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- PDB-4ljq: Crystal structure of the catalytic core of E3 ligase HOIP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ljq
タイトルCrystal structure of the catalytic core of E3 ligase HOIP
要素E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
キーワードLIGASE / RNF31 / ZIBRA / RING domain / Zinc finger / IBR domain / RBR ligase / E3 ligase / Ubiquitin / HOIL-1 / Sharpin
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / ubiquitin binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Stieglitz, B. / Rana, R.R. / Koliopoulos, M.G. / Morris-Davies, A.C. / Christodoulou, E. / Howell, S. / Brown, N.R. / Rittinger, K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Structural basis for ligase-specific conjugation of linear ubiquitin chains by HOIP.
著者: Stieglitz, B. / Rana, R.R. / Koliopoulos, M.G. / Morris-Davies, A.C. / Schaeffer, V. / Christodoulou, E. / Howell, S. / Brown, N.R. / Dikic, I. / Rittinger, K.
履歴
登録2013年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,13922
ポリマ－100,9614
非ポリマー1,17718
水77543
1
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5676
ポリマ－25,2401
非ポリマー3275
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5676
ポリマ－25,2401
非ポリマー3275
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5025
ポリマ－25,2401
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5025
ポリマ－25,2401
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,06911
ポリマ－50,4812
非ポリマー5899
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area20700 Å2
手法PISA
6
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子

D: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,06911
ポリマ－50,4812
非ポリマー5899
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area1870 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area20530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.209, 47.767, 111.145
Angle α, β, γ (deg.)101.390, 90.120, 98.920
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12B
22C
13B
23D
14A
24C
15A
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNBA858 - 10709 - 221
21GLNGLNAB858 - 10709 - 221
12GLNGLNBA858 - 10709 - 221
22GLNGLNCC858 - 10709 - 221
13GLYGLYBA859 - 107010 - 221
23GLYGLYDD859 - 107010 - 221
14GLNGLNAB858 - 10709 - 221
24GLNGLNCC858 - 10709 - 221
15GLYGLYAB859 - 107010 - 221
25GLYGLYDD859 - 107010 - 221
16GLYGLYCC859 - 107010 - 221
26GLYGLYDD859 - 107010 - 221

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 25240.346 Da / 分子数: 4 / 断片: Catalytic domain (unp residues 853-1072) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / プラスミド: pET49B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 12000, 800 mM LiCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月18日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→29.6 Å / Num. all: 32557 / Num. obs: 30946 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.33 % / Biso Wilson estimate: 49.188 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 10.07
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.45-2.590.4732.64209747499171
2.59-2.770.3774.41309719339195.4
2.77-2.990.2776295138833195.7
2.99-3.270.1879.03289308097196.8
3.27-3.650.13511.78248067375195.9
3.65-4.210.09115.39224406410195.8
4.21-5.130.06517.88185575496195.5
5.13-7.140.06318.42144894268195.6
7.14-300.05321.4385192464194.1

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MADD res high: 2.45 Å / D res low: 29.61 Å / FOM : 0.389 / FOM acentric: 0.396 / FOM centric: 0 / 反射: 30648 / Reflection acentric: 28521 / Reflection centric: 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC5.8.0046精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.45→29.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 8.816 / SU ML: 0.199 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.555 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2427 2008 6.5 %RANDOM
Rwork0.2065 ---
all0.248 ---
obs0.2088 28941 95.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 178.4 Å2 / Biso mean: 49.3476 Å2 / Biso min: 6.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20.31 Å20.29 Å2
2---0.26 Å2-0.07 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→29.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5852 0 18 43 5913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0195998
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.025462
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.791.978134
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.427312555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4435743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.14723.654260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.39715879
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2091529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2878
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0216795
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.1344.8053033
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.1344.8033032
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.3577.1733755
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11B93680.12
12A93680.12
21B93920.13
22C93920.13
31B92720.12
32D92720.12
41A96070.11
42C96070.11
51A95420.11
52D95420.11
61C96740.11
62D96740.11
LS精密化 シェル解像度: 2.445→2.508 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 91 -
Rwork0.412 1249 -
all-1340 -
obs--55.37 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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