.281143.18143.4301-3.5811
43.9546-0.54371.44671.3365-0.15362.87680.16630.0076-0.2517-0.2098-0.03090.08060.2865-0.028-0.12550.31010.0108-0.00630.15240.02930.186439.907915.2534-4.3195
56.8745-0.54042.34322.00741.68053.59110.0636-0.656-0.23060.0881-0.03120.23140.1632-0.5652-0.00410.2446-0.02520.02350.25320.05480.191830.679221.93335.4568
66.4699-0.12951.00872.6133-0.06827.121-0.1403-0.14290.4461-0.15470.0662-0.0245-0.3563-0.1440.04830.27280.0345-0.00470.1216-0.00870.212940.420630.21413.9444
75.781-1.2711-0.60217.567-3.32769.8333-0.2830.0108-0.1534-0.27260.1804-1.24710.63580.96540.10030.29160.0289-0.01850.5012-0.06070.395858.488918.32490.2396
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 35:49 )A35 - 49
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 50:96 )A50 - 96
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 97:140 )A97 - 140
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 141:204 )A141 - 204
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 205:250 )A205 - 250
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 251:290 )A251 - 290
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 291:305 )A291 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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